Исследование влияния молокосвертывающих и липолитических ферментов на процесс созревания и качество сыров

• Автор: Кригер, Анастасия Викторовна
• Шифр специальности: 05.18.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2009
• Место защиты: Кемерово
• Количество страниц: 155 с. : ил.

Введение

1. Аналитический обзор

1.1. Молокосвертывающие ферментные препараты, применяемые в сыроделии.

1.1.1. Сычужный фермент. Физикохимические и технологические свойства химозина и пепсина.

1.1.2. Заменители сычужного фермента

1.2. Сущность сычужного свертывания молока. Гидролиз казеина под действием сычужного фермента.

1.3. Общие положения подготовки молокосвертывающих ферментов к выработке сыра.

1.4. Липолитичсские ферменты и их влияние на формирование органолептических показателей сыра.

1.5. Изменения основных компонентов молока в процессе созревания сыров

1.5.1. Сбраживание лактозы

1.5.2. Гидролиз белка.

1.5.3. Изменение жировой фракции
1.6. Заключение по аналитическому обзору и задачи исследований
2. Организация работы, объекты и методы исследований.
2.1. Организация экспериментов и объект исследований.
2.2. Методы исследований.
2.2.1. Методы исследования молокосвертывающих ферментных препаратов.
2.2.2. Методы исследования молока.
2.2.3. Методы исследования сыров
3. Результаты исследований.
3.1 Исследование физикохимических свойств молокосвертывающих ферментных препаратов
3.1.1 Исследование молокосвертывающей активности ферментных препаратов
3.1.2. Исследование качественного состава молокосвертывающих ферментных препаратов
3.1.3. Исследование протеолитической активности ферментных препаратов.
3.1.4. Изучение влияния активной кислотности растворов на молокосвертывающую активность ферментных препаратов
3.1.4.1. Исследование влияния уровня активной кислотности растворов молокосвертывающих ферментов на изменение их активности1 при хранении.
3.1.4.2. Изучение влияния буферного раствора на расход молокосвертывающего препарата при выработке сыра.
3.1.4.3. Производственные испытания стабилизирующего раствора при выработке сыра.
3.2. Исследование влияния молокосвертывающих ферментных препаратов различного состава и нрегастралыюй липазы теленка на особенности созревания сыров.
3.3. Разработка состава композиций молокосвертывающих ферментных препаратов в сочетании с прегастральной липазой для выработки сыров с низкой температурой второго нагревания.
3.4. Проверка ферментных препаратов при выработке сыров с низкой температурой второго нагревания в производственных условиях
3.5. Изучение особенностей влияния прегастральной липазы теленка на созревание сыров с высокой температурой второго нагревания
Список литерату ры
Приложения
ВВЕДЕНИЕ


Снижение до 3,6 инициирует интенсивный гидролиз других полипептидных связей в молекуле каппаказеина 6. При изменении молока, время коагуляции зависит не только от активности химозина, но и от электростатических и гидрофобных параметров мицеллы казеина 2, 7, 6, 7, 4. Снижение молока с 6,8 до 6,0 приводит к уменьшению отрицательного заряда казеинов, при этом ослабевают силы электростатического отталкивания между мицеллами и одновременно усиливаются казеинказеиновые гидрофобные взаимодействия, что ускоряет образование сгустка при сычужном свертывании 2, 6, 7, 6. Температурный оптимум молокосвертывающей активности химозина составляет С 5, 0. Внесение в молоко хлорида кальция в концентрации мМ, вызывает частичное снятие отрицательного заряда с поверхности мицелл, и приводит к уменьшению продолжительности сычужного свертывания , , 1. В практике сыроделия условия среды регулируются таким образом, что действительные значения и температуры в большей или меньшей степени отличаются от оптимальных величин. Это делается для того, чтобы можно было изменять продолжительность свертывания молока, не нарушая течения микробиологических процессов , 8. Уровень и специфичность протеолиза, определяя типичные органолептические характеристики, является важнейшим индикатором качества различных типов сыров , 9, 2, 1, 3, 4, 5, 0. Поэтому всестороннему изучению механизма протеолиза казеинов, как в процессе производства и созревания сыров, так и i vi, посвящены работы многих исследовательских коллективов 2, , 3, 1, 3, 9, 3, 2, 4, 4, 6, 7. Анализ литературных данных показывает, что действие химозина на основные группы казеинов весьма разнообразно и зависит от многих факторов. Химозин гидролизует казенны, в основном до образования пептидов с молекулярной массой от 5 до кДа, при этом низкомолекулярные пептиды составляют не более 5 общего азота. Гидролиз альфаказеино в под воздействием химозина происходит гораздо эффективнее, чем бэттаказеинов. Пепсин. Из желудочного сока позвоночных выделено несколько форм пепсина, которые различаются по ферментативным и иммунологическим свойствам пепсин А ЕС 3. В ЕС 3. С или гастриксин ЕС 3. Некоторые авторы выделяют также пепсин 8. Парадоксально, но бычий пепсин, несколько столетий используемый в сыроделии изучен гораздо хуже, чем пепсины многих видов позвоночных 2, 2, 2, 7, 9, 0. Только в году осуществлены клонирование и активация рекомбинантного бычьего пепсиногена А, а также исследована протеолитическая активность рекомбинантного пепсина А , 5. Также как и для химозина, факторами, влияющими на специфическую молокосвертывающую ферментативную активность пепсина, являются , температура и концентрация ионов кальция , , 2, 6. Данные, полученные для СФ с высоким содержанием пепсина, свидетельствуют, что при снижении молока, время коагу ляции укорачивается 2,6. Молокосвертывающая активность пепсина возрастает пропорциоиаль но концентрации внесенного в молоко хлористого кальция 6. Повышение активности пепсина определяется не только дозой хлористого кальция, но и временем, прошедшим с момента пастеризации молока до начала свертывания. При длительном хранении пастеризованного молока более часов рост активности пепсина при внесении СаСЬ вообще не наблюдается . Температурный оптимум для говяжьего пепсина составляет С, при повышении температуры активность фермента постепенно падает. Полная инактивация наблюдается при температуре выше С , . В начале х годов сообщалось, что температурная денатурация пепсина обратима и при определенных условиях активность денатурированного белка может восстанавливаться 4. Пепсин специфичен главным образом к пептидным связям ароматических и объемных алифатических аминокислотных остатков. Для бэттаказеина это участки ЬеиХ, МеЬХ, ТЬгХ 3. Связи, включающие глутаминовую кислоту, также чувствительны к действию фермента. Кроме того, пепсин характеризуется широкой специфичностью к ряду других пептидных связей, поэтому окончательные результаты частичного гидролиза различных белковых субстратов предсказать трудно 5, 3, 3.