Внутривидовой полиморфизм генов пероксидаз у Arabidopsis thaliana

• Автор: Куприянова, Евгения Владимировна
• Шифр специальности: 03.00.15
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2008
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 130 с. : ил.

1.2. Уровень и характер полиморфизма гена x

1.3. Связь между аллельным диморфизмом гена x и подвижностью изоформ белка

IV. Особенности экспрессии гена x и анализ функциональной дивергенции гаплотипов

IV. 1. Анализ транскрипции гена x в разных органах на разных стадиях развития

IV2. Анализ транскрипцсии гена x в ответ на стрессовые и гормональные воздействия

IV3. Сравнительный анализ уровня транскрипции аллелей гена x и активности аплозимов. кодируемых разными аллелями

V.4. Проявление аллельного диморфизма гена x на уровне морфологических признаков

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

СПИСОК ПУБЛИКАЦИЙ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ВВЕДЕНИЕ


С помощью метода ЕЫ8Л было обнаружено, что моноклональные антитела кислых форм пероксидаз хрена не реагируют с основными формами пероксидаз и наоборот Забуакаяоуа, Л1Ьа, , что указывает на структурную разницу кислых и основных молекулярных форм пероксидаз. Пероксидазы III класса локализованы в основном в межклеточном пространстве апопластс, но некоторые из них ассоциированы с тонопласгом. Клеточная стенка состоит из сети нескольких полимеров, упорядоченных в определенный комплекс. Можно предполагать существование механизма распознавания, производящего фиксацию нескольких изоформ на определенных компонентах клеточной стенки. Этот механизм, возможно, позволяет адекватно расположить фермент в сложной сети клеточной стенки и даже пространственно сориентировать молекулу пероксидазы в нужном направлении. Да, по сравнению с размером клеточной стенки. После секреции молекула пероксидазы свободно диффундирует через толщу клеточной стенки между различными полимерами до тех пор, пока не встретит структуру, к которой имеет сродство. Исследования, проведенные с помощью электронного микроскопа, показали высокую активность пероксидаз в среднем слое клеточной стенки и возле мембраны. Таким образом, показано, что пероксидазы могут мигрировать на расстояние около 0 нм и более, и существование механизмов удержания их в этой зоне Репе а. Все пероксидазы III класса имеют сигнальный пептид для участия в секреторном пути через эндоплазматический регикулюм Репс, . Все растительные пероксидазы имеют сходную структуру, состоящую из железопротопорфирина IX и а спиралей. Пероксидазы III класса также содержат три супер а спирали, несколько высококонсервативных аминокислот и четыре дисульфидных мостика i . Металлическое железо центра III протопорфирин IX обеспечивает пероксидазную активность фермента, а два остатка аминокислоты аргинин и гистидин усиливает его каталитическое действие , v , . В стандартном пероксидазном цикле рис. Далее этот радикал может принимать участие в неферментативных реакциях, включая полимеризацию и деполимеризацию, в зависимости от его химической природы и окружающей среды , . Детальное изучение всех этапов оксидазного цикла в растениях в естественных условиях i viv рис. В этом альтернативном цикле оксидазном, а не пероксидазном, пероксидазы могут быть преобразованы в оксиферопероксидазы двумя различными способами, которые могут привести к формированию различных активных форм кислорода, которые могут вызывать окислительный стресс или действовать как компоненты сигнальных путей Iii, . Используя свою оксидазную активность, пероксидаза способна окислять ИУК путем декарбоксилирования и регулировать эндогенный уровень ИУК. Таким образом, пероксидазы являются бифункциональными ферментами, катализируют окисление различных электрон донорных субстратов перекисью водорода, но также и производят активные формы кислорода. Участие пероксидаз в процессе прорастании семян. Активность пероксидаз обнаруживается в семенах уже до начала прорастания. Показано, что, участвуя в образовании гидроксильных радикалов ОН, пероксидазы играют важнейшую роль в защите семени от действия патогенов. Пероксидазы также участвуют в лигнификации новых элементов ксилемы в процессе эмбриогенеза, а также на всем протяжении постэмбрионального развития i . Па,улс. Ре Н
0Н 0Н,
Рисунок 1. Циклы реакций нероксидаз III класса. Основное состояние представлено ферриферментом, который при одноэлектронном восстановлении образует ферроформу последняя присоединяет молекулу кислорода и образует т. Соединение III оксидазный цикл. Пероксидазный цикл реакции включает Соединение I, которое образуется при двухэлектронном окислении железа активного центра и предсталяет собой феррилформу и катионрадикал на порфириновом кольце, и Соединение II, продукт одноэлектронного восстановления Соединения I Газарян и др. Пероксидазный цикли. ИАДФН через некаталитическую реакцию 2. НАДФН окисление производит суперокись, которая преобразуется или спонтанно или посрсдствам супероксиддисмутазы. Оба цикла оксидазный и пероксидазный моуг регулировать уровень Н2О2 РаэзагсИ ег а.