Разработка способа получения белковых изолятов с целью обогащения пищевых продуктов

• Автор: Хлеап Сапата, Хосе Игорь
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1984
• Место защиты: Астрахань
• Количество страниц: 155 c. : ил

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ.

Глава I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР .

1.1. Структура и свойства мышечных белков, небелковых веществ и липидов

1.2. Технические методы выделения белков

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава 2. ЦЕЛЬ ИССЛЕДОВАНИЯ И МЕТОДИКА РАБОТЫ.

2.1. Характеристика объекта исследования

2.2. Методика исследования

2.3. Характеристика свойств изолятов

Глава 3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

3.1. Исследование процесса обезжиривания изолятов .
3.1.1. Выбор и обоснование режимов центрифугирования .
3.1.2. Распределение липидов в технологическом процессе
3.2. Изучение влияния факторов на выход белка .
3.2.1. Влияние соотношения фарша и растворителя .
3.2.2. Влияние концентрации НС1 и ИаОН .
3.2.3. Влияние времени настаивания
3.2.4. Влияние температуры .
3.3. Выбор оптимальных режимов осаждения фракций белков получение изолятов
3.3.1. Водорастворимая фракция .
3.3.2. Кислоторастворимая фракция
3.3.3. Щелочерастворимая фракция .
3.4. Химический состав изолятов .
Стр.
3.5. Баланс азотосодераащих веществ .
3.6. Физикохимические и функциональные свойства белковых изолятов .
3.6.1. Гидрофильные свойства фракций белков .
3.6.2. Перевариваемость белков протеолитическими ферментами
3.6.3. Аминокислотный состав изолятов
3.6.4. Функциональные свойства изолятов
3.6.5. Органолептическая оценка белковых изолятов 4 Глава 4. ПРАКТИЧЕСКАЯ РЕАЛИЗАЦИЯ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЯ
ВЫВОДЕ .
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Выделение миозина из мышц довольно сложно, так как он взаимодействует со структурным белком миофибрилл-актином, другими органическими компонентами миофибрилл, образуя при этом прочные комплексы с гликогеном, липидами, неорганическими фосфатами, а также с различными ионами /кальцием, магнием, калием/ /,,/. Миозин обладает высокой способностью к гидратации. Это обусловлено относительно большим количеством полярных аминокислотных боковых цепей, а также фибриллярной формой молекулы. Молекула миозина включает аминокислотных остатков, принадлежащих аминокислотам. Изоэлектрическая точка миозина находится при pH 5,4, а температура свертывания -°С //. Молекулярная масса миозина окончательно не установлена из-за сложности строения его молекулы и способности молекул ассоциировать друг с другом ; в среднем считается в пределах . Миозин представляет собой комплекс двух близких по свойствам белков -Н-меромиозина, или тяжелого миозина, и Ь -меромиозина, или легкого миозина. Тяжелый миозин обладает свойствами фермента адено-зинтрифосфатазы, то есть при определенных условиях может соединяться с актином, образуя актомиозин /,,5/. Ферментативная активность миозина выражается в способности катализировать расщепление аденозинтрифосфорной кислоты /АТФ/ на аденозиндифосфорную кислоту /АД? Существуют три разные формы миозина, называемые ос , ^ и У -миозинами. Актин - это второй по биологическому значению мышечный белок /на его долго приходится -# общего количества белков мышц/. Он содержится в мышечном волокне в двух формах: глобулярной - Г-актин /молекулы шаровидные/ с молекулярной массой 0 и фибриллярной - Ф-актин /молекулы вытянутые/ с молекулярной массой 0. Обе формы могут переходить друг в друга, причем ^-актин является полимеризовакным, нитевидным производным Г-ак-тина с двухспиральной структурой. Каждая спираль состоит из 0-0 глобул Г-актина. Этот переход осуществляется под влиянием критических концентраций ионов калия и магния и при участии сульфгидрильных групп белка. Актин может быть отнесен к категории водорастворимых белков, однако его не удается извлечь из мышечной ткани обычными методами. Представляет большие трудности выделение актина, свободного от миозина //, так как актин и миозин образуют сложный комплекс - актомиозин. Актомиозин - в результате взаимодействия миозина а актином образуется актомиозин. Как показали исследования, актомиозин играет основную роль в физиологии мышечного сокращения. Актомиозин обладает высокой вязкостью, способен резко сокращаться при определенных концентрациях ионов калия и магния в присутствии аденозинтрифосфорной кислоты /АТФ/. АТ? Актомкозин в воде нерастворим /,/. Тропомиозин - содержится в количестве 2,5% от содержания белка в волокне. Тропомиозин относится к глобулинам. По аминокислотному составу, растворимости и изоэлектрической точке /pH 5,1/ он очень близок к миозину, однако в отличие от миозина является неполноценным белком, поскольку в нем отсутствует триптофан, шло содержит цистинэ и цистеина. При pH 7,0 тропомиозин хорошо растворим в воде, не денатурируется ни под влиянием нагревания, ни под воздействием органических растворителей. Он состоит из двух белков: тропомиозина Б и тропинина, которые находятся в тонких протофибриллах //. Тропомиозин связан с нуклеиновыми кислотами и сосредоточен в анизотропных дисках. Роль его в динамике мышечной ткани пока неясна //. Структурной единицей миофибриллярных белков является спиральные полилептидные цепи. Благодаря водородным связям полипептид-ные цепи образуют трехмерную пространственную структуру, в которой часть активных груш /карбоксильных, гидроксильных, сульф -гидрильных и др. В связи с этим белки мио-фибрилл образуют устойчивые гели, способные растворяться только в солевых растворах с высокой ионной силой или в растворах кислот. Саркоплазматическая фракция белков, в состав которой входят глобулин X, миоген, миоглобин и миоальбумин, составляет в среднем -% от общего содержания белков в мышечной ткани /,, /. Бее эти белки, за исключением миоглобина, представляют собой гетерогенные системы, фракции белков, близкие по физико-химическим и биологическим свойствам, поэтому обозначение их носит в известной степени условный характер //.