Изучение свойств коллагенсодержащего сырья (свиных шкур) и научное обоснование возможности его использования в пищевых целях

• Автор: Соколов, Александр Юрьевич
• Шифр специальности: 05.18.15
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2002
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 199 с. : ил

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

РАЗДЕЛ 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Основные сведения о строении и свойствах коллагена.

1.1.1. Строение коллагена.

1.1.2. Свойства коллагена.

1.2. Способы диспергирования и растворения коллагена

1.3. Строение и свойства свиных шкур

1.4. Химический состав свиных шкур

1.5. Использование коллагенсодержащего сырья в промышленности.

1.5.1. Применение коллагенсодержащего сырья в производстве продуктов питания.

1.5.2. Совершенствование обработки и использования
коллагенсодержащего сырья и свиных шкур в пищевых целях.
Заключение по обзору литературы.
РАЗДЕЛ 2. ОБЪЕКТЫ, МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И СХЕМА ПОСТАНОВКИ ЭКСПЕРИМЕНТА
2.1. Объекты исследований и схема постановки эксперимента.
2.2. Методы исследований
РАЗДЕЛ 3. ИЗУЧЕНИЕ СВОЙСТВ СВИНЫХ ШКУР
3.1. Химический состав свиных шкур.
3.2. Аминокислотный сос тав белка свиных шкур
3.3. Фракционный и жирнокислотный состав липидов свиных шкур
3.4. Микроэлементный состав свиных шкур
3.5. Хлорорганические пестициды в сырье
3.6. Микроструктура свиных шкур
РАЗДЕЛ 4. ВЛИЯНИЕ МОДИФИКАЦИИ НА СВОЙСТВА СВИНЫХ ШКУР
4.1. Выбор схемы и параметров щелочносолевой
модификации.
4.2. Изучение влияния вариантов щелочносолевой модификации на основные показатели качества полуфабрикатов из свиных шкур.
4.3. Изучение микробиологических показателей полуфабрикатов из свиных шкур.
4.4. Структурномеханические свойства полуфабрикатов из свиных шкур
4.5. Изучение микроэлементного состава полуфабрикатов из свиных шкур
4.6. Микроструктура полуфабрикатов из свиных шкур.
4.7. Выбор оптимальных параметров щелочносолевой модификации свиных шкур
4.8. Анализ биологической ценности полуфабрикатов из свиных
4.9. Изучение свойств модельных систем полуфабрикатвола
4 Разработка технологической схемы получения белкового продукта
из свиных шкур
РАЗДЕЛ 5. ИЗУЧЕНИЕ ВОЗМОЖНОСТИ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ БЕЛКОВОГО ПРОДУКТА ИЗ С ВИНЫХ ШКУР В ТЕХНОЛОГИИ
МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ
РАЗДЕЛ 6. РАЗРАБОТКА РЕКОМЕНДАЦИЙ И ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЭКОНОМИЧЕСКОЙ ЭФФЕКТИВНОСТИ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ БПШ В ТЕХНОЛОГИИ ВАРЕНЫХ ФАРШЕВЫХ
МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ


Присутствие пролина и оксипролина, являющихся аминокислотами [3; 8], приводит к тому, что в местах их расположения в цепи образуется связь -СО-Ы-, обладающая иными, чем обычная пептидная связь, свойствами. Кроме амино- и иминокислотных остатков, а также амидных групп, в структуре коллагена обнаруживают некоторое количество углеводов, ковалентно связанных с полипептидными цепями, и альдегидные группировки [5; 8; 4]. В полипетидной цепи имеются области, состоящие из нескольких, расположенных рядом трипептидов, в которых сосредоточена большая часть аминокислотных остатков с полярными боковыми цепями (аргинина, лизина, оксилизина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, ссрина, треонина и т. Эти области чередуются с гидрофобными зонами, в которых находятся скопления неполярных или малополярных полипептидов с углеводородными боковыми цепями (остатки глицина, аланина, валина, лейцина, пролина, фенилаланина и т. Остатки оксипролина имеются в трипептидах того и другого типа [2; 3]. Многие физико-химические свойства коллагена определяются равномерным распределением остатков глицина и чередованием гидрофильных и гидрофобных областей в его полипептидных цепях, представляющих следующий уровень организации коллагеновой молекулы. Б) Вторичная структура. Представляет собой полипептидные а-цепи, моделируемые последовательностью триплетов гли-про-опро, скрученные в левовращающую спираль, которая имеет 3, АК-остатка в одном витке или остатков в 3 витках [2; 3; 9]. Протяженность проекции одного аминокислотного остатка на ось спирали равна 0,6 нм, период идентичности 2, нм. Плоские группы составляют с осью спирали угол °. Считают, что цепь изгибается у атома С пролина в a-положении. Кроме того, предполагают, что свободное вращение цепи возможно в местах, где присутствует гликоколь, около связи -C-(HR)-NH-. Левовращающая спираль при образовании третичной структуры скручивается в правовращающую суперспираль. По современным представлениям [8], из-за значительного содержания пролина пептидная цепь образует не а-спираль, а гораздо более вытянутую структуру. В) Третичная структура коллагена. Это - взаимное расположение по-липептидных цепей в основной структурной единице - тропоколлагеновой частице [3; 5; 9]. Наиболее вероятной считают спиральную конформацию из грех цепей с общей осью. Большинством исследователей для коллагена принята модель трехспи-ральной спирали Д. Rich и F. Crick [; 5; 9; 1], которые считали, что можно построить только две модели коллагена, соответствующие рентгенографическим данным, инфракрасному спектру, химическим и физикомеханически м и с с л с д о ва ния м. Эти две модели, структуры “коллаген Г’ и “ коллаген 1Г [2; 3; 5], различают по расположению полипетидных цепей относительно друг друга. Полагают, что структура “коллаген И” лучше согласуется с рентгенографическими данными. В коллагене могут одновременно находиться обе структуры [9]. Упорядочению структуры коллагена способствует наличие в ней воды (по данным рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса [ 3]). В источниках [; 1; 2; 3; 8; 4] отмечено, что реакции химического “сшивания” структуры коллагена при его дублении могут осуществляться в вышеуказанных неупорядоченных областях. Из вышеизложенного можно сделать вывод о том, что полипептидные цепи, объединенные в трехспиральные спирати, составляют основную часть структуры коллагена. Г) Четвертичная структура. Является надмолекулярной и представляет собой фибриллы коллагена. Из тропоколлагеновых частиц образуются различные агрегированные формы и фибриллы. Видимые с помощью электронного микроскопа структурные элементы коллаг ена дермы шкур (коллаген типа 1 с молекулярной формулой [аі (I)]2а 2) - фибриллы, имеют вид нитей шириной от до 0 нм. Ширина фибрилл зависит от возраста животного, из дермы которого они выделены (у молодых животных фибриллы тоньше), от степени напряжения фибрилл и вида ткани [2; 3; 5; 9]. Фибриллы коллагена характеризуются специфической поперечной ис-черченностью. Периоды повторяемости (длина темной и светлой зоны) составляют от до 0 нм, но максимум распределения находится между и нм. Установлено [; ], что в образцах коллагена, полученных из различных видов животного сырья (дерма к.