Исследование физико-химических особенностей термокислотной коагуляции молока на основе термографического метода

• Автор: Чеботарев, Андрей Львович
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2011
• Место защиты: Кемерово
• Количество страниц: 132 с. : ил.

Оглавление
Введение

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Физикохимические основы коагуляции белков молока

1.1.1. Молоко как коллоидный раствор

1.1.2. Роль кальция в коагуляции белков молока

1.2. Способы коагуляции белков молока

1.2.1. Сычужная коагуляция

1.2.2. Кислотная коагуляция

1.2.3. Сычужнокислотная коагуляция

1.2.4. Термокислотная и термокальциевая коагуляция

1.3. Особенности экспериментального и теоретического исследования коагуляции молока
1.3.1. Свойства молока, изменяющиеся при коагуляции
1.3.2. Методы мониторинга коагуляции молока
1.3.3. Термографический метод. Особенности изучения термокислотной и термокальциевой коагуляции
1.3.4. Методы моделирования коагуляции молока
1.4. Заключение по обзору литературы и задачи исследований
Глава 2. Постановка эксперимента и методы исследований
2.1. Организация работы
2.2. Методы исследований
Глава 3. Экспериментальное исследование физикохимических особенностей термокислотной коагуляции молока
3.1. Разработка методики термографического мониторинга термокислотной коагуляции молока
3.2. Разработка автоматизированной системы для контроля коагуляции молока
3.3. Исследование влияния активности ионов кальция на процесс термокислотной коагуляции
3.3.1. Исследование температурной зависимости концентрации ионов кальция в молоке
3.3.2. Исследование влияния кислотности на температуру коагуляции
3.3.3. Исследование влияния активности ионов кальция на температуру коагуляции
Глава 4. Разработка теоретической модели термокислотной коагуляции молока
4.1. Феноменологическая модель термокислотной коагуляции белков молока
4.2. Учет влияния ионов кальция на процесс термокпслотной коагуляции в двухпотенциальной модели
4.3. Рекомендации по практическому использованию результатов моделирования
Результаты и выводы
Список литературы


Это основная фракция казеина, являющаяся смссыо двух белков - главного и минорного компонентов, имеющих одинаковую первичную структуру, но отличающихся степенью фосфорилирования. Главный компонент а*гказеин содержит 8 фосфосериновых остатков, а минорный компонент - 9 остатков. Оба компонента характеризуются значительной чувствительностью к ионам кальция. Фракция содержит повышенное количество аспарагиновой кислоты, а также лизина и тирозина, но в ней отсугствует цистеин [3, И, ]. Казеин на фореграмме мигрирует вслед за а^-казеином. Молекула а^-казеина состоит из 7 аминокислотных остатков, имеют четыре генетических варианта, отличающихся степенью фосфорилирования (содержат от до фосфосериновых остатков); в отличие от а* г казеина и подобно к-казеину содержит два остатка цистеииа; осаждается под действием ионов кальция - кальцнйнеустойчивая фракция [, ]. Казеин - одна из основных казеиновых фракций и по содержанию в молоке уступает лишь сцгказеину. Молекула р-казеина состоит из одной по-липептидной цепи, которая содержит 9 аминокислотных остатков, которая содержит пять остатков фосфорной кислоты; имеет семь генетических вариантов. Фракция характеризуется повышенным содержанием валина, лейцина, пролина, содержит меньше аланина и аспарагиновой кислоты при отсутствии цистеина. С, а в охлажденном состоянии (4°С) - не чувствителен к их действию. В отличие от а5-казеинов, р-казеин растворим при низких температурах и может в значительных количествах переходить из мицелл казеина (без видимого их нарушения) в плазму молока и частично гидролизоваться под действием плазмина молока. В результате гидролиза образуются фрагменты р-казеина, которые называют у-казеинами и компоненты протеозо-пепгонов с более низкой молекулярной массой. Следует особо отметить способность р-казеина, как и сц-казеинов осаждаться в присутствии ионов кальция, что имеет большое практическое значение при сычужном свертывании молока (под действием сычужного фермента и в присутствии ионов кальция) в производстве сычужных сыров. От содержания этих фракций в молоке зависят скорость процесса свертывания, реологические свойства получаемых сгустков, поведение их при дальнейшей обработке и, как следствие, выход и качество готового продукта. Казеин состоит из макро- и парапептидных частей. Макропептид-ная часть молекулы состоит из аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу . Параказеиновая часть молекулы содержит 5 амино-кислитных остатков и имеет молекулярную массу 0. Казеин в отличие от а5- и р-казеинов содержит только один фосфосериновый остаток, поэтому практически не присоединяет ионы кальция, то есть не теряет растворимости в их присутствии и является кальцийустойчивой фракцией. N-ацетилгапактозамин, галактоза и N-ацетилнсйраминовая (сиаловая) кислота, содержащие большое количество лиофильных ОН-групп. При ассоциации с сц- и ? Казеин содержит чувствительную к химозину (сычужному ферменту) пептидную связь, образованную остатками фенилаланина в положении 5 и метионина в положении 6. Воздействие сычужного фермента на поверхностную фракцию мицелл казеина - к-казеин - с последующими его гидролизом, потерей отрицательного заряда и дестабилизацией кальцийне-устойчивых as- и ? Механизм самоассоциаций фракций казеина основывается, по-видимому, на гидрофобных и электростатических взаимодействиях, образовании водородных и дисульфидных связей. В настоящее время известно достаточно много моделей казеиновых мицелл, предложенных исследователями [,9,,, 7, 3, 4, ]. В году Holt предложил модель, согласно которой казеин выступает в качестве ингибитора роста кальций-фосфатных комплексов. Эта модель позволяет по-новому взглянуть на основные свойства молочного казеина [, ]. Основная идея новых представлений заключается в том, что молочный казеин не является случайно (хаотически) упорядоченным протеиновым комплексом, основной функцией которого является питание потомства. Напротив, казеин обладает структурой, позволяющей ему. Согласно этим новым представлениям, молочный казеин имеет идеальную структуру (рис.