Разработка технологий йодказеина и молочных продуктов, обогащенных йодированным белком

• Автор: Томчани, Ольга Васильевна
• Шифр специальности: 05.18.07
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2002
• Место защиты: Обнинск
• Количество страниц: 152 с. : ил

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Йодсодержащие белки

1.2. Механизм йодирования белков и структура соединений, образующихся при йодировании

1.3. Методы йодирования белков.

1.3.1. Использование молекулярного йода в качестве йодирующего агента.

1.3.2. Методы окисления

1.3.3. Применение хлористого йода

1.4. Обогащение пищевых продуктов как средство профилактики йоддефицигных состояний населения

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1. Материалы.
2.2.1. Выбор белка и йодирующего агента
2.2. Методы
2.2.1. Йодирование казеина.
2 Определение концентраций общего, свободного и связанного йода в йодказеине
2.2.3. Определение изоэлектрической точки йодказеина.
2.2.4. УФспекгрос копия.
2.2.5. Метод гермогравиметрических исследований
2.2.6. Определение концентрации йода в пищевых продуктах
3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
3.1. Разработка технологии йодказеина.
3.1.1. Разработка методики определения общего йода в йодказеине
3.1.2. Разработка методики определения свободного йода в йодказеине
3.1.3. Определение изоэлектричсской точки йодказеина
3.1.4. Исследование зависимостей содержания связанного йода в йодказеине от концентраций исходного буфера и йодирующего агента
3.1.5. Исследование свойств йодказеина
3.1.6. Технологическая схема производства йодказеина
3.2. Разработка технологии обогащения молочных продуктов
йодированным белком
3.2.1. Подбор условий приготовления раствора йодказеина при
обогащении молочных продуктов.
2. Технологии обобщения молочных продуктов
йодированным белком.
ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Один -применение йодказеина итальянского производства пациенткой, страдающей ожирением []. Этот препарат показан и для дополнительного лечения при заболеваниях дыхательных путей (хронический бронхит, астма, туберкулез, энфизема легких), в качестве отхаркивающего средства. Как вспомогательное средство он рекомендуется для защиты детей от респираторных инфекций. Указывается на успешное применение препарата в течение лет, но, к сожалению, научные публикации по его технологии и исследованиям в ведущих журналах отсутствуют. Таким образом, работа по получению и исследованию искусственно йодированных белков проводились очень активно, но тте были направлены на использование их в качестве профилактического средства йод-дефицитных состояний. Теоретически реакции, происходящие при действии йодирующих агетгтов на белки или составляющие их аминокислоты, . Убедительной демонстрации присоединения йода к белкам сделано не было. Однако пергалиды - соединения неустойчивые, потому они не могут входить в состав йодированных белков. Прохождение реакций замещения и окисления сильно зависит от аминокислотного состава йодируемого белка и условий проведения реакции. Образующийся сульфонилиодид является неустойчивым соединением и быстро гидролизуется []. R-SI + R-SH -> RS-SR + IT + Г Дисульфидная связь, в свою очередь, способна окис. Цистиновая кислота была обнаружена в гидролизатах йодированного казеина [1]. Йод, прореагировавший с БН-группами, уже не используется на йодирование остатков других аминокислот, и эффективность йодирования снижается. Поэтому при йодировании белков, содержащих БН-грулпы, прибегают к их предварительному окислению, которое проводят при pH 4,5, когда гидроксильная группа основной йодирующейся аминокислоты -тирозина не ионизирована, а условия для окисления подходящие. Действию йодирующих агентов подвергаются также гидроксиаминокислоты (серии, треонин). Продукты их окисления не изучались. Энергично реагирует йод и с триптофаном. Однако, природа продуктов взаимодействия недостаточно ясна. Более всего вероятно окисление индол-группы триптофана до оксииндола [7]. Основной аминокислотой белков, вступающей с йодом в реакцию замещения, является тирозин []. Гидроксил тирозина, связанный с ароматическим кольцом, являегся сильнейшим орто-пара-ориентантом, особенно в щелочной среде. Валентные электроны атома кислорода оказываются частично рассредоточенными в орто- положения бензольного ядра и тем самым создаются условия для прохождения реакции электрофильного замещения. Результатом взаимодействия йодирующею агента с тирозином является образование как монойод-, так и дийодпроизводного. Остатки других аминокислот начинают йодироваться после замещения % положений 3 и 5 в остатках тирозина []. Показано, что часть йода может реагировать с гистидином [], при этом могут образовываться 2-йодгистидин, 2,5-дийодгистидин и 1,2,5-трийодгистидин. Количество йода, связывающегося с гистидином, сильно зависит от условий проведения реакции. Йодирование групп в нейтральной среде происходит в -0 раз медленнее, чем тирозиновых, из-за большой энергии связи протона в имидазольном кольце. В щелочных растворах, при pH больше 8,0, когда становится возможной диссоциация протонов в имидазольном кольце, йод может взаимодействовать с гистидиновыми группами. Поэтому при нейтральных значениях pH среды Йод считается группоспецифическим агентом на тирозиновые остатки [, ]. Йод, связанный с азотом в имидазольном кольце гистидина легко удаляется бисульфитом, связь С-1 более устойчивая. Йодирование белков приводит к тому, что один или несколько атомов водорода в их молекулах замещаются атомами йода. Полученное соединение химически неидентично нативному, исходному соединению. У него выше молекулярная масса, более электроотрицателен общий заряд []. У йодировашюго белка возрастает также длина волны максимального поглощения в УФ свете ], увеличивается электрофоретическая подвижность. После йодирования белки уменьшают свою способность к кристаллизации и становятся менее растворимыми [5].