Получение и применение коллагеновых дисперсий в технологии мясных продуктов

• Автор: Ибрагимова, Оксана Таймуразовна
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2003
• Место защиты: Воронеж
• Количество страниц: 241 с. : ил.

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ .

1.1. Коллаген источники, функции, свойства,

способы модификации .

1.2. Роль коллагенсодержащего сырья

в перерабатывающих отраслях АПК,

реализации безотходных технологий и обеспечении

безвредности производств

1.3. Продукты па основе коллагена опыт, подходы

и методы интенсификации производств .

ГЛАВА II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ, ОБЪЕКТЫ

И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
2.1. Объекты и материалы исследований
2.1.1. Вторичное коллагенсодержащее сырье мясной промышленности, коллагеновые дисперсии, биоматериалы, ингредиенты
и продукты с их использованием .
2.1.2. Протеолитические ферментные препараты
характеристика, обоснование применения .
2.2. Схема экспериментальных исследований
2.3. Общие методы исследований .
2.3.1. Реологические и структурномеханические свойства продуктов .
2.3.2. Функциональнотехнологические свойства фаршевых систем
2.3.3. Физикохимические свойства коллагеновых пленок
2.3.4. Физиологическая функциональность
и биологическая ценность продуктов
2.3.5. Качество полуфабрикатов и готовых изделий .
2.4. Специальные и сложные методы исследования .
2.4.1. Приборное обеспечение обработки коллагеновых пленок импульсным магнитным полем ИМП
2.4.2. Рентгенофазовый анализ коллагеновых белков .
2.4.3. Световая микроскопия коллагеновых пленок .
2.5. Оптимизация компонентного состава проектируемых
продуктов методами математического моделирования .
2.6. Статистическая обработка результатов эксперимента .
ГЛАВА 3. ОБОСНОВАНИЕ УСЛОВИЙ МОДИФИКАЦИИ
КОЛЛАГЕНОВЫХ БЕЛКОВ ЖИВОТНЫХ ТКАНЕЙ С IЮЛУЧЕНИЕМ ПИЩЕВЫХ
БИОНОЛИМЕРНЫХ ДИСПЕРСИЙ .
3.1. Обоснование режимов получения изолированных
коллагеновых субстанций на основе энзиматической модификации сырья
3.2. Влияние физикохимических и биотехнологических факторов на структурообразующие свойства диспергированных коллагеновых белков.
3.3. Изучение экологически безопасных способов интенсификации структурообразования биомодифицированных коллагеновых субстанций .
ГЛАВА 4. КОМПЛЕКСНАЯ ОЦЕНКА СВОЙСТВ
И ОБОСНОВАНИЕ РАЦИОНАЛЬНЫХ НАПРАВЛЕНИЙ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ ДИСПЕРГИРОВАННЫХ
КОЛЛАГЕ1ЮВЫХ ИНГРЕДИЕНТОВ .
4.1. Оценка физиологической функциональности
очищенных коллагеновых продуктов .
4.2. Реологические свойства коллагеновых
и комбинированных биополимерных дисперсий .
4.3. Функциональнотехнологические свойства нейтральных коллагеновых дисперсий в составе мясных
фаршевых систем ,
ГЛАВА 5. РЕАЛИЗАЦИЯ ЧАСТНЫХ ТЕХНОЛОГИЙ ТРАДИЦИОННЫХ И ОРИГИНАЛЬНЫХ МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ С РИМЕНЕНИЕМ КОЛЛАГЕНОВЫХ ДИСПЕРСИЙ
5.1. Моделирование рецептурных композиций
и производство мясных фаршевых продуктов с использованием нейтральных коллагеновых дисперсий .
5.2. Производство натуральных, рубленых и комбинированных полуфабрикатов в коллагеновых дисперсиях
5.3. Применение коллагеновых дисперсий в технологии цельномышечных продуктов из свинины и говядины
5.4. Использование коллагеновых дисперсий при производстве сухого функционального корма для животных .
ВЫВОДЫ .
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ


Эта коллагеназа расщепляет полипептидную цепь коллагена более чем в 0 участках, гидролизуя последовательность Рго Рго, однако ее практическое применение затруднено в связи с токсичностью продуцента. Второй тип тканевые коллагеназы, обнаруженные у земноводных и млекопитающих в растущих или подвергающихся метаморфозу тканях, которые обладают весьма высокой специфичностью. Из поджелудочной железы выделен фермент, названный коллагеназой, который имеет специфичность к гидролизу коллагена и характерен высоким содержанием оксипролина. Степень гидролиза им коллагена достигает ,0,5 . Коллагеназноэластазный комплекс получают на мясокомбинатах из экстрактов поджелудочной железы, но изза ограниченности источников препарат выпускается лишь для медицинских целей . На основе результатов идентификации функциональных групп каталитических центров большинство исследователей отмечают сходство структуры коллагеназ из различных источников. Продуценты коллагеназ обнаружены среди обширного представительства актиномицетов i i, i, i i 9 и др. В. i, . I.И. Ерохина и др. Некоторые штаммы и i являются источниками промышленных комплексных препаратов протеолитических ферментов, проявляющих и коллагенолитическую активность. Среди них проназа, протелин, рймопротелин и протофрадин 8,1, 3. Действие на нативный коллаген проназы, выделенной из i, приводит к переводу его в растворимое состояние. При С проназа, гидролизуя молекулу коллагена, укорачивает ее приблизительно на 5 . Повышение температуры до С приводит к более сильной деструкции коллагена. Протелин, также полученный из i, расщепляет проколлаген более глубоко, чем трипсин, при оптимуме 7,,5. Сходным по механизму действия является ферментный препарат рймопротелин, выделенный из штамма i. Протофрадин способен частично гидролизовать нативный коллаген с образованием растворимых пептидов, содержащих оксипролин, но значительная степень гидролиза субстрата можег быть достигнута лишь при длительном протеолизе и высокой концентрации фермента. ПРК 3. Их выделение может быть осуществлено одностадийно непосредственно из волокон и их агрегатов, подвернутых измельчению или при многостадийном диспергировании. В последнем случае волокнистый коллаген или раствор его молекул подвергается различным предварительным механическим, химическим или ферментативным воздействиям. Наиболее широко в настоящее время реализуются щелочносолевая обработка и гидролиз с использованием ферментных препаратов иротеолитичег ского действия из животных пепсин и микробных протеаза С, протосубтилин ГЗх, мегатерии источников 5, , 6. При этом для различные способы подготовки коллагена к растворению отличаются механизмом и степенью селективности при разрушении межмолекулярных связей. По данным А. И. Сыченикова и др. ЬаБек действие щелочи сводится в основном к разрыхлению волокнистых структур, удалению сопутствующих веществ и разрыву межмолекулярных связей, а также деполимеризации фибриллярных структур. Морфологические и биохимические исследования показали, что щелочносолевая обработка приводит к разрушению основного цементирующего вещества соединительной ткани, в частности, кислых гликозаминогликанов , дезорганизации и дезинтеграции структурных элементов коллагена, нарушению межмолекулярных связей, что делает возможным диспергирование его в уксусной кислоте низкой молярной концентрации 8. По мнению зарубежных исследователей М . При этом работы отечественных ученых подтверждают О. О. Баблоян П. М. Голованова, I Антипова с сотр. Это открывает возможности более широкого использования биоматериалов на его основе в пищевой промышленности, ветеринарии, медицине. В целом, недостатками известных способов перевода коллагена в растворимую форму с использованием предварительной обработки коллагенсодержащего сырья ферментными препаратами общепротеолитического действия являются многостадийность и связанная с этим суммарная длительность и сложность реализации процесса, а также в большинстве случаев необходимость дополнительного использования химических реагентов щелочного характера для создания необходимого среды при гидролизе щелочными протеазами 4 либо для нейтрализации получаемых коллагеновых продуктов при использовании для гидролиза пепсина 1,7.