Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО
Шарова, Наталья Юрьевна
05.18.07
Докторская
2013
Санкт-Петербург
533 с. : ил.
Стоимость:
499 руб.
ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ
1. АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР
Направления развития пищевой биотехнологии с использованием микроорганизмов и продуктов их метаболизма
1.1. Современное состояние микробиологического производства пищевых ингредиентов и добавок
1.1.1. Лимонная кислота - пищевой ингредиент и пищевая добавка ЕЗ 30..
1.1.1.1. Механизм синтеза лимонной кислоты
1.1.1.2. Аспергиллы - продуценты амилолитических ферментов
1.1.2. Амилолитические ферменты: препараты, пищевые ингредиенты, пищевые добавки
1.1.2.1. Разнообразие, структура и свойства амилолитических ферментов микромицетов рода Aspergillus
1.1.3. Эпигенетические факторы, влияющие на биосинтез лимонной кислоты и амилаз
1.1.3.1. Источники углерода для биосинтеза лимонной кислоты и амилаз..
1.1.3.2. Источники азота, фосфора и серы, способствующие биосинтезу лимонной кислоты и амилаз
1.1.3.3. Макро- и микроэлементы для биосинтеза лимонной кислоты
и амилаз
1.1.3.4. Технологические факторы, влияющие на биосинтез лимонной кислоты и амилаз
1.1.4. Способы выделения и очистки лимонной кислоты и амилолитических
ферментов
l.lA.l. Способы выделения и очистки лимонной кислоты
1.1.4.2. Способы выделения и очистки ферментов амилолитического действия
1.1.5. Ингибиторы гликозидаз - продукты микробиологического синтеза
1.1.5.1. Свойства продуцентов ингибиторов гликозидаз и условия их культивирования
1.1.5.2. Структурное разнообразие и свойства гликозидазных ингибиторов
- продуктов жизнедеятельности актиномицетов
1.1.5.3. Эпигенетические факторы, влияющие на биосинтез ингибиторов гликозидаз
1.1.5.4. Технологические факторы, влияющие на биосинтез ингибиторов гликозидаз и процессы дифференциации стрептомицетов
1.1.5.5. Выделение и идентификация ингибиторов гликозидаз
1.2. Комплексные пищевые добавки на основе лимонной кислоты, амилаз
1.3. Современное состояние микробиологического производства
функциональных пищевых ингредиентов и добавок
2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1. Объекты и методы исследования
2.1.1. Объекты исследования и методы изучения их свойств
2.1.2. Методы очистки культуральной жидкости и нативного раствора
2.1.3. Методы выделения лимонной кислоты, амилолитических
ферментов и ингибиторов амилаз
2.1.4. Методы тонкой очистки амилолитических ферментов и ингибиторов амилаз
2.1.5. Биохимические методы изучения свойств ферментов и
ингибиторов
2.1.6. Технологическая оценка полученных образцов
2.1.7. Методы идентификации
2.1.8. Статистическая обработка результатов экспериментов
2.2. Результаты и обсуждение экспериментальных исследований
2.2.1 Способность штаммов гриба Aspergillus niger- продуцентов лимонной кислоты к синтезу амилолитических ферментов
2.2.2. Исследование влияния углеводного состава среды на биосинтез лимонной кислоты и амилаз
2.2.3. Влияние азот-, фосфорсодержащих компонентов и солевого состава питательной среды на биосинтез лимонной кислоты и амилаз
2.2.4. Регуляция процессов биосинтеза лимонной кислоты и амилаз
2.2.5. Очистка нативного раствора, выделение лимонной кислоты и амилаз
2.2.6. Оценка безопасности продуктов биоконверсии гидролизатов крахмала грибом Aspergillus niger
2.2.7. Выделение высокоочищенных амилаз и их свойства
2.2.8. Исследование физико-химических и биохимических свойств ферментного комплекса, выделенного из нативного раствора
2.2.9. Разработка составов и оценка качества комплексного ферментного препарата и комплексной пищевой добавки Глюкоамилонигрин
2.2.10. Ингибиторы активности амилаз гриба-кислотообрарователя
2.2.11. Исследование способности стрептомицетов к синтезу ингибиторов гликозидаз при ферментации крахмалсодержащего сырья
2.2.12. Исследование культурально-морфологических и физиологобиохимических свойств продуцентов ингибитора гликозидаз
2.2.13. Влияние химической природы и концентрации источников
азота, макро- и микроэлементов на биосинтез ингибитора гликозидаз..
2.2.14. Влияние эпигенетических факторов на процесс биосинтеза ингибитора гликозидаз и разработка технологических параметров ферментации оптимизированной по составу среды
2.2.15. Разработка способа выделения ингибиторов гликозидаз
2.2.16. Исследование химической природы и свойств ингибитора гликозидаз
2.2.17. Разработка рецептур новых пищевых добавок функционального
назначения
3. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ
ПЕРЕЧЕНЬ УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ
высокоосахаренной, глюкозо-мальтозной, с РВ соответственно (30-35) %, (28-32) %, (40-44) %, (44-70) %, (66,8-70,0) %) [16,67,126].
В спиртовом производстве грибные а-амилазу и глюкоамилазу используют наряду с солодом для достижения блее глубокого, чем бактериальной а-амилазой осахаривания крахмала, причем при использовании солода того же вида зерна, что и в сырье [65,265]. В сочетании с препаратами пектолитического действия они применяются для осветления соков, содержащих крахмал - одни из основных источников помутнения, в виноделии -при переработке винограда, пораженного серой гнилью [104]. Эффективно применение амилаз в сочетании с протеиназами в кормах для животных [46]. Амилазы используют для определения содержания пищевых волокон в пищевых продуктах, для чего необходимо деструктурировать крахмал [46]. Помимо использования в пищевой промышленности для гидролиза сырья амилазы нашли применение в качестве составляющих биологически активных добавок (БАД). Например, кислотоустойчивая амилаза Aspergillus niger входит в состав композиции, способствующей пищеварению и усвоению питательных веществ [205]. Получены варианты препарата а-амилазы фирмы «Novozymes» (Дания) с повышенной стабильностью в кислой области значений pH и с низкой концентрацией кальция [206].
Таким образом, препараты амилаз выполняют функции биокатализаторов и в основном являются продуктами микробиологического синтеза.
1.1.2.1. Разнообразие, структура и свойства амилолитических ферментов микромицетов рода Aspergillus
Группу амилаз, синтезируемых микромицетами рода Aspergillus, составляют несколько ферментов: а-амилаза (КФ 3.2.1.1), ß-амилаза (КФ
3.2.1.2, а-1,4-глюканмальтогидролаза), экзо-1,4-а-глюкозидаза (КФ 3.2.13, глюкоамилаза, у-амилаза, амилоглюкозидаза, кислая мальтаза, лизосомальная а-глюкозидаза), олиго-1,6-глюкозидаза (КФ 3.2.1.10, предельная декстриназа,
Название работы | Автор | Дата защиты |
---|---|---|
Разработка биотехнологии пищевой добавки и регуляторов роста растений на основе молочной сыворотки и эхинацеи пурпурной | Головкина, Елена Михайловна | 2008 |
Разработка технологий цитрата аммония-железа, лактата магния и комплексных пищевых добавок и их применение в пищевых продуктах | Кукин, Михаил Юрьевич | 2013 |
Совершенствование технологии комплексной переработки растительного сырья с получением пищевых и кормовых продуктов | Хусаинов, Инназар Асхадович | 2019 |