Применение спектроскопии ЯМР и ЭПР для исследования строения и реакционной способности комплексов Fe и Zr - активных частиц гомогенного каталитического окисления и полимеризации

• Автор: Лякин, Олег Юрьевич
• Шифр специальности: 02.00.15
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2010
• Место защиты: Новосибирск
• Количество страниц: 156 с.

Введение

ГЛАВА 1. Литературный обзор

I. Каталитические системы функциональные модели негемовмх железосодержащих фермсптовоксигепаз. Механизм действия,

строение и свойства интермедиатов

1.1. Окисление углеводородов, ферментыоксигеназы .

1.2. Негемовые железосодержащие оксигеназы.

1.2.1. Метанмонооксигеназа

1.2.2. Диоксигеназы ШеБке.

1.3. Биомиметичсский катализ .

1.4. Биомиметические комплексы железа с аминоАгетсроциклическими

лигандами .
Т.5. Каталитические свойства аминоТУгетероциклических комплексов железаЦ в окислении алканов и алкснов пероксидом водорода.
1.6. Железокислородные интермедиаты, образующиеся в
биомиметических системах
1.6.1. Гидропероксокомплексы железаШ
1.6.2. Моноядерные оксокомплексы железа1У.
1.6.2.1. Синтез, строение, стабильность .
1.6.2.2. Реакционная способность
1.6.3. Оксокомплексы железаУ .
1.7. Заключение
II. Осциллирующий цирконоценовый катализатор полимеризации пропилена, механизм действия
И.1. Металлоценовые катализаторы полимеризации алкенов
П.2. Микроструктура полипропилена и е дизайн в металлоцеповой
полимеризации
П.З. Эластомерный стереоблочный полипропилен, состоящий из изо и атактических блоков, способы получения .
II.4. Активация мсталлоцснов.
.4.1. Активаторы
.4.2. Строение предшественников активных частиц полимеризации катионных интермедиатов, возникающих в процессе активации
металлоценовых комплексов.
П.5. Осциллирующие катализаторы полимеризации пропилена .
II.5.1. Влияние различных параметров на микроструктуру получаемого
полипропилена.
П.5.2. Механизм каталитического действия .
П.5.2.1. Гипотеза .
И.5.2.2. Гипотеза i.
П.5.3. Катионные интермедиаты
II.6. Заключение
ГЛАВА 2. Экспериментальная часть .
2.1. Исходные реагенты и растворители .
2.2. Синтез лигандов и комплексов железа.
2.3. Методики приготовления образцов для исследований методами
ЯМР и ЭПР спектроскопии
2.4. Регистрация спектров ЯМР .
2.5. Регистрация спектров ЭПР .
2.6. Методики каталитического эпоксидирования циклогексена.
2.7. Анализ продуктов окисления .
2.8. Полимеризация этилена и пропилена.
ГЛАВА 3. Обнаружение и исследование ключевых интермедиатов каталитического эпоксидирования алкенов пероксидом водорода
и надкислотамн в биомиметических системах
на основе негемовых комплексов железа
3.1. Исследования методами ЭПР и ЯМР спектроскопии.
3.1.1. Системы на основе комплекса 1 .
3.1.2. Системы на основе комплекса 2 .
3.1.3. Системы на основе комплекса 3 .
3.1.4. Системы на основе комплекса 4 .
3.1.5. Системы на основе комплекса 5
3.1.6. Системы на основе комплекса 6
3.1.7. Системы на основе комплекса 7
3.2. Каталитические свойства комплексов в окислении циклогексена
3.2.1. Окисление при Т С
3.2.1.1. Окислитель Н2 .
3.2.1.2. Окислитель I.
3.2.2. Окисление при Т С .
3.3. Оценка ожидаемого выхода 1,2эпоксициклогексана в системе НгОгциклогексен при С
3.4. Строение интермедиатов 1а4а
3.5. Выводы к главе 3 .
ГЛАВА 4. Изучение катионных интермедиатов предшественников активных частиц полимеризации пропилена в осциллирующих катализаторах на основе 2I
4.1. Система 1МАО .
4.1.1. Низкое отношение .
4.1.2. Высокое отношение
4.2. Система 1А1МсзСРНзГВС6РГ.
4.3. Система I.
4.3.1. Низкое отношение .
4.3.2. Высокое отношение .
4.4. Сравнение стереорегушрности полипропилена, получаемого в каталитшеских системах 1МАО и ММАО
4.5. Механизм каталитического действия систем 1МАО и ММАО
4.6. Изучение процесса восстановления IV до III в осциллирующих катализаторах .
4.7. Выводы к главе 4
Выводы
Литература


Металлоцснтр ферментов удерживает реакционноспособные кислородные интермедиаты в своей координационной сфере, позволяя избежать неконтролируемых радикальных реакций с их участием. Механизм активации О включает связывание с атомом Бе, образование пероксокомплекса, содержащего группу Реш, и последующее гемолитическое или гетеролитическое расщепление связи с образованием феррильного интермедиата Ре0, который непосредственно осуществляет оксигенирование субстрата 4. В последние пятнадцать лт подробно изучены моноядерные негемовые оксигеназы, выполняющие важные превращения в метаболизме и физиологии млекопитающих, а также в биодеградационных процессах с участием микроорганизмов. К году было исследовано свыше 5 структур тридцати различных форм этого класса ферментов . Причм круг реакций негемовых оксигеназ оказался шире, чем для цитохрома Р0, что объясняет растущий интерес исследователей к этим ферментам в последние годы. Негемовые оксигеназы катализируют гидроксилпрование алифатических и ароматических СНсвязей, эпоксидирование ССсвязей, цисдпгидроксил прование алкенов и аренов, образование и раскрытие гетероциклов, окислительное расщепление ароматических связей и др. Кроме того, они способны катализировать реакции дегидрирования, дезалкилирования, эпимеризации и галогенирования. Некоторые из перечисленных реакций беспрецедентны в синтетической органической химии 1, б, , . Ниже будут рассмотрены метаномоно оксигеназ а и диоксигеназы ШеБке негемовые железосодержащие ферменты, исследованию функциональных моделей которых посвящена третья глава диссертации. Среди железосодержащих негемовых окспгеназ особое внимание исследователей привлекает многокомпонентная растворимая метанмонооксигеназа , далее ММО, найденная в метанотрофных микроорганизмах, использующих, метан как единственный источник углерода и энергии ,. СН4 Н СН3ОН Н . Уже более тридцати лет эта беспрецедентная реакция вдохновляет химиков на создание биомимстического индустриального катализатора, который хоть в некоторой степени приближался бы по эффективности и селективности к природной системе. ММО универсальный катализатор, способный оксигенировать свыше различных субстратов, в том числе линейные алканы вплоть до ноктаиа по концевой СН3 и соседней СН2группе, циклические и ароматические УВ, алксны по связям СН гидроксилироваппе и СС эпоксиднроваиие. Однако ММО реагирует с этими УВ медленнее, чем с метаном, несмотря на то, что СНсвязи в них менее прочные. Таким образом, решающим фактором является организация активного центра, а не прочность атакуемой связи 2, . ММО состоит из трх компонентов редукгазы , регуляторного белка ММОВ и оксигеназы ММОН. ОН, i глутаминовыми и двумя гистидиновыми Ii
чо О7 остатками Рис. Рисунок 1. Активный цешр ММОН неэквивалентны. Н . Кроме того, с атомом может быть связано несколько НО или Нлигаидов, часть которых вместе с ОС0групой образует максимум три мостика между атомами железа 4, . Используя оптическую и мсебауоровскую спектроскопию, ЕХАРЗанализ, разнообразные химические методы, а также квантовохимические расчеты, исследователи воссоздали достаточно точную картину каталитического цикла фермента ,. Этому, несомненно, способствовал тот факт, что в нативной системе ММО можно наблюдать ключевые интермедиаты Р и Рис. Несмотря на то, что они накапливаются в заметной концентрации прежде чем прореагируют, их точная структура вс ещ остатся предметом дискуссий , . Первым наблюдаемым интермедиатом стал диферринероксид Р, который самопроизвольно превращается в частицу О, причм скорость образования последней не зависит от концентрации СН4, а скорость исчезновения прямо пропорциональна ей. Отсюда был сделан вывод, что 2 является ключевым интермедиатом каталитического цикла ММО, т. Рисунок 2. Структуры интермедиатов р и X предполагаемые на основании спектроскопических данных. Структура биядерного центра С оказалась промежуточной между ЕеудРс1У и Рсш0РсУ0. О возрастает. О, придавая ему радикалоподобный характер . Рисунок 3. Предполагаемая схема каталитического никла ММОН, источник электронов . Спектроскопически наблюдаются Н Н0, Р и .