Разработка технологии биомодификации коллагенсодержащего сырья для получения мясных и экструдированных мясорастительных продуктов

• Автор: Витренко, Ольга Николаевна
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2004
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 161 с. : ил.

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ.

Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Роль соединительнотканных белков в питании

человека

1.2. Строение и свойства белков содинительной ткани

1.3. Способы модификации коллаген и эластинсодержащего

сырья

1.4. Применение бактериальных препаратов и чистых культур

молочнокислых бактерий в мясной промышленности

1.5. Основные физиологические и биохимические свойства

молочнокислых бактерий
1.6. Экструзия как способ обработки мясного и растительного
1.7. Заключение по состоянию вопроса. Цель и задачи работы .
Глава 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
2.1. Объект исследований.
2.2. Методы исследований.
Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.
3.1. Выбор коллагенсодержащего сырья.
3.2. Подбор бактериального препарата.
3.3. Определение соотношения сырье вода
3.4. Выбор углеводного компонента
3.5. Моделирование оптимального состава белковой композиции
3.6. Исследование модифицированной белковой композиции
3.7. Изучение микроструктурных изменений композиции в
процессе биомодификации
3.8. Применение модифицированной белковой композиции в
производстве мясных и экструдированных мясорастительных продуктов.
3.9. Экономический расчет себестоимости производства
модифицированной белковой композиции и продуктов с ее использованием
ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ


Коллаген содержит около % остатков глицина и примерно % остатков аланина (необычно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагена служит высокое содержание пролина и 4-гидроксипролина - аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме, на долю пролина и гидроксипролина приходится около % всех аминокислотных остатков коллагена. Необычный аминокислотный состав коллагена со значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми определяет относительно его низкую пищевую ценность как пищевого белка. Уникальная структура тропоколлагена прекрасно увязана с необычностью аминокислотного состава. Известно, что пролин и гидроксипролин образуют изгибы в полипептидных цепях, и поэтому их присутствие в белках несовместимо с существованием а-спиральной структуры. В пол и пептидной цепи имеются области, состоящие из нескольких, расположенных рядом трипептидов, в которых сосредоточена большая часть аминокислотных остатков с полярными боковыми цепями (аргинина, лизина, оксилизина, аспарагиновой и глутаминовой кислот, серина, треонина и т. Эти области чередуются с гидрофобными зонами, в которых находятся скопления неполярных или малополярных пептидов с углеводородными боковыми цепями (остатки глицина, аланина, валина, лейцина, пролина, фенилаланина и т. Остатки оксипролина имеются в трипептидах того и другого типа [, ]. В состав эластической соединительной ткани входит фибриллярный белок, который по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам сильно от него отличается. Основная субъединица фибрилл эластина - тропоэластин - имеет молекулярную массу, равную приблизительно ООО, и содержит около 0 аминокислотных остатков. Подобно коллагену, эластин богат глицином и аланином. Тропоэластин отличается от тропоколлагена тем, что содержит много остатков лизина, но мало остатков пролина. Тропоэластин образует спираль особого типа, отличающуюся как от а-спирали, так и от коллагеновой спирали. Молекула тропоэластина состоит из богатых остатками глицина спиральных участков, разделенных более короткими участками, содержащими остатки лизина и аланина. Спиральные участки растягиваются при натяжении, но возвращаются к исходной длине при снятии нагрузки. Области, содержащие остатки лизина, принимают участие в формировании ковалентных поперечных связей. Четыре Я-группы лизина сближаются друг с другом и ферментативным путем превращаются в десмозин или сходный по структуре изодесмозин. Таким путем полипептидные цепи тропоэластина могут объединятся в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях. Исследование белков, о которых шла речь, позволяет сделать три главных вывода, касающихся структуры белков. Прежде всего, видно, что белки обладают не только первичной структурой, т. Характерная вторичная структура белка - это наиболее устойчивая форма при заданных биологических условиях, а-спираль и /3-структура стабилизируются множеством водородных связей: внутрицепочечных - в случае а-спираль и межцепочечных - в случае /3-структуры. Хотя водородные связи, взятые в отдельности, относительно слабы, все вместе они придают ог-спирали и /3-структуре значительную устойчивость. Третий вывод состоит в том, что трехмерные конформации фибриллярных белков приспособлены к выполнению белками специфических биологических функций. Так, «-спиральная структура а-кератина хорошо приспособлена к тому, чтобы образовать наружные защитные структуры: волосы, перья, рога и чешую позвоночных; /3-конформация способствует образованию гибких и нерастяжимых нитей шелка и паутины, а конформация коллагена обеспечивает высокую прочность на разрыв, необходимую для сухожилий. В результате все эти специфические биологические свойства возникают благодаря определенной последовательности аминокислотных остатков в фибриллярных белках. Структурная стабилизация белка, взаимодействие между его цепями осуществляются как в результате концентрации молекул, так и образования различных связей между белковыми соединениями внутри цепочки, между пептидными цепями внутри спирали и между молекулами коллагена.