Разработка технологии молочно-белкового концентрата и его использование при производстве мясных продуктов

• Автор: Некрасова, Наталия Николаевна
• Шифр специальности: 05.18.04, 05.18.07
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2009
• Место защиты: Ставрополь
• Количество страниц: 161 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
Введение.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Роль кальция в организме человека.

1.2 Кальцийсвязывающие белки.

1.3 Обогащение кальцием мясных систем

1.4 Использование соевых белковых препаратов в технологии мясопродуктов

1.5 Обезжиренное молоко и молочная сыворотка как потенциальные источники кальция и белков животного

происхождения.

Заключению к обзору литературы.

Глава 2. ОРГАНИЗАЦИЯ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫХ

ИССЛЕДОВАНИЙ
2.1 Методология
2.2 Характеристика объектов исследований.
2.3. Методы исследований.
ГЛАВАЗ. ИССЛЕДОВАНИЕ ВЛИЯНИЯ МОЛОЧНОЙ
ДЕМИНЕРАЛИЗОВАННОЙ СЫВОРОПСИ НА КАЧЕСТВЕН НЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ МОДЕЛЬНЫХ ФАРШЕВЫХ СИСТЕМ.
3.1 Физикохимические свойства деминерализованной сыворотки
3.2 Изучение гелеобразующей способности
3.2.1 Изучение влияния деминерализованной молочной сыворотки на гелеобразующие свойства соевых белков
3.2.2 Изучение влияния деминерализованной молочной сыворотки на процессы структурирования в мясных системах
3.3 Изучение эмульгирующей способности белков деминерализованной молочной сыворотки и комплексов на их основе.
3.4 Изучение качественных характеристик модельных фаршевых систем типа
вареных колбас.
ГЛАВА 4. РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ ПОЛУЧЕНИЯ НОВОГО МОЛОЧНОРАСТИТЕЛЬНОГО КОНЦЕНТРАТА ДЛЯ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ ПРИ ПРОИЗВОДСТВЕ МЯСОПРОДУКТОВ.
4.1 Технологический процесс получения многокомпонентного концентрата
на основе деминерализованной молочной сыворотки
ГЛАВА 5. ИСПОЛЬЗОВАНИЕ МОЛОЧНОРАСТИТЕЛЬНОГО КОНЦЕНТРАТА В ТЕХНОЛОГИИ МЯСОПРОДУКТОВ.
5.1 Исследование влияния молочнорастительного концентрата ЛакСОМ на качественные показатели фаршевых мясопродуктов
5.2 Расчет себестоимости молочнорастительного концентрата ЛакСОМ и возможной эффективности от его внедрения
5.3 Экологический мониторинг технологии производства
Выводы.
Список литературы


Количество этого белка коррелирует со скоростью сокращения мышцы. Парвальбумин содержит в своей структуре три Са2"- связывающих центра и способен прочно удерживать как кальций, так и магний []. Этот белок является «челноком» ионов кальция между миофибриллами и саркоплазматическим ретикулумом — парвальбумин, обладая высоким сродством, отбирает Са~г у миофибрилл и, тем самым, ингибирует АТФазную активность миозина [7]. Одним из ближайших по строению к парвальбуминам является тропонин С. Тропомиозин является сложным комплексом из двух белков: тропомиозина Б и тропонина [, ]. Первый увеличивает чувствительность актомиозина к Са2т, а тропонин в процессе мышечного сокращения способствует связыванию ионов кальция, что необходимо для активации ферментативной активности миозина. Тропонин, в свою очередь, состоит из трех субъединиц (Тн-1, Тн-С, Тн-Т) [8, , , 3]. Тн-1 (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность миозина, но в отсутствие ионов Са2+, Тн-С (кальцийсвязывающий) обладает высоким сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозинсвязывающий) обеспечивает связь с троиомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актину и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к кальцию. В молекуле тропоиина имеется два центра высокого сродства к кальцию, способных связывать как Са2+, так и 1^“+, и два низкого сродства к кальцию, обладающих строгой специфичностью. Кальмодулин - белок, способный кальцийзависимым способом активировать более биохимических процессов, большинство из которых достаточно хорошо изучены [, , 9, 7]. Обладает способностью активизировать ряд ферментов: фосфодиэстеразу циклических нуклеотидов, киназу легких цепей миозина, фосфолипазу А2> Са2+ - АТФазу и т. Природа процесса активации этих ферментов кальмодулином практически не изучена. Кроме двух центров, способных связывать Са2+ и М§2+, а также двух специфичных к кальцию центров, кальмодумин содержит также два магний связывающих центра. Существует два типа легких цепей миозина, гомологичных по своему строению остальным кальцийсвязывающим белкам. Хотя в структуре легких цепей миозина содержится четыре «ЕЕ-руки», одна молекула способна связывать всего один ион кальция, причем это не зависит от того, связаны ли они с тяжелыми цепями или нет [, , 8]. Эти белки играют значительную роль в сокращении гладкой мускулатуры позвоночных, блокируя взаимодействие актина с миозином. К кальцийсвязывающим белкам относятся ряд белков крови. Наиболее изученным из них является протромбин, который имеет два сильных кальцийсвязывающих центра и еще несколько более слабых. Кроме белков крови к этой группе можно отнести и основной белок костной ткани - остеокальцин [8]. Кальций в живом организме принимает участие в ряде важнейших физиологических процессов. Однако после убоя животного роль кальция в биохимических реакциях, протекающих в мышечных волокнах, остается существенной. Непосредственно после убоя концентрация кальция в саркоплазме невелика и составляет 'ь М. Са~~ вступает во взаимодействие с «тропонин-тропомиозиновым» комплексом, прекращая его блокирующее действие, вследствие чего происходит взаимодействие актина и миозина. Одновременно миозин приобретает АТФазную активность вследствие увеличения концентрации ионов Са2+. Каскад этих реакций приводит к быстрому распаду АТФ с образованием значительного количества энергии. Концентрация катионов кальция, необходимая для протекания данных процессов — около 5*°-2* ’4 М на 1 г мышечного волокна [, 5, 6, 7]. В литературных источниках также встречаются сведения о роли в процессах взаимодействия актина и миозина так называемых минорных белков. Са~ до М [, 6, 3]. Однако, существует мнение, что уровень сродства Тн-С к миозину значительно выше. Было установлено его влияние на структуру миозиновых нитей [5]. Тн-1, присутствующий в мышечных волокнах, также способен взаимодействовать с актином. Он ингибирует активность актомиозина при низкой ионной силе и в отсутствие ионов кальция. При концентрациях Са2' порядка 1О'5 М ингибирующий эффект Тн-1 не обнаруживается.