Свойства и применение ферментного препарата мегатерин Г10х в технологии деликатесных продуктов из низкосортного мясного сырья

• Автор: Пономарев, Всеволод Ярославович
• Шифр специальности: 05.18.07, 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2002
• Место защиты: Воронеж
• Количество страниц: 199 с. : ил

СОДЕРЖАНИЕ
Введение

Глава 1. Обзор литературы

1.1 Источники и свойства ферментов

1.2. Характеристика отдельных типов амидгидролаз

1.3 Белки как субстраты протеаз

1.4 Автолитические изменения, происходящие в мясе

1.5 Применение ферментных препаратов для обработки

Глава 2 Объекты и методы исследований

2.1 Объекты и материалы исследований

2.2 Схема экспериментальных исследований

2.3 Методы исследования
2.3.1 Биохимические методы исследований
2.3.2 Общие физико химические методы исследований
2.3.3 Физические методы исследования
2.3.4 Микробиологические методы исследования
2.3.5 Определение качества готовых изделий
2.4 Математическое планирование и статистическая обработка результатов эксперимента Глава 3 Изучение биокаталитических свойств ферментного
препарата мегатерии Г Ох
3.1 Изучение физикохимических свойств мсгатерина П Ох
3.2 Исследование фракционного состава ферментного
препарата мегатерии ПОх
3.3 Изучение условий гидролиза 5 Глава 4 Изучение функциональнотехнологических свойств
мясного сырья, обработанного ферментным препаратом
мегатерии ПОх
4.1 Влияние ферментной обработки на функциональнотехнологические и структурномеханические свойства мясного 1 сырья
4.2 Микроструктура мышечной ткани после обработки ферментным препаратом мегатерии ПОх
Глава 5 Разработка рецептур и технологии производства оригинальных копченых продуктов и полуфабрикатов на
основе мясного сырья, обработанного мегатерином ПОх
5.1 Исследование свойств продуктов из говядины,
обработанной ферментным препаратом Мегатерии
5.2 Оценка гентоксичности и мутагенности продуктов из
говядины обработанных мегатерином ПОх
5.3 Обоснование технологии получения говядины копчено
вареной из говядины второго сорта, обработанной
мегатерином ПОх
Выводы
Список использованных источников


Однако в этих случаях металл, по-видимому, непосредственно не участвует в каталитическом акте и играет вспомогательную роль. Большинство пептидаз относится к группе металлсодержащих амидгидролаз. Интересную группу составляют аминопептидазы ворсинок тонкого кишечника и почечных канальцев. Это в большинстве своем мембранносвязанные ферменты, локализованные так, что почти вся молекула вместе с активным центром расположена на поверхности мембраны, однако часть се (4-5 1<Да) образует "якорь", пронизывающий липидную мембрану. К металлсодержащим протеазам относятся мног ие ферменты термофильных микроорганизмов (гермолизин, фермент Bacillus atearothennophilua, фермент из Teloromyces dupontt и др. Для этих ферментов оптимальная температура функционирования составляет -°, и они устойчивы при нагревании до -0° /9, 5/. К этой же группе относятся многие коллагеназы и некоторые лактамазы, тогда как другие ферменты, выполняющие те же функции, относятся к другим (сериновым, цистеиновым) группам амидгидролаз. Нельзя не отметить очень интересный механизм деградации аномальных белков, обнаруженный как в эукариотических, так и прокариотических клетках. В ретикулоцитах этот механизм связан с ATP-зависимым ацилированием таких белков особым низкомолекулярным белком - убикитином (APF-1)/2/. У Escherichia coli до сих пор не найдено белка, аналогичного убикитину. Очевидно, деградация аномальных белков у прокариот происходит по механизму ATP-зависимого протеолиза без участия убикитинподобных факторов. Ключевую роль в этом процессе играет ATP-зависимая протеиназа, структура которой была установлена в г. Еще одна интересная группа протеиназ - эго мультикаталитические про-теиназы - ингенсин и макропаин. Они обладают химотрипсиновой, трипсиновой и эластазной специфичностью, состоят из сравнительно небольших субъединиц, объединенных в высокомолекулярные комплексы. Возможно, что к этой же группе принадлежит щелочная протеаза из мышц карпа, которую пока не удалось отнести к какой-либо группе амидгидролаз //. В число неклассифицированных амидгидролаз входят многие интересные ферменты, такие, как алифатические амидазы микроорганизмов //, трипто-фанамидаза, треанин-гидролаза, пантетеингидролизующий фермент, гликопептидазы, отщепляющие аспарагинсвязанную углеводную цепь в гликоиротеи-нах, а также амидазы, действующие на циклические амиды - аминокапролак-там, кератин //. Особого упоминания заслуживают протеиназы Lysohacter. Однако это может быть вязано с особенностями их структуры в целом, а не с особенностями их активных центров. Анализ литературных данных приводит еще к одному важному выводу -принадлежность фермента к той или иной группе амидгидролаз, по-видимому, никак не связана с его функцией. Другими словами, одна и та же функция, например, гидролиз пептидогликанов клеточной стенки бактерий может выполняться ферментами, имеющими совершенно разные каталитические группировки. Справедливо также и обратное - ферменты одной группы могут проявлять совершенно разную специфичность как in vitro, так, вероятно, и в живом организме. Далее мы остановимся подробнее на сери новых и металлсодержащих протеиназах микроорганизмов, как наиболее характерных протеиназах, продуцируемых микроорганизмами рода Bacillus. Сериновые протеиназы - хорошо изученный класс протеолитических ферментов, представляющий собой классический образец конвергентной эволюции ферментов двух семейств: химотрипсина и субтилизина. Указанные семейства весьма обширны, они имеют одинаковый каталитический механизм, но совершенно различную пространственную структуру и свойства. Общий признак, характеризующий сериновые протеиназы, заключается в следующем: все сериновые протеиназы чувствительны к специфическим ингибиторам, взаимодействующим с остатком серина, входящим в активный центр фермента - DFP, PMSF и некоторым природным ингибиторам микробного и животного происхождения. Эти ингибиторы подавляют каталитическую активность ферментов, причем существуют количественные различия действия тех или иных ингибиторов на разные ферменты этой группы.