+
Действующая цена700 499 руб.
Товаров:
На сумму:

Электронная библиотека диссертаций

Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО

Расширенный поиск

Структурно-функциональные изменения некоторых транспортных белков в пленке, индуцированные ВУФИ

  • Автор:

    Пантявин, Андрей Александрович

  • Шифр специальности:

    03.00.02

  • Научная степень:

    Кандидатская

  • Год защиты:

    1999

  • Место защиты:

    Воронеж

  • Количество страниц:

    142 с. : ил.

  • Стоимость:

    700 р.

    499 руб.

до окончания действия скидки
00
00
00
00
+
Наш сайт выгодно отличается тем что при покупке, кроме PDF версии Вы в подарок получаете работу преобразованную в WORD - документ и это предоставляет качественно другие возможности при работе с документом
Страницы оглавления работы


ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ
ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
Глава 1. Структура и физико-химические свойства некоторых транспортных белков крови
1.1. Структурно-функциональные и физико-химические свойства.сывороточного альбумина
1.1.1. Структура молекулы сывороточного альбумина
1.1.2. Оптические свойства молекул сывороточного альбумина
1.1.3. Функциональные свойства сывороточного альбумина
1.2. Структурно- функциональные и физико-химические свойства гемоглобина
1.2.1. Структура молекулы гемоглобина
1.2.2. Спектральные характеристики гемоглобина
1.2.3. Связывание и перенос лигандов гемоглобином
Глава 2. Действие вакуумного ультрафиолетового излучения на аминокислоты и белковые системы
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ
Глава 3. Объекты и методы исследования
3.1. Объекты исследования
3.2. Методы исследования
3.2.1. Методика облучения тонких пленок белков
3.2.2. Регистрация спектров поглощения белковых образцов в УФ- и видимой областях
3.2.3. Регистрация ИК-спектров поглощения белковых образцов
3.2.4. Методы разделения веществ (электрофорез, гель-хроматография)
3.2.5. Флуоресцентный анализ
3.2.6. Регистрация спектров флуоресценции зонда 1-анилинонафталин-8-сульфоната (АНС)
3.2.7. Регистрация кривых диссоциации оксигемоглобина (КДО)
3.2.8. Регистрация кривых кислотно-основного титрования белков
3.3. Статистическая обработка результатов
РЕЗУЛЬТАТЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
Глава 4. Оптические свойства ВУФ-облученных молекул сывороточного альбумина и гемоглобина
4.1. УФ-спектры поглощения ВУФ-облученных молекул альбумина
4.2. ИК-спектры поглощения ВУФ-облученных молекул альбумина
4.3. Спектры поглощения гемоглобина в видимой области
4.4. ИК-спектры поглощения ВУФ-облученных молекул гемоглобина
Глава 5. Флуоресцентные свойства ВУФ-облученных молекул бычьего сывороточного альбумина
5.1. Флуоресцентные свойства ВУФ-облученных молекул бычьего сывороточного альбумина при pH 6
5.2. Флуоресцентные свойства ВУФ-облученных молекул бычьего сывороточного альбумина при pH 2
5.3. Флуоресцентные свойства ВУФ-облученных молекул бычьего сывороточного альбумина при pH 8
Глава 6. Гель - хроматографические и электрофоретические свойства ВУФ-облученных молекул белков
6.1. Гель - хроматографические свойства ВУФ-облученных молекул сывороточного альбумина
6.2. Электрофоретические свойства ВУФ-облученных молекул сывороточного альбумина
Глава 7. Функциональные свойства ВУФ-облученных молекул сывороточного альбумина и гемоглобина
7.1. Функциональные свойства ВУФ-облученных молекул сывороточного альбумина
7.1.1. Флуоресцентные свойства ВУФ-облученных молекул бычьего сывороточного альбумина в комплексе с красителем 1-анилинонафталин-8-сульфонатом (АНС)
7.1.2. Кислотно-основные свойства ВУФ-облученных молекул сывороточного альбумина
7.2. Кислородсвязывающие свойства ВУФ-облученных молекул гемоглобина
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ностью и обусловлена, вероятно, наличием в его структуре пептидных связей (М. Вейсблут, 1969; В.Г. Артюхов и соавт., 1980). Длинноволновая полоса есть результат совокупного поглощения энергии квантов света ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин), а также цистином. В зависимости от источника получения гембелка и от конфор-мационного состояния глобина положение и интенсивность указанных полос поглощения могут в значительной степени изменяться.
За поглощение света в видимой области спектра ответственна порфи-риновая часть макромолекулы, однако в настоящее время вопрос об отнесении отдельных полос поглощения не решен окончательно (J.B. Wittenberg et al., 1970), поскольку на них сильное влияние оказывают спиновое состояние системы и наличие лигандов с различным лигандным полем (табл.4).
Полоса Соре отражает переходы типа 7т-л*-переходов порфиринового кольца и частично типа переноса заряда. Низкоспиновые полосы 542 и 578 нм иногда относят к синглет-триплетным переходам. Кроме того, в спектре поглощения оксигемоглобина присутствует полоса с тах- 342 нм, обусловленная особенностями железопорфирина.
Порфирин является плоской сопряженной системой, относящейся к группе симметрии D-th (Л.А. Блюменфельд, 1957), для которой в соответствии с правилом отбора разрешены переходы в возбужденные состояния еи, расщепленные на два уровня: Ь2иИ Ьзи. В этом случае полосы в видимой части спектра принадлежат замкнутой оболочке порфирина (G. Goutermann, 1961).

Рекомендуемые диссертации данного раздела

Время генерации: 0.211, запросов: 967