Разработка метионинобогащенных препаратов из гидролизованного пера птицы

• Автор: Сиволоцкая, Елена Владимировна
• Шифр специальности: 05.18.04, 05.18.07
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2007
• Место защиты: Воронеж
• Количество страниц: 149 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

1.1 Свойства кератиновых побочных продуктов переработки

животных и птиц

1.2 Опыт переработки перопухового сырья

1.3 Роль метионина в организме и опыт получения препаратов ГЛАВА II. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1 Объекты

2.2 Схема экспериментальных исследований

2.3 Методы исследования

2.3.1 Определение массовой доли влаги

2.3.2 Определение массовой доли жира
2.3.3 Анализ белков и белковых веществ
2.3.4 Определение растворимости методом высушивания
сухого остатка
2.3.5 Определение величины
2.3.6 Определение массовой доли золы
2.3.7 Определение перевариваемости
2.3.8 Определение витаминов
2.3.9 Определение макро и микроэлементов
2.3. Биологические методы исследования
2.3. Математическая обработка результатов
ГЛАВА III ОБОСНОВАНИЕ ВЫБОРА И УСЛОВИЙ ПОЛУЧЕНИЯ ИСТОЧНИКА МЕТИОНИНА НА ОСНОВЕ ГИДРОЛИЗАТА КЕРАТИНА КУРИНОГО ПЕРА
3.1 Оценка аминокислотного состава белков пера
3.2 Подбор условий ферментативного гидролиза лера птицы
3.3 Исследования свойств гидролизатов пера
ГЛАВА IV ПОЛУЧЕНИЕ И СВОЙСТВА
МЕТИОНИНОБОГАЩЕННОГО ПРЕПАРАТА
4.1 Разработка способа получения метионинового препарата
4.2 Физикохимические и качественные показатели продукта
4.3 Исследование кормовой ценности и безвредности препарата
4.3.1. Изучение острой токсичности состава
4.3.2 Аллергенное и кожнорезорбтивное действие препарата
4.3.3 Эмбриотоксическое и тератогенное действие
4.3.4 Изучение кумулятивных свойств и отдаленных последствий
ГЛАВА V. ПРИМЕНЕНИЕ МЕТИОНИННОВОГО КОНЦЕНТРАТА ИЗ ФЕРМЕНТАТИВНОГО ГИДРОЛИЗАТА ПЕРА
5.1 Разработка рецептурного решения комбикормов с применением программирования
5.2 Исследование влияния препарата метионина на продуктивность бройлеров
ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ


В полипептидных цепях нативных а- кератинов аминокислотный состав и последовательность аминокислот благоприятствует самопроизвольному образованию а- спирали со множеством стабилизирующих ее внутрицепочечных водородных связей [,]. Кератины богаты аминокислотами, обеспечивающими образование а-спирали, и бедны аминокислотами (например, пролином), не совместимыми с существованием а- спиральной конформации. Полипептидные цепи содержат относительно большое количество аминокислот с гидрофобными боковыми группами, которые располагаются на наружной стороне а- спиралей, суперспиралей и самих фибрилл [,]. Наличие большого количества цистина способствует образованию поперечных дисульфидных мостиков (-Б-Б-). Полипептидные цепи соседних фибрилл сшиты поперечными ковалентными дисульфидными связями цистиновых остатков. В результате этого волокна прочно связаны в одно целое. Чем выше содержание цистина в а- кератине, тем крепче и жестче его структура (в панцире черепахи % цистина). К особенностям структуры а- кератинов относится тот факт, что полипептидные цепи в виде а- спирали параллельны и направлены в одну сторону. Гибкие а- кератины, имеющие небольшую долю цистинов (волосы, шерстяные нити), при обработке паром при высокой температуре могут быть растянуты вдвое. Вторичная структура Р-конформации а- кератинов - параллельный, р- складчатый слой. После снятия растягивающей нагрузки и охлаждения а- кератин волоса или шерсти из р-конформации возвращается в исходную а- спиральную конформацию. Это связано с тем, что в состав а- кератина входит относительно большое количество аминокислотных остатков с довольно объемными боковыми группами. Взаимодействие этих групп дестабилизирует параллельный р- складчатый слой, и р- конформация а- кератина принимает нестабильную форму. Кератины замечательны не только своей физической прочностью, но и тем, что они полностью не растворяются в воде при pH 7,0 и физиологической температуре. В- Кератины. Это белки, из которых построены нити шелка и паутины (фиброин). Они принадлежат к нитевидным нерастворимым белкам, хотя более гибкие и с трудом поддаются растяжению. Они отличаются от а-кератинов тем, что имеют другую периодичность структуры, элементы которой повторяются через каждые 0,7 нм. Остов полипептидной цепи в Р-конформации вытянут и зигзагообразный вид. Зигзигообразные полипептидные цепи уложены параллельно друг другу в виде целого ряда складок. Для Р- конформации характерно отсутствие межцепочечных водородных связей. Однако между липидными группами соседних полипептидных цепей образуются межцепочечные водородные связи. Я-группы аминокислот располагаются по обе стороны складчатого слоя. Кератин образуется при наличии в составе полипептида аминокислот с малыми размерами Я- групп. Вследствие этого р- кератины богаты глицином и аланином. Например, в структуре фибрина шелка каждой второй аминокислотой является глицин. Это стабилизирует р- слой. Строение кератина обусловливает его устойчивость к действию холодной воды, растворам солей, спирта, разведенных кислот, эфира. Так, содержание цистина в кератине волоса человека около %, в шерсти- %, в птичьем перс-8 %. Химический состав кератинов представлен в табл. Таблица 1. В кератиновых отходах крупного рогатого скота содержится металлов и 9 металлоидов []. Находящиеся в сырье микроэлементы - кобальт, марганец, сера, медь, фтор и другие - повышают его ценность. Кератин содержит почти все заменимые и незаменимые аминокислоты. Содержание аминокислот в белках пищевых продуктов и кератинах (г/0 г аминокислот) приведено в табл. Химическая оценка кератинов позволяет положительно оценить потенциальные возможности этих белковых ресурсов как источников незаменимых аминокислот. Это обстоятельство служит основой для изыскания путей рационального использования этого сырья в получении продуктов пищевого и кормового назначения. Однако, следует заметить, что у нас в стране реальное производство налажено лишь при получении различных кормовых продуктов, в то время как за рубежом накоплен опыт использования этого ценного сырья и в производстве пищевых продуктов.