Разработка и оценка качества продукции на основе фибриллярных белков из отходов сырья животного происхождения

• Автор: Сапожникова, Алла Ионовна
• Шифр специальности: 05.19.08
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 1999
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 312 с.

ГЛАВА 1. СВОЙСТВАХ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ. Эластин. ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ. ГЛАВА 3. ГЛАВА 4. Получение фибриллярного коллагена. Разработка способов получения растворов молекулярнодиспергированного коллагена. Эластин. Кератин. ГЛАВА 5. Антигенные и иммуногенные свойства коллагена и препаратов на его основе. ГЛАВА 6. НА ОСНОВЕ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЖОВ. Антистрессовый состав Аминакол. Мази на основе коллагена и характеристика их свойств. Пленки с нейропептидами. Пленки с антиникотиновой добавкой. Коллаген как микроноситель для культивирования клеток1
электронномикроскопическим и гистохимическим характеристикам, но и по химическому составу и молекулярной структуре 7, 5, 7. С одной стороны, первичная структура эластина имеет некоторые общие черты с первичной структурой коллагена. Почти таким же, как в коллагене, является содержание глицина около общего числа аминокислотных остатков и пролила. Общим для эластина и коллагена является наличие оксипролина, хотя количество оксипролидьных остатков в эластине примерно в раз меньше, чем в коллагене.


Главной особенностью эластина, отличающей его от всех других белков, является исключительная насыщенность первичной структуры неполярными аминокислотами 7 около аминокислотных остатков обладают неполярными боковыми 1руппами, лишь приходится на долю положительно заряженных остатков аминокислот, таких, как лизин и аргинин, и на долю аминокислот с отрицательно заряженными остатками боковых цепей глутаминовой и аспарагиновой. В этом и заключается специфичность аминокислотного состава эластина, кот орая обусловливает его инертность по отношению к воде и различным химическим реагентам. Эластин во много раз меньше набухает в воде по сравнению с коллагеном, довольно устойчив к гидротермическим воздействиям и не обнаруживает эффекта денату рации в процессе надевания 1, 7. Первичная структура эластина расшифрована пока еще далеко не полностью. Установить последовательность остатков удалось лишь в небольших пеп
тидных фраг ментах молекулы растворимого предшественника зрелого эластина тропоэластина 4, 3. При этом были обнаружены несвойственные другим белкам последовательности, например, теграпептид ГЛИГЛИВАЛПРО, пентапептид ПРОГЛИВАЛГЛИВЛЛ, гексапептид НРОГЛИВАЛГЛИВАЛАЛА. Найдены были также остатки аланина, связанные с остатками лизина АЛААЛАЛИЗ и АЛААЛААЛАЛИЗ. Аспарагиновая кислота , ,4 О. Треонин ,9 9,3 . Г лицин и, 7,3 0,Э 8. Аланин . Гистидин 0,7. Аргинин ,3 5,8 5. Десмозины ,0 . Во фрагментах молекул зрелого эластина, содержащих лизин, и полученных путем последовательной обработки эластинсодержащих тканей эластазой, папаином, карбоксипептидазой, были обнаружены необычные для других белков соединения десмозины 0, 6, 4.