Теоретическое и практическое обоснование применения пробиотических культур в биомодификации животного и растительного сырья

• Автор: Нефедова, Нина Васильевна
• Шифр специальности: 05.18.07
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2005
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 448 с. : ил.

ГЛАВА 2 ОРГАНИЗАЦИЯ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ. ФЛ и приводит к долговременным структурным изменениям липидного бислоя. Строение полярной головки ФЛ влияет на общую скорость окисления, причем могут образовываться вещества, тормозящие общую скорость окисления, т. ФЛ образуют комплексы с природными антиоксидантами. Установлен синергизм между ФЛ и природными антиоксидантами. Для липидов характерно, что одна и та же группа веществ ФЛ в процессе окисления может выполнять несколько функций ФЛ являются субстратом окисления, продукты окисления ФЛ ингибируют общую скорость процесса. Фосфолипиды наиболее лабильные составляющие и активно влияют на эффективность, как всей суммы природных антиоксидантов, так и их компонентов 6. Установлено также, что антипероксидная активность природных компонентов зависит от степени окисленности жирных кислот 4. Оксид азота, внутриклеточный газообразный метаболит играет уникальную роль в нормально функционирующей скелетной мускулатуре. Он имеет большое значение и в послеубойный период и в процессе созревания мяса.


Вовлечение гемового белка как катализатора в липидное окисление описано в работах 5, 1, 2, 9, 9,9. Измерение образующихся окисленных гемовых белков применялось как метод оценки защитного действия антиоксидантов при окислительном стрессе 8,4. Исследование влияния СОД, каталазы, церулоплазмина на окисление оксимиоглобииа и липидов показало, что внесение супероксидцисмутазы в модельные системы снижает окисление оксимиоглобииа на , не воздействуя на липидное окисление 0. Добавление каталазы снижало окисление оксимиоглобииа на , но не действовало на липидное окисление. Увеличение концентрации церулоплазмина ингибировало окисление липидов, но повышало окисление оксимиоглобииа. Кональбумин мМ, специфический хслатор железа, ингибировал окисление липидов почти на . Добавление катехина 0 мМ снижало окисление оксимиоглобииа на . Авторы 0 пришли к выводу, что стабильность оксимиоглобииа в модельных системах изменяется под действием двух видов соединений активными формами кислорода и феррилом, образуемыми в процессе автоокисления миоглобина, окисления ионов железа и аскорбиновой кислоты липидными радикалами, такими как и гидропсроксидами, образуемыми в процессе окисления липидов. Максимально ингибирование может быть достигнуто только введением в систему ингибиторов обоих видов их соединений. Авторы также считают, что на автоокисленис оксимиоглобииа влияют различные ионы и вещества, такие как СГ, , и другие условия, при которых снижается связь кислорода с гемом. При этом 2 окисляется до 3 с образованием супероксила и пероксида водорода путем дисмутации. ЬН ЬО I ЬОН. Гсмовые комплексы способны связывать пероксинитрит натрия и катализировать его изомеризацию до нитрита натрия, в результате чего образуется сильноокисленное железо 5. Реакция между миоглобииом и пероксинитритом менее выражена в нитрозативном стрессе 3нитрозотирозина белка по сравнению с другими апомиоглобинами или цианмиоглобинами, в которых гем связан или заблокирован более сильными лигандами. Окисление липидов в гомогенатах птичьего мяса 1 мМ 0 приводило к значительному увеличению гидропероксидов и вторичных продуктов окисления липидов. Существует прямая зависимость между давлением кислорода и светоиндуцированным фотоокислением нитрозомиоглобина уже при давлении кислорода менее 0, атм 2. Стехиометрия фотоокисления МеРеЫ0 была больше, чем , установленная при авгоокислении. Это свидетельствует о том, что различные механизмы этой реакции большей частью осуществляются свободными радикалами. Реакция нитрозомиоглобина с кислородом может вызвать образование мощного окислителя пероксинитрита, который способен модифицировать белки и является транзитным продуктом в прямой и обратной реакции между оксимиоглобииом и нитроксилом 7. Каталаза гемсодержащий фермент, инактивирует пероксид водорода, превращая его в воду и кислород. Пероксид водорода под действием металлов с образованием гидроксильного радикала окисляет большинство биомолекул с ограниченной скоростью. В мышечной ткани имеется селенсодержащий фермент глутатионпероксидаза, который катализирует снижение пероксида водорода и липидных пероксидов, используя восстановление глутатиона. Ферментная активность СОД, каталазы, глугатионпероксидазы в скелетных мышцах варьирует у различных животных одного вида i , , , . Ферменты, присутствующие в мясе, инактивируются при температуре С в процессе изготовления говядины и свинины. Инактивация ферментов коррелируете развитием окисления. Замораживание и охлаждение влияют на каталазную активность скелетных мышц различных видов животных. Активность эндогенной каталазы была стабильна в процессе охлаждения и замораживания в течение шести дней хранения при температуре 4С. Каталаза в говядине и мясе цыплят стабильна в течение двух месяцев хранения при температуре минус С 1. Ингибитор каталазы 3амино1,2,4триазол 2,5, добавленный к измельченной говядине, повышает степень липидного окисления в течение четыпех дней хранения в большей степени на и соответственно на второй и четвертый день, чем в контроле. Особенности пероксидного окисления лииидов в мембранах живых клеток заключаются в следующем.