Инфекционный ринотрахеит крупного рогатого скота : Диагностика на основе современных методов биотехнологии

• Автор: Кузнецов, Дмитрий Павлович
• Шифр специальности: 03.00.23
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2001
• Место защиты: Щелково
• Количество страниц: 328 с. : ил

Такого рода данные получены на моделях вирусов герпеса и ретровирусов 1, альфавирусов 0 и вирусов гриппа 8. На самом деле, принципиальных противоречий между этими данными, повидимому, нет. Можно считать доказанным, что угнетение гликозилирования не препятствует осуществлению критически важных для топогенеза вирусных гликопротеинов событий котрансляционного трансмембранного переноса 3, 2 и векторного движения к местам сборки дочерних вирионов. Повидимому, не существует сомнений в том, что, как и в случае клеточных гликопротеинов 4, 4, угнетение гликозилирования приводит к резкому снижению резистентности вирусных белков к протеолитическим ферментам и соответственно к спонтанному гидролизу в клетке 0, 9. С этой позиции различия получаемых результатов легко объяснить специфическими особенностями изучаемых систем и методическими особенностями в постановке опытов. С практической точки зрения важен вопрос о роли олигосахаридных цепей в оформлении антигенной уникальности вирусных гликопротеинов. Несомненно и другое, перемещения олигосахаридных цепей но белку, вызываемые мутациями, и искусственное дегликозилирование в определенных случаях могут изменять антигенную композицию белка 8, 7, 6, 2. Что же касается способности индуцировать образование антител, снижение резистентности к протеолизу у негликозилированных белков должно в принципе сопровождаться снижением иммуногенной активности 4. Имеются данные, указывающие на значение гликозилирования для правильного свертывания полипептидных цепочек i viv 0. Как известно, очень скоро после инициации рибосомального синтеза трансмембранных белков эукариот, а также вирусных гликопротеинов начинается котрансляционная транслокация созревающих полипептидных цепей от цитоплазматической в люминальную сторону мембран грубого эндоплазматического ретикулума 2, 2. Специфические перемещения молекул среди различных клеточных компартментов являются предпосылкой их аккуратного процессирования, включающего не только ковалентные небелковые добавки, но и во многих случаях необходимое для биологической активности протеолитическое созревание и образование ковалентных дисульфидных и нековалентных межмолекулярных комплексов олигомеризация. Как таковой, транспорт обеспечивает доставку белков от места синтеза в цитоплазме к местам функционирования в мембране, для гликопротеинов оболочечных вирусов чаше всего к плазматической мембране месту сборки дочерних вирусных частиц Схема 2. Синтезируемые полипептиды можно разделить на 3 группы а самые ранние, 3 ранние и у поздние, в соответствии с последовательностью их появления в инфицированных клетках 1, 1, 8. Сначала идет транскрипция абелка, которая зависит от синтеза других белков. Синтез 3белков зависит от предшествующего синтеза абелков и, в свою очередь, ведет к прекращению из синтеза. Транскрипция убелков требует образования абелков и 3бслков, а также начала синтеза вирусной ДИК 9. Помимо структурных инфицированные клетки содержат еще неструктурных полипептидов 4. По крайней мере, некоторые из низ являются ферментами, индуцированными вирусами , 4, 9, 1, 1, 6, другие представляют собой предшественников других структурных полипептидов. Герпесвирусы, обладающие способностью к кодированию более 0 генов, имеют сложную структуру генного аппарата. Геном вируса ИРТ состоит из двуспиральной ДНК с молекулярной массой 2 х дальтон 7, 3, 7, 4, 6, 1, 5, 3. Содержание гуанина и цитозина в ДНК колеблется в пределах ог до . Плотность ДНК вируса ИРТ в СбС1 равна 1,,1 гсмЗ 8, 6, 6, 1, 1, 2. Репродукция вируса начинается в ядре инфицированной клетки и дополняется образованием гликопротеиднолипидиой мембраны при прохождении вируса через внутренний и наружный листки ядерной мембраны в цитоплазму. В геноме вируса ИРТ обнаружены рибонуклеотиды, ковалентно связанные с ДНК вируса. Предлагают возможное участие их в синтезе ДНК этого вируса 4, 7. Итак, вирус ИРТ КРС содержит около 7 двунитчатой нефрагментированной, линейной ДНК с ММ 2 х 6 Д. Соотношение гуанина к цитозину ГЦ составляет . Диаметр вириона 0 0 нм.