Изменение морфологии и функционально-метаболической активности лейкоцитов в процессе хранения донорской крови и под влиянием различных лучей

• Автор: Архагов, Юрий Фузельевич
• Шифр специальности: 03.00.25
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2003
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 155 с.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. Состояние функциональнометаболической активности

в норме и патологии.

1.1. Активность миелопероксидазы нейтрофильных лейкоцитов.

1.2. Активность щелочной фосфатазы лейкоцитов.

1.3. Активность кислой фосфатазы лейкоцитов.

1.4. Содержание гликогена в лейкоцитах

1.5. Содержание катионного белка в лейкоцитах.

1.6. НСТтест показатель фагоцитарной и метаболической

активности нейтрофильных гранулоцитов

ГЛАВА II. Материал и методика.

2.1. Характеристика исследуемого материала
2.1.1. Характеристика консервированной крови
2.1.2. Правила хранения крови.
2.2. Цитохимические методы исследования нейтрофильных лейкоцитов
2.2.1. Активность миелопероксидазы лейкоцитов.
2.2.2. Активность щелочной фосфатазы лейкоцитов.
2.2.3. Активность кислой фосфатазы лейкоцитов.
2.2.4. Гликоген.
2.2.5. Катионный белок
2.2.6. Фагоцитарная функция нейтрофильных лейкоцитов
2.2.7. Спонтанный НСТгест
2.3. Количественная оценка содержания цитохимических показателей
в нейтрофильных лейкоцитах
2.4. Математические методы анализа полученных результатов.
ГЛАВА III. Функциональная активность нейтрофильных лейкоцитов
у здоровых людей
3.1. Миелопироксидаза.
3.2. Щелочная фосфатаза.
3.3. Кислая фосфатаза.
3.4. Гликоген.
3.5. Катионный белок
3.6. Показатель спонтанного НСТтеста у здоровых людей.
3.7. Показатель стимулированного НСТтеста лейкоцитов
у здоровых людей
ГЛАВА IV. Изменение морфологии и функциональнометаболической
активности лейкоцитов в процессе хранения донорской крови
4.1. Жизнеспособность форменных элементов консервированной
крови при ее хранении
4.2. Показательмиелопероксидазной активности лейкоцитов
в процессе хранения донорской крови
4.3. Изменение активности щелочной фосфатаэы в процессе хранения донорской крови
4.5. Изменение содержания гликогена лейкоцитов донорской крови
в процессе хранения
4.6. Активность катионного белка в лейкоцитах консервированной крови
в процессе хранения
4.7. Активность теста нсйтрофильных гранулоцитов донорской крови
в процессе хранения
ГЛАЗА V. Состояние функциональнометаболической активности
лейкоцитов донорской крови в процессе хранения под влиянием оксигенации и УФО.
5.1. Динамика показателя миелопсроксидазной активности лейкоцитов донорской крови в процессе хранения и под влиянием оксигенации.
5.2. Изменение активности щелочной и кислой фосфатаз под влиянием оксигенации
5.3. Динамика показателя содержания гликогена лейкоцитов донорской
крови в процессе хранения и под влиянием оксигенации.
5.4. Изменеие активности катионного белка под влиянием оксигенации.
5.5. Динамика показателя теста нейтрофильных гранулоцитов донорской крови в процессе хранения и под влиянием оксигенации
5.6. Изменение компонентов микробицидной системы лейкоцитов донорской крови под воздействием УФО.
ГЛАВА VI. Изменение состояния функциональнометаболической активности лейкоцитов под влиянием лучей различной природы гаммалучи, лазерные лучи
6.1. Изменение компонентов микробицидной системы лейкоцитов донорской крови под влиянием гаммалучей
6.2. Изменение компонентов микробицидной системы лейкоцитов донорской крови под воздействием гелийнеонового лазера ГНЛ.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ЛИТЕРАТУРА
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность


Диссертация изложена на 6 страницах машинописного текста и содержит введение, 6 глав, заключение, выводы и практические рекомендации, включающие 9 отечественных, 7 иностранных источников. Иллюстрации представлены ю таблицами и 8ю рисунками. ГЛАВА I. Впервые наличие миелопероксидазы в гранулах нейтрофилов показали цитохимически и биохимически и i . Впоследствии были разработаны бензидиновые методики и некоторые оригинальные цитохимические , i, . Пигаревский с соавт. В.В. Роговин с соавт. И.З. Саидов, Пинегин, , методы выявления внутрилейкоцитарной миелопероксидазы. В.В. Роговин с соавт. В.Н. Минаков с соавт. Миелопероксидаза гемосодержащий катионный белок, изоэлектрическая точка которого находится в области ,0, относительная молекулярная масса равна 0, а оптимальная температура С. Миелоиероксидаза образуется на ранних стадиях формирования нейтрофилов в эндоплазматической сети, затем поступает в цистерны комплекса Гольджи, от которых отшнуровываются пузырьки, где накапливается миелопероксидаза В. В.Роговин с соавт. Миелопероксидаза обнаружена во всем секреторном аппарате промиелоцита в каналах эндоплазматической сети, цистернах аппарата Гольджи, в незрелых гранулах М. Г.Шафран, i, , с соавт. В.В. Роговин с соавт. В.В. Роговин с соавт. Пероксидазосомы существуют параллельно лизосомам. Причем, лизосомы выполняют аутофаговую роль переработка и утилизация внутриклеточного материала, а пероксидазосомы защитную роль. Проявление бактерицидного действия миелопероксидазы связано со способностью этого фермента катализировать реакцию хлорирования находящихся в фагосоме чужеродных белков М. Г. Шафран, i с соавт. В процессе окисления происходит расщепление пептидных связей белков, что особенно важно для выполнения миелопероксидазной антимикробной функции. Считается, что после адсорбции на поверхности микроорганизма миелопероксидаза осуществляет реакцию с образованием гипохлорита, который прямо атакует микроорганизм М. Г. Шафран, . Бактерицидный эффект миелопероксидазы можно связать и с ее способностью продуцировать в процессе функционированиявысокоактивные бактерицидные агенты О, СЬ и ОН , v, , iii, , , , 6. Реакция образования синглетного кислорода представляется по . Н2 образует гидроксильные радикалы, обладающие бактерицидным свойством , с соавт. А бактерии. В физиологических условиях миелоиероксидаза участвует в окислительновосстановительных процессах живой клетки, разлагая токсичную перекись водорода, образующуюся в процессе жизнедеятельности, до воды и атмосферного кислорода. Практически все клеточные компоненты белки, липиды, нуклеиновые кислоты повреждаются при взаимодействии с этими радикалами. Поэтому идентифицировать субклеточные и надмолекулярные структуры, повреждение которых наиболее губительно для клеток, весьма сложно. Полагают, что наиболее чувствительными к действию ОС являются компоненты клеточной мембраны белки дыхательной цепи, белки системы мембранного транспорта , , i с соавт . Кроме того, миелопероксидаза может подавлять рост микроорганизмов неферметативно, как катионные белки. М.Г. Шафран, . Перекись водорода появляется сразу после начала фагоцитоза и отличается также высоким антибактериальным эффектом, возрастающим в присутствии миелопероксидазы. В.В. Роговин с соавт. В.Е. Пигаревский, , А. Л.Струков, Л. Ф.Панченко с соавт,, М. Г.Шафран, Б. С.Нагоев, А. Н.Маянский, Д. Н.Маянский, , i, i с соавт. Йод, захваченный нейтрофильными фанулоцитами, вызывает полирование белков микроорганизмов перед воздействием миелопероксидазы и перекиси водорода , . Во время процесса фагоцитоза уровень всех компонентов миелопероксидазной системы возрастает в несколько раз. Уменьшение концентрации одного из компонентов этой системы, повидимому, приводит к снижению антибактериальной активности. Миелопероксидаза ифает активную роль в окислительновосстановительных процессах живой клетки нейтрофильных фанулоцитов, разлагая образующуюся в процессе жизнедеятельности токсическую перекись водорода на воду и атомарный кислород с соавт,, . Перекись водорода является сильным окислителем, а сама миелопероксидаза не только окислительный фермент, но и бактерицидный. I, , .