Исследование и разработка технологии ферментированного термокислотного сыра

• Автор: Бугаева, Ирина Николаевна
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2003
• Место защиты: Кемерово
• Количество страниц: 145 с. : ил

СОДЕРЖАНИЕ
Введение

1. Обзор литературы

1.1 Термокислотная коагуляция.

1.1.1 Характеристика коллоидной системы молока

1.1.2 Сущность метода термокислотной коагуляции белков

молока

1.1.3 Сыры, полученные термокислотной коагуляцией

белков молока.

1.2 Пахта ценное биологическое сырье предприятий

молочной промышленности.

1.2.1 Химический состав и физические свойства пахты
1.2.2 Биологическая ценность пахты
1.2.3 Использование пахты в производстве молочных
продуктов.
1.3 Заключение по обзору литературы и задачи
исследований
2 Постановка эксперимента и методы исследований
2.1 Организация работы
2.2 Методы исследований.
3 Результаты исследований и их анализ.
3.1 Исследование процесса термокислотной коагуляции
белков смеси, состоящей из обезжиренного молока и пахты.
3.1.1 Исследование влияния режимов тепловой обработки
на степень использования белков смеси
3.1.2 Исследование влияния соотношения обезжиренного
молока и пахты на степень использования белковой фракции при термокислотной коагуляции
3.2 Изучение процесса ферментации
3.2.1 Исследование влияния технологических параметров процесса ферментации на физикохимические показатели мягких термокислотных сыров полученных
из смеси обезжиренного молока и пахты
3.2.1.1 Влияние изучаемых факторов на активную кислотность
ферментированного сыра.
3.2.1.2 Влияние изучаемых факторов на массовую долю влаги
в ферментированном сыре
3.3 Исследование процесса хранения.
3.3.1 Исследование влияния изучаемых факторов на
физикохимические показатели сыра в процессе хранения.
3.3.1.1 Влияние изучаемых факторов на активную кислотность
сырной массы в процессе хранения.
3.3.1.2 Влияние изучаемых факторов на массовую долю влаги
сырной массы в процессе хранения.
3.3.2 Исследование влияния способов хранения на срок
годности мягких термокислотных сыров.
3.4 Исследование органолептических показателей мягких
термокислотных сыров.
3.4.1 Исследование влияния процесса ферментации на
органолептические показатели термокислотных сыров.
3.4.2 Исследование влияния способов хранения на органолептические показатели термокислотных сыров
с ферментации сырной массы.
4 Практическая реализация результатов исследований.
4.1 Технологические особенности производства сыра
мягкого термокислотного с ферментацией сырной
массы Ладушка.
4.2 Пищевая, биологическая и энергетическая ценность
сыра Ладушка.
4.2.1 Расчет пищевой и энергетической ценности сыра
Ладушка.
4.2.2 Биологическая ценность нового вида сыра.
Выводы
Список используемой литературы


Казеин состоит из нескольких фракций, которые можно разделить по их электрофоретической подвижности, по растворимости в различных веществах и по другим свойствам []. Казеин относится к сложным белкам. В его состав входят около аминокислот. От других белков молока отличается содержанием фосфора в виде фосфорной кислоты. Содержание фракционного состава соответственно составляет в среднем ,7 %; , %; 7,4 %, от общего количества казеина. В комплексе фракций казеина основными принято считать: ав1; аэг; (3 и к-казеин. Все фракции казеина содержат фосфор, в отличие от сывороточных белков. В молоке казеин находится в виде соединения с солями кальция -казеинаткальцийфосфатного комплекса []. Казеин можно выделить ферментными системами или добавлением кислотных агентов []. При действии на молоко протеолитических ферментов (сычужного фермента, пепсина) казеин превращается в параказеин и выпадает в осадок в виде комплекса казеин - кальцийфосфат, в таком виде он находится в молоке, образуя сгусток []. Казеинаткальцийфосфатный комплекс встречается в виде мицелл, которые имеют почти сферическую форму со средним диаметром - 0 нм и средней молекулярной массой и являются высокоорганизованными структурными единицами [,2]. Размер частиц казеинаткальцийфосфатного комплекса связан с содержанием в нем кальция и фосфора - по мере снижения их содержания уменьшается размер частиц [7]. Рядом исследователей раскрыта первичная структура полипептидной цепи отдельных фракций казеина [, 4]. Так, аэ1 - казеин - фосфопротеид из одной полипептидной цепи, содержащей 9 аминокислотных остатков, среди которых преобладают кислые, аэ - казеин - гидрофобный белок с высоким содержанием пролина. При повышении температуры молекулы р-казеина ассоциируются по бокам (а не по длине) с образованием палочковидных объединений более компактной структуры, чем в мономере при более низкой температуре [6]. Единого мнения по вопросу о структуре казеиновой мицеллы в настоящее время нет. Предложено множество моделей [, 7, 9, 1, 5, 2] дающих ту или иную характеристику структуры, определяя тем самым устойчивость казеиновых мицелл [, 4, , , , 3]. Другой, не менее важной фракцией коллоидной системы молока являются сывороточные белки. Они не поддаются сычужному свертыванию и почти полностью переходят в сыворотку. Сывороточные белки составляют - % от общего количества белковых веществ в молоке и представляют большую ценность, так как содержат весь набор незаменимых аминокислот [3]. Высоко содержание в них лизина, аспарагиновой, глютаминовой кислот, лейцина, изолейцина, треонина и др, Использование сывороточных белков для пищевых целей имеет большое практическое значение. Так, иммуноглобулины выполняют защитную функцию, являясь носителями пассивного иммунитета, лактоферрин и другой белок - лизоцим, относящийся к ферментам молока, обладают антибактериальными свойствами. Содержание сывороточных белков в молоке представлено в табл. Таблица 1. Основным сывороточным белком молока считается В -лактоглобулин (7-% общего количества белков молока). Этот белок не растворяется в воде, а только в разбавленных растворах солей и содержит свободные сульфгидрильные группы в виде остатков цистеина. В молоке В-лактоглобулин находится в виде димера, состоящего из двух полипептидных цепей. Молекулярный вес мономера В-лактоглобулина . Потеря стабильности В-лактоглобулина и образование агрегатов денатурировавшего белка происходит при pH 8,0 и выше. Денатурированный В-лактоглобулин образует комплексы с к-казеином мицелл казеина и осаждается вместе с ними при кислотной и сычужной коагуляции [9, ]. Следующим сывороточным белком является а-лактальбумин, он составляет от 2 до 5% общего содержания белков в молоке. В молоке а-лактальбумин находится в тонкодисперсном состоянии [8]. УДК - лактозы и глюкозы [, , , , ]. Установлено, что он состоит из 3 аминокислотных остатков, его молекулярная масса . Из-за большой гидратированности а-лактальбумин не свертывается под действием сычужного фермента и не коагулирует в изоэлектрической точке (pH 4,2 - 4,5). Изоэлектрическая точка сывороточных белков молока представлена в таб. Таблица 1.