Физико-химические свойства, доменная организация и характеристика пула трансферрина в норме и патологии

• Автор: Бугланов, Анатолий Аюшевич
• Шифр специальности: 02.00.10
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1984
• Место защиты: Ташкент
• Количество страниц: 178 c. : ил

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕ ДЕ Н И Е .

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава I. ТРАНСФЕРРЙНЫ В МЕТАБОЛИЗМЕ ЖЕЛЕЗА

Глава 2. СТРУКТУРА И ЭВОЛЮЦИЯ ТРАНСФЕРРИНА.

Глава З, ШДИЦИНСКЙЕ АСПЕКТЫ ИЗУЧЕНИИ ТРАНСФЕРРИНА

ЭКСГЕРИГЛЕТЛЬНАЯ ЧАСВ

Глава 4. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Глава 5. ВЫДЕЛЕНИЕ И ОЧИСТКА ТРАНСФЕРРИНА КРЫСЫ

Глава 6. ФИЗИКОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ТРАНСФЕРРИНА КРЫСЫ .

6.1. Молекулярная масса . О

6.2. Изоэлектрические точки
6.3. Спектр абсорбции
6.4. Седиментационное поведение .
6.5. Аминокислотный состав трансферрина
6.6. 1Ь концевые аминокислотные остатш белка
6.7. Получение моноспецифических антител к трансферрину.
Глава 7. ДОМЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ ТРАНСФЕРРИНА КРЫСЫ.
7.1. Условия насыщения трансферрина ионами железа . III
7.2. Триптический протеолиз трансферринаИЗ
7.3. Выделение моноферрифрагментов трансферрина
7.4. Физикохимическая характеристика моноферрифрагментов трансферрина
7.5. Внутренняя гомология моноферрифрагментов
Глава 8. ИЗУЧЕНИЕ ПУЛА ТРАНСФЕРРИНА ЧЕЛОВЕКА В НОРМЕ И
ПАТОЛОГИИ
8.1. Получение препаратов трансферрина человека
8.2. Физико химическое и иммунологическое сравнение трансферрина человека в норме и патологии .
8.3. Метод количественного определения трансферрина
в сыворотке крови человека .
8.4. Количественное содержание трансферрина в норме
и патологии
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ


При деструкции гемоглобина высвобождается железо, которое вновь поступает в кровоток и связывается тран сшеррином , . Железо, освободившееся в результате распада эритроцитов в РЭС, могет отзываться и сывороточным ферритином, споследующей передачей его на трансферрин i , . Кроме того, трансферрин передает свое железо в клетки печени, где оно используется для биосинтеза ряда жизненно важных железосодержащих белков, например, миоглобина мышц и компонентов дыхательной цепи митохондрий цитохромов. Максимальная концентрация рецепторов для трансферрина отмечена в ретикулоцитах Воск, , , . Термин трансферрин объединяет класс белков, который составляют все сывороточные трансферрины, сюда же можно включить овотрансферрины и лактотрансферрины. Овотрансферрины в больших количествах найдены в яйцах птиц. Функциональная роль их однако представляется пока неясной , , хотя известно, что овотрансферрин способен передавать свое железо в ретикулоциты птиц. Лактотрансферрин или лактоферрин впервые был выделен из женского молока, но найден также в выделениях дыхательных, пищеварительных, мочевых и слезных трактов. Кроме того, лактотрансферрин обнаружен в специфических вторичных гранулах нейтрофильных лейкоцитов Маззоп, . Подобно трансферрину сыворотки, лактотрансферрин способен связывать два феррииона железа. Петров, . Физиологическая роль лактотрансферрина, как и в случае овотрансферрина, еще полностью не ясна. Лактотрансферрин может участвовать в транспорте железа из крози в молоко ко
рмящей матери, однако точно это еще не установлено. Есть предположения об участии лактотрансферрина антимикробном иммунитете. Так аполактотрансферрин обладает бактериостатической активностью, которая теряется при насыщении его железом , . В результатах исследований, проведенных vi, . Показано, что насыщение трансферринов железом снимает ИХ бактериостатическое действие vi, . Ю раз больше лактотрансферрина, чем в норме, что указывает, повидимому, на функционирование этого белка в защитных механизмах организма у крупного рогатого скота. Некоторые данные позволяют расширить представления о физиологической функции лактотрансферрина. Этот белок, вероятно, может участвовать в регуляции процесса абсорбции железа в желудочно кишечном тракте. Так, очищенный человеческий лактотрансферрин, введенный в двенадцатиперстную кишку, отчетливо снижал всасывание железа в кишечнике в течение первых часов его абсорбции V i. Совсем недавно были получены доказательства взаимодействия лактотрансферрина с клетками иммунной системы. Его способность оказывать влияние на регуляцию миелопоэза по типу отрицательного контролирующего механизма принцип обратной связи зависела от насыщения лактотрансферрина железом x , усиливаясь по мере увеличения насыщения железом. Таким образом, лактотрансферрин нейтрофилъных лейкоцитов играет определенную роль в процессе регуляции миелопоэза. Взаимодействиетрансферрина с ретик у л о ц и т а м и . Являясь переносчиком железа, трансферрин совершает много циклов транспортировки и передачи этого металла в акцептирующие ткани i . Следует отметить, что рецепторы для трансферрина обнаружены на поверхности всех клеток организма, максимальная же концентрация специфических рецепторов для трансферрина обнаружена в ретикулоцитах x, , , , . Так, если в гепатоцитах количество рецепторов оценивается в 0 на одну клетку , , то в ретикулоцитах эта величина гораздо выше. Количество рецепторов на поверхности ретикулоцита различными исследователями определяется по разному, от 5 ООО I . По расчетам . В течение I минуты ретикулоцит может утилизировать через систему этих
рецепторов I X атомов железа из трансферрина. При изучении структуры ретикулоцитных рецепторов трансферрин человека, выделенных С ПОМОЩЬЮ моноклональных антител i . Молекулярная масса димерного рецептора для трансферрина составляет 0 0 0 0 дальтон, а молекулярная масса мономерной полипептидной цепи достигает 0 дальтон i . В работе i . Аналогичные данные по рецепторам трансферрина других видов приводятся В работах .