Зависимость кислотно-основных свойств эритроцитов человека, крысы и лягушки от адреналина, пропранолола и фитогемагглютининов

• Автор: Мищенко, Александр Александрович
• Шифр специальности: 03.00.13
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1999
• Место защиты: Сыктывкар
• Количество страниц: 142 с.

СОДЕРЖАНИЕ

ПЕРЕЧЕНЬ СОКРАЩЕНИЙ И ИСПОЛЬЗУЕМЫХ ТЕРМИНОВ

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Морфофизиологня мембран эритроцитов

1.2. Цитоскелет

1.3. Физиология мембран

1.3.1. КАТФаза

1.3.2. СаАТФаза

1.3.3. Калиевый ток через мембрану эритроцитов

1.3.4. Транспорт анионов при помощи белка полосы З

1.3.5. Некоторые особенности трансмембранного распределения ионов через мембрану ядерных эритроцитов
1.3.6. Кислотноосновные свойства ядерных эритроцитов
1.3.7. Метаболизм ядерных эритроцитов
1.3.8. Изменения объема
а Механизм трансдукции сигнала об изменении объема
б Реакции безъядерных эритроцитов
в Реакции ядерных эритроцитов
1.3.9. Действие катехоламинов на ионные потоки ядерных и безъядерных эритроцитов
Глава 2. Объекты и методы исследования
Глава 3. Результаты исследований
3.1. Кислотноосновные свойства безъядерных эритроцитов
3.1.1. Зависимость от величины и температуры суспензии
а Температура С С
б Температура С
3.1.2. Зависимость от ФГА
а Температура СС
б Температура С
3.1.3. Зависимость от адреналина
3.1.4. Зависимость от адреналина после обработки клеток ФГА
3.1.5. Влияние пропранолола
3.1.6. Влияние гипотонической среды
а Опыты с эритроцитами при С
б Опыты с ретикулоцитами
3.1.7. Действие ФГА, адреналина и пропранолола в
гипотонической среде
3.1.8. Влияние гипертонической среды
а Контроль
б Действие ФГА, адреналина и пропранолола на
КОС в гипертонической среде
3.2. Кислотноосновные свойства ялерных эритроцитов Яапа штрогапа
3.2.1. Зависимость от величины и температуры суспензии
а Температура С С
б Надевание до С
3.2.2. Зависимость от действия адреналина
3.2.3. Влияние пропранолола
3.2.4. Влияние ФГА
3.2.5. Влияние гипертонической среды
3.2.6. Влияние гипотонической среды
3.2.7. Влияние ФГА, адреналина и пропранолола в
гипертонической и в гипотонической средах
Глава 4. Обсуждение результатов
4.1. Действие ФГА на кислотноосновные свойства ядерных и безъядерных эритроцитов
4.2. Сравнение эффекта, оказываемого адреналином и
пропранололом, на кислотноосновные свойства ядерных и безъядерных эритроцитов
4.3. Взаимоотношения между различными формами активности
белка полосы 3 СГСГобменом, ОНСГобменом, НСОзУСГ
обменом и НСТкотранспортом
ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Согласно этим представлениям, бислой является жидкой структу рой, в которой образующие его молекулы липидов способны осуществлять различного рода движения сегментальную подвижность, вращательные движения и латеральную диффузию. В составе мембран любых клеток обнаруживаются липиды трех основных классов фосфолипиды, гликолиииды и стероиды. В свою очередь фосфолипиды подразделяются на глицерофосфолипиды фосфати дилхолин, фосфатидилэтаноламин и др. Болдырев и др. Белки, которые входят в состав биологических мембран, делятся по способу расположения в толще мембраны на унитопические, битопические и политопическис Болдырев и др. Они способны в значительной степени менять структуру мембраны. Так, к интегральным белкам примыкает некоторое количество липидов, которые относительно медленно обмениваются со свободными липидами бислоя. Такие липиды называются ануляриыми. Они необходимы для нормального функционирования белка например Са АТФаза нуждается для своих функций в контакте с молекулами фосфолипидов на каждую молекулу белка Бергельсон, . Мембрана асимметрична, что проявляется прежде всего в асимметричном расположении липидов в разных слоях бислоя. Как правило, в наружном содержится больше фосфатидилхолина, а внутренний монослой бислоя состоит преимущественно из фосфатидилэтаноламина и фосфатидилсерина. Такая асимметрия бислоя обеспечивается вопервых, разностью ионного состава цитоплазмы и внешней среды внутри клеток много калия и мало натрия, снаружи наоборот, а вовторых, ферментами липидного обмена и липидпереносящими белками Болдырев и др. Асимметричность мембраныеще и в асимметрии трансмембранного распределения белков. Как периферические, гак и интегральные белки, всегда расположены асимметрично. В плазматической мембране на ее цитоплазматической стороне находится большинство ферментов, а на наружной белки, участвующие, в основном, в контакте клеток с внешним миром. Интегральные белки всегда расположены асимметрично полярные участки, часто несущие углеводную цепочку снаружи, а противоположный неполярный конец в цитоплазме, неполярная область контактирует с бислоем Бергельсон, . Фосфолипидный состав мембран не постоянен. Его колебания отражают биологическую активность клеток. Это можно показать даже для эритроцитов менее сложных по сравнению с другими клетками. В мембране эритроцита идентифицировано больше липидов. Каплан, , а также между объемом транспорта воды через мембрану эритроцита и содержанием в ней сфингомиелина Вегща, Вогга, . Важный вклад в функциональную активность биологических мембран вносят тиоловые соединения белковой и небелковой природы. По современным представлениям, они оказывают большое влияние на проницаемость эритроцитарной мембраны и сохранение ес нативной структуры, поскольку обладают биологической активностью, которая может быть обусловлена БНгруппами. Например, с помощью тиоловых групп белковой природы реализуется гидрофобное связывание комплексов мембран с ее фосфолипидным бислоем. Посредством реакций тиолдисульфидного обмена на клеточном уровне регулируется каталитическая активность мембранных ферментов и скорость некоторых окислительновосстановительных реакций. Транспортные БН группы осуществляют перенос воды, катионов, сахаров в эритроциты. Уменьшение их количества, например в результате свертывания крови, при котором происходит разрушение липопротеиновых комплексов мембран эритроцитов, приводит к статистически достоверному падению активности на начальных стадиях свертывания Са2АТФазы на . Ыа,К4АТФазына . Видимо, увеличенная концентрация ионов Са внутри эритроцита причина активации фосфолипазы А ФЛ А , в результате которой образуются цитотоксичсскис производные фосфолипидов Безрукова, Рубин, . Главный белок эритроцитарной мембраны стоматин. При исследовании его первичной структуры идентифицированы И терминальная и протяженная С терминальная части, обладающие гомологией с прогибитинами эукариотов и протеинами ЬПс и ЬПк прокариотов. В Ы терминальном участке находится сайт стоматина, ответственный за цАМФзависимое фосфорилированис.