Исследование закономерностей концентрирования белков молока ультрафильтрацией и разработка технологии белковых молочных продуктов

• Автор: Литвинов, Михаил Сергеевич
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2007
• Место защиты: Кемерово
• Количество страниц: 135 с. : ил.

Содержание
ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Состав, свойства и перспективы использования белков молока в технологии продуктов питания

1.1.1 Биохимические свойства.

1.1.2 Функциональнотехнологические свойства.

1.2 Использование мембранной технологии в молочной промышленности

1.3 Заключение по обзору литерату ры и задачи исследований.

2. МЕТОДИКА ВЫПОЛНЕНИЯ РАБОТЫ.

2.1 Схема проведения эксперимента.

2.2 Объекты исследований

2.3 Основные методы исследований
3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
3.1 Исследование влияния технологических факторов и процессов на закономерности концентрирования белков молока ультрафильтрацией.
3.1.1 Подготовка молока для ультрафильтрации
3.1.2 Анализ закономерностей процесса ультрафильтрации
3.2 Оценка биохимического состава и свойств белков МБКУФ
3.3 Изучение качественного и количественного состава микрофлоры
3.4 Анализ технологических свойств МБКУФ.
3.4.1 Стабилизационные свойства в отношении газожидкостных дисперсных систем.
3.4.2 Влагоудерживающие и эмульгирующие свойства.
3.4.3 Реологические свойства.
4. ПРАКТИЧЕСКАЯ РЕАЛИЗАЦИЯ РЕЗУЛЬТАТОВ РАБОТЫ
4.1 Технологическая схема по производству молочного продукта на
основе ультрафильтрационного молочнобелкового концентрата
4.2 Состав, свойства и продолжительность хранения муссов.
4.3 Химический состав, биологическая и энергетическая
ценность муссов
4.4 Эффективность выработки
ВЫВОДЫ И РЕЗУЛЬТАТЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ


Для характеристики белков служит, прежде всего, наличие в них азота, серы и фосфора. Биологические функции молочных белков, как и любых других животных белков, многообразны. Так, казенны молока выполняют в организме млекопитающих весьма важные структурные (пластические) функции. Вместе с тем, молоко предназначено не только для обеспечения роста и развития новорожденного, но и для предохранения от инфекций, т. Активными защитными свойствами обладают иммуноглобулины, выполняющие роль антител, способных к агглютинации чужеродных клеток [6]. Многие белки молока выполняют транспортную функцию. А. Некоторым белкам свойственна регуляторная функция. Так, а-лактоальбумин регулирует действие фермента галактозилтрансферазы, направляя его на синтез лактозы [1]. В области значений pH молока около 4,6 происходит разделение белков на казеин и сывороточные белки. При этом казеин переходит в нерастворимое состояние и выпадает в осадок, а сывороточные белки остаются в растворе. Это связано с тем, что казеин и сывороточные белки не являются гомогенными, а состоят из смеси различных белков. Разделение казеина и сывороточных белков на фракции осуществляют по степени их растворимости в различных веществах при разной температуре, а так же по электрофоретической подвижности. Фракции казеина синтезируются в клетках молочной железы, имеют генетические варианты, являются фосфопротеидами (фосфатные группы присоединяются к остаткам серина), а гс-казеин принадлежит к фосфогли-копротеидам. Многие из них чувствительны к ионам кальция (кальций присоединяется главным образом к фосфорносериновым остаткам, а также к остаткам глутаминовой и аспарагиновой кислот, снижая отрицательный заряд белковых молекул и образуя кальциевые мостики), характеризуются значительной термоустойчивостью [, ]. Фракции казеина гидрофобны, имеют неравномерное распределение вдоль полипептидных цепей полярных и неполярных аминокислот, обладают дифильными свойствами, то есть являются сравнительно сильными поверхностно-активными веществами, содержат большое количество остатков пролина, поэтому характеризуются наличием в структуре незначительного количества а-спирали и р-структуры. Количество казеина в молоке составляет 2,3-2,9%. Он может быть разделен на фракции, различающиеся по составу и свойствам. Казеин можно разделить на компоненты: а,-, (3-, а> и у-казеины. Главными компонентами казеина считают сцг, р-, ас- и у |-казеин. Они имеют несколько генетических вариантов, молекулярную массу 0-0 и отличаются друг от друга электрофоретической подвижностью, аминокислотным составом, а также содержанием остатков фосфорной кислоты. Кроме того, сцг и (3-казеин чувствительны к ионам кальция, а ге-казеин - нет; под действием сычужного фермента осаждаются а5р, (3- и ас-казеин, а урказеии не коагулирует и остается в сыворотке [3, 9]. Группа а5-казеинов - основная группа белков казеина, осаждаемая в 0,4 М растворе СаС при pH 7 и 0-4°С, обладает наибольшей из всех фракций казеина электрофоретической подвижностью и подразделяется на а5г, а- и сцо-казеины. Казеин - основная фракция а-казеинов, отличается от других компонентов казеина повышенным содержанием лизина, аспарагиновой кислоты, тирозина, пониженным - лейцина, пролина, фенилаланина и отсутствием цистеина. Казеин - имеет общие свойства как с азГ казеином, так и с ас-казеином. Подобно ге-казеину, а-казеин содержит два остатка цистеина, но не растворим в присутствии кальция. Казеин - содержание этой фракции около % содержания а$1-казеина. Структура идентична структуре сцгказеина (исключение составляет расположение фосфатной группы). Казеин - фракция казеина, растворимая в 4,6 М растворе мочевины и нерастворимая в 3,3 М ее растворе, р-казеин нечувствителен к ионам кальция при 4УС, но осаждается ими при °С. Он характеризуется повышенным содержанием валина, лейцина, пролина, пониженным - аланина, аспарагиновой кислоты и отсутствием цистеина; в полипептидной цепи имеет пять остатков фосфорной кислоты. Казеин - фракция растворима в 0,4 М растворе СаС при р! I 7,0 и температуре 0-4°С.