Разработка технологии получения ихтиожелатина из чешуи рыб

• Автор: Якубова, Олеся Сергеевна
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2006
• Место защиты: Воронеж
• Количество страниц: 206 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Обоснование возможности использования коллагенсодержащих рыбных отходов как сырья для получения ихтиожелатина

1.2 Характеристика чешуи рыб как вторичного ресурса рыбной промышленности

1.3 Структура, свойства коллагена и других компонентов чешуи рыб

1.4 Желатин состав, структура, свойства и получение

1.5 Опыт переработки рыбного коллагенсодержащего сырья для получения желатина и клея

ГЛАВА 2. ПОСТАНОВКА ЭКСПЕРИМЕНТА, ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1 Характеристика объектов исследования

2.2 Порядок проведения эксперимента

2.3 Методы исследований
2.4 Математическая обработка результатов исследований ГЛАВА 3. ИССЛЕДОВАНИЕ СОСТАВА, СВОЙСТВ И ТЕХНОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ ЗАГОТОВКИ И ХРАНЕНИЯ ЧЕШУИ РЫБ
3.1 Состави свойства чешуи рыб ВолгоКаспийского района
3.2 Исследование процессов заготовки и хранения чешуи рыб ГЛАВА 4. ИССЛЕДОВАНИЕ ТЕХНОЛОГИИ ПОЛУЧЕНИЯ ИХТИОЖЕЛАТИНА ИЗ ЧЕШУИ РЫБ
4.1 Исследование процесса предварительной подготовки чешуи к выделению ихтиожелатина
4.2 Изучение процесса экстракции ихтиожелатина из чешуи рыб
4.3 Обоснование и разработка технологии очистки раствора ихтиожелатина
4.4 Исследование процессов концентрирования раствора и сушки ихтиожелатина
4.5 Описание технологической схемы получения ихтиожелатина
4.6 Изучение состава и свойств ихтиожелатина
ГЛАВА 5. УТИЛИЗАЦИЯ ОТХОДОВ ИХТИОЖЕЛАТИНОВОГО ПРОИЗВОДСТВА
5.1 Обоснование и разработка способа утилизации отходов ихтиожелатинового производства
5.2 Изучение состава и свойств кормовой добавки ФАД ГЛАВА 6. РАЗРАБОТКА ПРАКТИЧЕСКИХ РЕКОМЕНДАЦИЙ ПО ПРИМЕНЕНИЮ ИХТИОЖЕЛАТИНА
6.1 Применение ихтиожелатина в медицинской промышленности
6.2 Применение ихтиожелатина в технологии реставрационных работ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ


Если, например, денатурация глобулярных белков сопровождается развертыванием белковой молекулы, то сваривание коллагена приводит к обратному эффекту - вытянутая вдоль оси волокна молекула в результате сваривания теряет вытянутую форму, изгибается, укорачиваясь. Другим важным отличием сваривания коллагена от денатурации глобулярных белков является способность сваренного коллагена или желатина, нерастворимого в воде в нативном состоянии, превращаться в растворимую форму. Коллаген очень слабо поддается действию пищеварительных ферментов, а в силу отсутствия многих важнейших аминокислот в структуре классифицируется как белок невысокой биологической ценности. Эффективное разрушение уникальной структуры коллагена возможно под действием коллагеназ - ферментов, специфически расщепляющих коллаген []. В чешуе рыб коллаген находится в системе с сопутствующими веществами. Основными компонентами коллагена в чешуе рыб являются эластин, ретикулин, альбумины и глобулины, полисахариды, минеральные вещества и кристаллический гуанин, а также слизь. В реальных производственных условиях сопутствующим веществом чешуи является слизь, так как она накапливается на поверхности тела рыбы после извлечения ее из воды. У карповых рыб массовая доля слизи составляет 0,2-2,9 % к массе рыбы. Слизь состоит из -% воды и -% сухих веществ, которые представлены в основном нуклеопротеидами []. Белки слизи растворимы в воде и солевых растворах, поэтому их можно отделить от чешуи рыб промыванием. В процессе предварительной подготовки сырья к получению желатина эти белки должны быть удалены, так как их присутствие делает желатин мутным и подверженным микробиологической порче. Эластиновые волокна являются своего рода скелетной основой для коллагеновых волокон. В отличие от коллагена эластин более инертен, обладает значительно меньшей способностью к набуханию, нерастворим в холодной и горячей воде, в солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах. В противоположность коллагену из эластина нельзя получить желатин. Ретикулин также тесно связан с коллагеном. В отличие от эластина он не растворяется в крепких кислотах и щелочах даже в течение многих часов. При получении желатина эластин и ретикулин будут находиться в вываренной массе чешуи (послеэкстракционном остатке). Кроме эластина и ретикулина сопутствующими коллагену веществами являются полисахариды, которые можно разделить на две группы: протеогликаны и гликопротеиды. Протеогликаны представляют собой комплексные соединения, состоящие из центрального гидрофобного белкового стержня, ковалентно связанного с гликозаминогликанами, построенными из дисахаридных единиц, содержащих гексозамин и галактозу. В свою очередь, протеогликаны соединены ионными и водородными связями с гликопротеинами, коллагеном и эластином, образуя более сложные макромолекулярные агрегаты. Гликопротеины выполняют роль матриц, регулирующих ориентированное расположение коллагеновых структур, стабилизируют фибриллы коллагена и их агрегацию с протсогликанами, образуют основу для формирования эластиновых структур, принимают участие в минерализации тканей. Основными представителями гликопротеидов являются мукоиды, муцины, меланины и мукополисахариды. Известно, что мукоиды и муцины в воде не растворяются, но набухают. В разбавленных растворах нейтральных солей муцины практически нерастворимы, однако при избытке кислот растворяются, но нерастворимы в избытке уксусной кислоты. В разбавленных щелочах, большинство муцинов растворяется, при этом образуется вязкий раствор, из которого муцины могут быть осаждены при подкислении уксусной кислотой. При нагревании муцины свертываются и осаждаются кислотами. Резкой границы между муцинами и мукоидами нет. В производстве желатина муцины и мукоиды необходимо удалять. Меланины представляют собой пигменты от черно-коричневого до черного цвета. Они нерастворимы в воде, разбавленных кислотах, растворах нейтральных солей, а также в спирте, эфире, бензине. Некоторые из представителей меланинов растворяются в разбавленных щелочах. Мукополисахариды участвуют в организации структуры коллагена.