Разработка способа ферментативной обработки коллагенсодержащего сырья и его применение в технологии вареных колбас

• Автор: Кащенко, Роман Владимирович
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2007
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 178 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Структура коллагена

1.2. Свойства коллагена

1.3. Способы диспергирования коллагена

1.3.1. Химическая модификация коллагенсодержащвго сырья

1.3.2. Перспективы использования ферментативного гидролиза для модификации коллагенсодержащвго сырья

1.4. Ферменты в мясной промышленности

1.5. Использование коллагенсодержащего сырья мясной промышленности

Заключение по обзору литературы. Цели и задачи исследования

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ, МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И СХЕМА ПОСТАНОВКИ ЭКСПЕРИМЕНТА
2.1. Объекты исследований и схема проведения эксперимента
2.2. Методы исследований
ГЛАВА 3. ИЗУЧЕНИЕ ВЛИЯНИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ ОБРАБОТКИ НА СВОЙСТВА ГУБ КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
3.1. Физикохимические и биологические свойства сырья
3.2.Изучение активности ферментных препаратов
3.3.Изучение влияния ферментативной обработки на свойства сырья
3.3.1. Аминокислотный состав
3.3.2. Жирнокислотный состав липидов исследуемого сырья
3.3.3.Микроструктура губ крупного рогатого скота и продукта ферментативной обработки
3.3.4. Дифференциальнотермический анализ нативного сырья и продукта ферментативной обработки
Заключение
ГЛАВА 4. ИЗУЧЕНИЕ СВОЙСТВ МОДЕЛЬНЫХ МЯСНЫХ СИСТЕМ
Заключение
ГЛАВА 5. ИЗУЧЕНИЕ СВОЙСТВ ВАРЕНЫХ КОЛБАС
5.1. Аминокислотный состав
5.2. Жирнокислотный состав
5.3. Органолептическая оценка колбас
5.4. Микроструктурные исследования
5.4.1. Контрольные образцы колбас
5.4.2. Опытные образцы колбас
ГЛАВА 6. РАСЧЕТ ЭКОНОМИЧЕСКОЙ ЭФФЕКТИВНОСТИ ПРОИЗВОДСТВА ВАРЕНОЙ КОЛБАСЫ С ПРОДУКТОМ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ ОБРАБОТКИ
ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ


Так, например, коллаген типа III - важный поддерживающий компонент соединительной ткани легких, кровеносных сосудов и кишечника, а коллаген типа IV играет важную роль в сохранении целостности эпителиальных и эндотелиальных клеточных оболочек. Коллаген типа I, наиболее распространенный в организме животных, состоит из двух цепей одного вида, обозначаемых а 1(1), и третьей цепи, обозначаемой а 2. Продолжение таб. В настоящее время установлено, что коллаген по сравнению с другими белками обладает специфическим составом и необычной последовательностью аминокислот (табл. З). Коллагены содержат до % остатков глицина и до % остатков аланина, что необычно много для большинства известных белков. В гемоглобине, например, содержание глицина составляет только 5 % общей суммы аминокислот. В целом же коллаген характеризуется несбалансированностью аминокислотного состава по сравнению с эталонным белком ФАО/ВОЗ. ФАО/ВОЗ распространяется только на незаменимые аминокислоты. Незаменимые аминокислоты обозначены подчеркиванием. Еще более характерным отличительным признаком коллагена является высокое содержание в нем пролина и 4-гидроксипролина (см. В коллагене содержится также такая нестандартная аминокислота как 5-гидроксилизин. На долю пролина и гидроксипролина в сумме приходится около % аминокислотных остатков коллагена. Уникальная структура тропоколлагена увязана с необычностью аминокислотного состава. Пирролидиновые кольца, преобладающие в составе аминокислот (пролина, гидроксипролина), имеют особые стерео-химические свойства и ограничиваю! Поэтому их присутствие в белках несовместимо с существованием а-спиралей. Таким образом, формируется специфическая вторичная структура в виде трехцепочечных спиралей (см. З прил. Компактная трехцепочечная структура возможна также потому, что каждый третий остаток в аминокислотной последовательности цепи тропоколлагена представлен глицином, а-углеродный атом которого погружен внутрь молекулы, где Я-группа любой другой аминокислоты разместиться не может. Три цепи стабилизируются водородными связями между —С=О. Ш-группами пептидных связей соседних цепей [7]. В тропоколлагене (в отличие от глобулярных белков) Я-группы всех аминокислот находятся на внешней стороне молекулы и мало участвуют в стабилизации структуры, хотя и играют роль в межмолекулярном взаимодействии при образовании фибрилл и волокон. В коллагене обнаружены ковалентные связи необычного типа, которые располагаются между двумя остатками лизина, находящимися в соседних цепях (рис. Расположенные рядом тропоколлагеновые тройные спирали тоже соединены поперечными связями. Вследствие очень плотной скрученности тройных спиралей и наличия поперечных связей тропоколлаген практически нерастяжим. Специфика аминокислотного состава, последовательность расположения по длине полипеитидных цепей, реакционная способность функциональных групп обусловливают сложность и особенность пространственной структуры коллагена на всех уровнях. В настоящее время охарактеризовано по меньшей мере пять структурных уровней молекулы коллагена (табл. Нерастворимые нити коллагена — наиболее прочные из всех других волокон в организме. Они способны выдержать нагрузку, масса которой по меньшей мере в ООО раз превышает их собственную, т. Нерастворимость и устойчивость коллагена зависит от вида и возраста животных, а также от ткани, в которой он содержится. Это связано с тем, что с увеличением возраста в тропоколлагеновых субъединицах и между ними образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. В тканях и органах фибриллы могут достигать гигантских размеров, формируясь либо в коллагеновые волокна и нити, например в сухожилиях, либо в однородную массу из микрофибрилл, как в хрящах. Коллаген способен сильно набухать в водных растворах, причем его масса увеличивается в 1,5—2,0 раза. По этому свойству он уступает лишь миозину мышечной ткани. Ниже приведены средние значения (% к массе сухого белка) набухания некоторых белков при pH 5,0—7,0.