Влияние внутримолекулярной динамики в лигандах на комплексообразование РЗЭ с некоторыми аминокислотами по данным ЯМР спектроскопии

• Автор: Марусов, Марк Анатольевич
• Шифр специальности: 02.00.01
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2004
• Место защиты: Краснодар
• Количество страниц: 124 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР.

1.1 Применение метода ЯМР для исследования комплексообразования в растворах

1.1.1 Методы анализа зависимостей наблюдаемых химических сдвигов в спектрах ЯМР.

1.2 Метод анализа полной формы линий спектра ЯМР

1.2.1 Квантовомеханическое описание спектров ЯМР

1.2.2 Матрица плотности и е использование для описания спиновых систем

1.3 Влияние природы аминокислот на процессы комплексообразования

1.4 Водородная связь

ГЛАВА 2. ВОЗМОЖНОСТИ И ГРАНИЦЫ ПРИМЕНИМОСТИ АДДИТИВНОЙ МОДЕЛИ ПРИ ИЗУЧЕНИИ КОМПЛЕКСООБРАЗОВАНИЯ И ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ПРОЦЕССОВ В РАСТВОРАХ МЕТОДОМ ЯМР ВЫСОКОГО РАЗРЕШЕНИЯ.
2.1 Погрешности определения констант равновесия и химических сдвигов в спектрах ЯМР комплексов.
2.1.1 Комплексы состава 11.
2.1.2 Комплексы состава 11 и 12.
2.2 Влияние внутримолекулярной водородной связи на наблюдаемые химические сдвиги в спектрах ЯМР лигандов и комплексов
ГЛАВА 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНОЙ ВОДОРОДНОЙ СВЯЗИ И ЕЕ ВЛИЯНИЯ НА КОМПЛЕКСООБРАЗОВАНИЕ ИОНОВ РЗЭ С АМИНОКИСЛОТАМИ.
3.1 Использованное оборудование и материалы.
3.2 Определение характеристик внутримолекулярной водородной связи.
3.2.1 Оценка внутримолекулярной водородной связи в пролине и 0аланине.
3.2.2 Оценка внутримолекулярной водородной связи в цистеинс и треонине
3.2.3 Анализ полученных характеристик внутримолекулярной водородной связи в пролине 0аланине, цистеине и треонине
3.3 Приготовление растворов и снятие спектров.
3.4 Изучение комплексообразования пролина раланина, цистеина и треонина
с Рг3, Мс1 3, 8ш3.
ВЫВОДЫ.
ЛИТЕРАТУРА


Кроме того, аминокислоты способны образовывать с ионами РЗЭ соединения различного состава, типа и характера внедрения в координационную сферу центрального иона, что имеет большой теоретический интерес для координационной химии. Пространственное строение и химические свойства, биологическая активность большинства белков и пептидов обусловлены существованием разнообразных водородных связей между молекулами аминокислот вторичная, третичная, четвертичная структуры в белках, однако учет и оценка этих взаимодействий при изучении комплексообразования с аминокислотами и более сложными
молекулами, остается далеко за пределами научных изысканий. Поэтому попытка количественно оценить внутримолекулярную водородную связь и ее вклад в процесс комплексообразования РЗЭ с аминокислотами чрезвычайно интересная и важная задача. Важно установить пределы и возможности метода ЯМР к исследованию внутримолекулярной динамики, в свободных незакомплексованных аминокислотах, количественно оценить вклад внутримолекулярной водородной связи в определяемые на практике константы комплексообразован и я. Наряду с этим, возможно, эти оценки позволят приблизиться к вопросу о причинах противоречивости данных о комплексообразовании РЗЭ с аминокислотами. ГЛАВА 1. Применение метода ЯМР для исследования химических процессов в растворах основывается на анализе изменений, вызываемых в спектрах ЯМР. Основными характеристиками при таком анализе являются смещение полос в спектрах и их уширения, несущие разнообразную информацию о происходящих превращениях 1, . Метод позволяет сравнительно легко изучать медленно протекающие химические реакции, например, путем измерения концентраций реагентов и продуктов реакции по площадям линий поглощения. Во временной шкале ЯМР спектроскопии медленно протекающие реакции характеризуют т 1 с, где т времена жизни отдельных состояний. Задача существенно усложняется при изучении равновесий, когда прямая и обратная реакции протекают очень быстро с величинами т 5 с. Примером этого являются реакции комплексообразования в растворах 25, основанные на анализе изменений, которые происходят в спектре ЯМР чистого лиганда при введении в систему комплексообразователя. При использовании в качестве комплексообразователя парамагнитных ионов, в частности, ионов РЗЭ, наблюдаются существенные изменения в спектре ЯМР лиганда. Это обусловлено влиянием неспаренных электронов парамагнитного иона, в результате которого происходит изменение локального магнитного поля вблизи резонирующего ядра, и спектры ЯМР молекул, связанных в парамагнитный комплекс, смещаются и уширяются 7,8, что дает информацию об устойчивости и структуре образующихся комплексов. Однако при исследовании комплексообразования в растворе, часто невозможно определить химические сдвиги индивидуальных комплексов, или так называемые предельные
парамагнитные сдвиги и уширения. Это связано с тем, что в условиях равновесия в системе всегда присутствует чистый лиганд и происходит быстрый обмен между связанной и несвязанной формами, поэтому наблюдается усреднение сигнала ЯМР. В общем случае, в системе возможно присутствие нескольких форм лиганда протонированные, депротонированные, циклические и т. Для . Но такой подход затруднен изза невозможности непосредственного определения 6. Ъ 1. Однако, такой подход корректен только в случае идентичности условий проведения ЯМРэксперимента и условий определения констант, что не всегда выполнимо. На практике чаще всего ограничиваются анализом изменений наблюдаемых химических сдвигов и констант спинспинового взаимодействия, однако, более полную информацию можно получить с использованием методов анализа полной формы линии сигнала ЯМР. В отличие от графических методов расчета, численные методы не используют приближений. Это позволяет получать более точные значения параметров исследуемых комплексов. Способы точного решения системы уравнений 3 5, рассмотренные в работах , требуют громоздких преобразований нелинейных уравнений и весьма чувствительны к ошибкам эксперимента.