Разработка молочно-сывороточного продукта функционального назначения с использованием белковых коллагенсодержащих препаратов

• Автор: Аль-Кайси Рами Сами
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2006
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 202 с. : ил.

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Медикобиологические аспекты применения коллаген

содержащих препаратов и пищевых волокон в производстве

пищевых продуктов.

1.2 Функционально технологические свойства коллагенсодержащих препаратов.

1.3. Функциональные продукты на основе творога.

1.4. Структурообразующие пищевые добавки, применяемые в производстве творожных изделий

1.5. Основные выводы к главе 1. Цель и задачи собственных исследований

Глава 2. ОРГАНИЗАЦИЯ ЭКСПЕРИМЕНТА, ИЗУЧАЕМЫЕ

ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

2.1. Организация эксперимента
2.2. Объекты исследований
2.3. Методы исследований.
2.4. Обработка экспериментальных данных
Глава 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ
3.1. Обоснование компонентного состава проектируемого продукта
3.2. Разработка модельной среды для производства молочносывороточного продукта функционального назначения.
3.3. Исследование функциональнотехнологических свойств белковых коллагенсодержащих препаратов.
3.4. Определение рациональных доз белковых коллагенсодержащих препаратов.
3.5. Подбор ингредиентов функционального назначения.
3.6. Компьютерное решение рецептурной и ингредиентной задач моноструктурной оптимизации
3.7. Разработка технологии производства молочносывороточных продуктов
Глава 4. КОМПЛЕКСНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ МОЛОЧНОСЫВОРОТОЧНОГО ПРОДУКТА ФУНКЦИОНАЛЬНОГО НАЗНАЧЕНИЯ ПРИ ПРОИЗВОДСТВЕ И ХРАНЕНИИ
4.1 Изучение физикохимических и структурномеханических показателей молочносывороточного продукта функционального назначения при производстве и хранении.
4.2. Изучение микроструктуры молочносывороточного продукта функционального назначения при производстве и хранении
4.3. Микробиологические и органолептические показатели молочносывороточного продукта функционального назначения при производстве и хранении.
4.4. Изучение пищевой, биологической и энергетической ценности разработанного продукта.
4.5. Экономическая эффективность использования коллагенсодержащих препаратов и пищевых волокон в производстве молочносывороточного продукта функционального назначения.
ВЫВОДЫ
БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК
ПРИЛОЖЕНИЯ
ВВЕДЕНИЕ


Статистические данные о потреблении пищевых волокон г свидетельствуют, что наибольшее потребление в Германии и Испании ,4,6 соответственно во Франции и Австрии ,1,7 в США, Великобритании и Канаде в среднем ,4 в России лишь ,5 , 7. Таким образом, многочисленные данные свидетельствуют о многогранной роли пищевых волокон в питании человека. Источниками пищевых волокон могут быть отходы перерабатывающих пищевых отраслей ,. Различают два типа пищевых волокон растворимые и нерастворимые в воде. Такое разделение необходимо, вследствие того, что два типа волокон оказывают различное действие на человеческий организм 0, 1, 1. Практические аспекты науки о питании выдвигают задачу разработки новых и совершенствования действующих принципов переработки исходного сырья. Применение изолированных, предварительно выделенных препаратов пищевых волокон наиболее целесообразно при производстве пищевых продуктов, основное сырье которых не содержит собственных балластных веществ . Лечебная стратегия применения пищевых волокон при хронических заболеваниях кишечника все еще окончательно не сформирована. На сегодняшний день в доступной литературе уделяется мало внимания применению пищевых волокон в виде изолированных препаратов в технологиях молочных продуктов. Необходимость их применения доказана учеными Антиповой Л. В., Винниковой Л. Г., Высоцким В. Г., Глотовой И. А., Дудкиным М. С., Дунчснко Н. И., Ковалевым Ю. И., Токаевым Э. С., Уголевым , i , . Коллаген, или тропоколлаген, наиболее распространнный белок животного мира. Значительно больше, чем в мышечной ткани, коллагена содержится в коже, плавниках и головах рыб , , у млекопитающих с возрастом в организме на его долю приходится почти общего количества органической материи и белковых веществ ,. На долю коллагена приходится около всей массы белков позвоночных. Он преобладает над всеми другими белками . Массовый выход соединительной ткани составляет мясной туши промышленных животных 4, 5. В связи с этим коллаген является важнейшим компонентом вторичных продуктов переработки сельскохозяйственных животных. Содержание коллагена варьируется в зависимости от вида соединительной ткани в костях , в хрящах , в коже , в стенках сосудов 5 , в скелетных мышцах , в почках 0, , в печени 0, , в мозге 0,,4 , . Использование вторичных продуктов переработки животных позволяет не только лечить болезни цивилизации, но и предотвращать их путем развития безотходного производства, т. IV, а также VIII и XI коллагены, ассоциированные с фибриллами, обнаруженные на поверхности коллагеновых фибрилл и коллагены с прерываемыми тройными спиралями объединяющие типы IX, XII, XIV, XVI, XIX коллагены, образующие ферментыбусы тип VI коллагены якорных фибрилл в базальной мембране тип VII коллагены с трансмембранным доменом типы XIII и XVII недавно открытые и лишь частично охарактеризованные коллагены типы XV, XVIII дополнительную группу составляют не принадлежащие к коллагенам белки, т. По меньшей мере белков и более генных продуктов определены в настоящее время как принадлежащие к коллагенам, десять дополнительных белков содержат коллагеноподобные домены. Количество классифицированных в пределах данного суперсемейства белков быстро увеличивается. Большинство коллагенов образует внеклеточные фибриллы, другие же образуют сетеподобные структуры 3, 9, , , , 1. Структура белков и характерные свойства отдельных их групп определяются в основном количественным и качественным составом аминокислот, из которых состоят полипептидные цепи, и последовательностью их расположения в цепи 3, 4, 5, 6, , , . Коллаген по сравнению с другими белками обладает специфическим составом и необычной последовательностью аминокислот 3, 4, , , , , 1, 2. Так как коллаген построен главным образом из глицина около , остатков аланина приблизительно ,, пролина и оксипролина, что необычно много для известных белков , по содержанию этих аминокислот в бульоне можно судить о степени гидролиза коллагена . Высокое содержание в коллагене наименьшей по размеру из аминокислот глицина, видимо, позволяет полипептидным цепям как бы замыкать друг друга и образовывать благодаря этому структуру большой механической прочности . Остатки этих аминокислот увеличивают стабильность тройной спирали.