Влияние полиферментного препарата "ГИМИЗИМ" и его комплекса с красителем "ПОНСО" на организм кур

• Автор: Серов, Сергей Николаевич
• Шифр специальности: 16.00.06
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2008
• Место защиты: Чебоксары
• Количество страниц: 155 с. : ил.

1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Ферменты как объект изучения энзимологии

1.2. Кормовая база птицеводства и животноводства. Физиологические особенности усвояемости кормов. Решение некоторых экологических проблем.
1.3. Особенности практического применения ферментных добавок при кормлении животных и птиц.

1.4. Пробиотические препараты, используемые в кормлении животных и птиц

1.5. Полифсрментный препарат ГИМИЗИМ. Общие характеристики и проблемы в оценке эффективности применения

1.6. О возможности применения красителей при кормлении птиц

2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.1. Токсикологическая оценка красителя ПОНСО на белых

крысах
3.1.1. Влияние кормов окрашенных различными красителями на
интенсивность их поедаемости
3.2. Описание экспериментальной базы
3.2.1. Морфологические, физикохимические иммунологические показатели крови кур
3.2.2. Влияние полиферментного препарата ГИМИЗИМ и комплекса ГИМИЗИМ ПОНСО на росто весовые показатели подопытных ПТИЦ.
3.2.3. Влияние комплекса ГИМИЗИМ ПОНСО и полиферментного препарата ГИМИЗИМ на сроки начала яйцекладки. Показатели
яичной продуктивности.
3.2.4. Показатели зоотехнических исследований яиц подопытных
птиц
3.2.5. Ветеринарносанитарная экспертиза оценка яиц и мяса подопытных птиц.
3.2.6. Определение биологической полноценности яиц подопытных кур.
3.2.7. Инкубационные качества яиц при использовании добавок и влияние их на полученное потомство
4. ИССЛЕДОВАНИЕ БАКТЕРИОСТАТИЧЕСКОГО ЭФФЕКТА ПОЛИФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТА ГИМИЗИМ.
5. ЯМР РЕЛАКСОМЕТРИЯ КАК МЕТОД ОЦЕНКИ ДЕЙСТВИЯ ИССЛЕДУЕМЫХ ПРЕПАРАТОВ НА СТРУКТУРУ КОМБИКОРМОВ.
6. ЭКОНОМИЧЕСКАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ СКАРМЛИВАНИЯ ИЗУЧАЕМЫХ РАЦИОНОВ
7. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ ИССЛЕДОВАНИЙ
8. ВЫВОДЫ
9. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.
. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
И. ПРИЛОЖЕНИЯ
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность


Заметим, что биохимические превращения, вызываемые дрожжами например, взбраживание сахарного сиропа с выделением двуокиси углерода и получением этанола, привлекли особое внимание химиков и
естествоиспытателей того времени i И. С., iii 1I . Вероятно, это было связано с тем, что с одной стороны эксперименты с дрожжами были доступны и легко воспроизводимы, а с другой стороны казалось, что открытие механизмов брожения могло привести к пониманию сущности других процессов, протекающих в живых организмах. Последнее предположение возникло после того, как в х годах XIX в. К. Латуа, Т. IИванн и Ф. Кютзинг независимо друг от друга установили, что дрожжи представляют собой живые клетки i Н. С., iii . Шведский химик И. Я. Берцелиус, являясь сторонником виталистической теории, одним из первых предположил, что в брожении живые дрожжи являются катализаторами, и, принимая во внимание их отличие от неживых катализаторов, в г. Он также полагал, что, потеряв жизненную силу, дрожжи перестанут выполнять и свою ферментативную функцию. В дискуссии о природе превращений с участием ферментов также участвовали Ф. Велер и Ю. Либих , которые, критикуя взгляды Й. Я. Берцелиуса, утверждали, что катализатором является не сама живая клетка, а вещества, содержащиеся в ней i Н. И если получение Ф. Велером синтетической мочевины опровергало виталистическую теорию, то безуспешные эксперименты авторитетных химиков Э. Митшерлиха, Г. Л.Ф. Гельмгольца, Г. Шредера и бактериолога Л. Пастера i I. Н.С. Первыми положительными результатами в выяснении природы брожения следует признать частные выводы экспериментальной работы, выполненной русской исследовательницей М. М. Манасеипой в лаборатории Ю. Визнера в г. Вене Австро Венгрия в г. И.С. М., . К сожалению, М. М. Манасеина не провела систематические исследования и не представила четкие выводы по своей работе, покинув Европу по семейным обстоятельствам. Окончательно доказал существование неживых ферментов или энзимов Э. Бухнер, создавший в период с по г . И.С. Таким образом была выяснена природа ферментов как неживого субстратамолекулы и сделан важный шаг в становлении энзимологии. После окончательного признания результатов своих работ Э. Бухнер в г. Нобелевской премии по химии . В г. XX в. Н.С. М., , . Несмотря на то, что сегодня этимологическая разница . Одними из первых были описаны амилаза слюны, пепсин и другие пищеварительные ферменты , . Так, в г. Дж. Самнер кристаллизовал уреазу и показал, что после выделения и очистки она сохраняла биологическую активность . Работая с
пищеварительными ферментами, Дж. Нортроп , . Р. Хэрриот доказали белковую природу ферментов Уайт А. Хендлер Ф. Смит Э. В г. Дж. Самнер за его открытие кристаллизации ферментов, Дж. Нортроп за достижения в выделении ферментов в чистом виде были награждены Нобелевской премией в области химии . На сегодняшний день энзимология далеко вышла за рамки чистой науки, найдя применение своим знаниям в фармакологии, медицине, в химической, пищевой и аграрной промышленностях. Необходимость тщательного изучения свойств ферментов, число которых непрерывно растет см. Современной энзимологии известно около ферментов, причем каждый из них функционально уникален. Вместе с тем все ферменты имеют и ряд общих свойств Бышевский А. Ш., Кнорре Д. Г., . Установлено Уайт А. Хендлер Ф. Смит Э. М., , что, являясь белковыми молекулами пептидными цепями, см. Заметим, что в живых организмах не обнаружено катализаторов небелковой природы. Рисунок 1. Схематическое изображение структу ры ферментов. Молекулярная масса фермента зависит от его структуры и обычно лежит в пределах от 4 до 6 Да , М. Е.С. Финкелынтейн , Птицын О. Б., . Как всякий пептид, фермент является полиэлектролигом и имеет электрически противоположно заряженные участки цепи, что ведет к формированию сложной трехмерной пространственной конформации макромолекулы ix М. Е.С. О.Б. Шамов В. В., Капылова М. Г., . Фершт Э. Клячко П. Л., , . Любое, даже весьма незначительное, изменение конформации цепи фермента под воздействием внешних факторов например, температуры, концентрации агентов реакции, среды и др. Келсти Т. Ь., и, таким образом, определяет механизмы запуска и остановки реакций с участием ферментов. Как было отмечено в п.