Роль опухолевого супрессора р53 в регуляции организации цитоскелета и формы нормальных и опухолевых клеток

• Автор: Рубцова, Светлана Николаевна
• Шифр специальности: 14.00.14
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2005
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 134 с. : ил.

Глава 1. Нарушения цитоскелета водут к активации р Раздел 1. Обработка цитохалазином ведет к изменениям формы и цитоскелета
2. Раздел 2. На одном конце микрофиламента скорость связывания мономеров актина выше, чем на другом такой конец называется быстрым, или оперенным, в отличие от медленного, или заостренного Viiv, . В ламелле актиновые микрофиламенты обращены оперенными концами наружу , , и продвижение ламеллы вперед обусловлено элонгацией этих микрофиламентов i ii , . Однако, полимеризация актиновых мономеров i vi происходит намного медленнее, чем протрузия ламеллы i viv, и, следовательно, нужен ряд дополнительных факторов, обеспечивающих необходимую скорость см. В клетке присутствуют различные актинсвязывающие белки однако, i vi было показано, что для успешной полимеризации актина абсолютно необходимы только некоторые из них комплекс Агр, кофилин, копирующий белок, активатор комплекса Агр и профилин i , см также , , i, . Комплекс состоит из двух субъединиц, родственных актину, а также пяти субъединиц с отличной от актина структурой , .


Длинные актиновые микрофиламенты объединяются в пучки с помощью актинсвязывающих белков аактинин, тропомиозин, фасцин и другие, и вместо разветвленной сети микрофиламентнов, по мере удаления вглубь клетки, образуются параллельные пучки актиновых филаментов, зачастую длинные, проходящие через все тело клетки. Такие пучки обычно связаны с фокальными контактами специфическими адгезионными структурами, обеспечивающими прикрепление клетки к субстрату. Особое место среди актинсвязывающих белков занимают миозины, отвечающие за подвижность и сократимость актиновых филаментов. Контрактильность актиновых микрофиламентов необходима для осуществления различных морфогенетических реакций, таких как распластывание, миграция, контактные взаимодействия , . Миозиновое надсемейство включает в себя классов белков, но важнейшее значение для сократимости немышечных клеток играют миозины класса II , . Миозин этого класса соединяется с актиновыми микрофиламентами и определяет их способность к сокращению. Молекула миозина II состоит из двух тяжелых и двух легких цепей они образуют две головки, и хвост. Фосфорилирование легких цепей вызывает соединение молекул миозина в биполярные агрегаты, которые связываются головками с боковыми сторонами двух актиновых микрофиламентов противоположной полярности. Присоединившиеся к микрофиламентам головки миозина изменяют конформацию и вследствие этого оказывают тянущее воздействие на актиновые микрофиламенты, в результате чего два актиновых микрофиламента скользят в противоположных направлениях Viiv, . Миозин обладает АТФазной активностью, и необходимая энергия освобождается в результате гидролиза АТФ.