Возрастные и функциональные особенности системы ацетилхолин-ацетилхолинэстераза и аминотрансферазный профиль скелетных мышц у кроликов и морских свинок

• Автор: Мокеев, Денис Юрьевич
• Шифр специальности: 03.00.13
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2004
• Место защиты: Чебоксары
• Количество страниц: 158 с. : ил.

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

1 .ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Система ацетилхолинацетилхолинэстераза и ее медиаторная и трофическая роль.

1.2 Развитие нервномышечного аппарата скелетных мышц животных в

постнатальном периоде.

1.3. Постнатальная морфофункциональная и биохимическая характеристика скелетных мышц у животных.

2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДИКА ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1 .Характеристика подопытных животных и условия проведения исследований

2.2. Определение медиатора и ферментов в тканях скелетных мышц

1.Определение содержания ацетилхолина

2. Определение активности ацетилхолинэстеразы
3. Определение активности аспартат и аланинаминотрансферазЗб
2.3.Функциональная нагрузка на систему ацетилхолинацетилхолинэстераза путем введения прозерина.
3. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
3.1. Закономерности изменений содержания ацетилхолина и активности ацетилхолинэстеразы в тканях скелетных мышц у кроликов в связи со структурнофункциональным развитием их в раннем постнатальном периоде.
3.2 Характер и степень изменений активности ферментов аланин и аспартатаминотрансфераз в тканях скелетных мышц у кроликов в связи с изменениями в них содержания ацетилхолина и активности ацетилхолинэстеразы в раннем постнатальном периоде
3.3 Закономерности изменений содержания ацетилхолина и активности ацетилхолинэстеразы в тканях скелетных мышц у морских свинок в
связи со структурнофункциональным развитием их в раннем постнатальном периоде
3.4. Характер и степень изменений активности ферментов аланин и аспартатаминотрансфераз в тканях скелетных мышц у морских свинок в связи с изменениями в них содержания ацетилхолина и активности ацетилхолинэстеразы в раннем постнатальном периоде
3.5. Функциональные потенциальные возможности системы ацетилхолинацетилхолинэстераза в скелетных мышцах у 6 и 0суточных кроликов .
3.5.1. Влияние направленного изменения содержания ацетилхолина и активности ацетилхолинэстеразы на активность аспартатаминотрансфсразы и аланинаминотрансферазы в тканях скелетных мышц у 6суточных кроликов путем введения прозерина.
3.5.2. Влияние направленного изменения содержания ацетилхолина и активности ацетилхолинэстеразы на активность аспартатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы в тканях скелетных мышц у 0суточных кроликов путем введения прозерина
3.6. Функциональные потенциальные возможности системы ацетилхолинацетилхолинэстераза в скелетных мышцах у 6 и суточных морских свинок
3.6.1. Влияние направленного изменения содержания ацетилхолина и активности ацетилхолинэстеразы на активность аспартатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы в тканях скелетных мышц у 6суточных морских свинок путем введения прозерина.
3.6.2. Влияние направленного изменения содержания ацетилхолина и активности ацетилхолинэстеразы на активность аспартатаминотрансферазы и аланинаминотрансферазы в тканях скелетных мышц у суточных морских свинок путем введения прозерина.
4. ЗАКЛЮЧЕНИЕ.
5. ВЫВОДЫ.
6. ПРЕДЛОЖЕНИЯ И РЕКОМЕНДАЦИИ.
7. СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
8. ПРИЛОЖЕНИЕ.
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность


Процесс передачи возбуждения в холинергическом синапсе реализуется путем сложного биохимического цикла метаболизма АХ Тучек С. В этом цикле можно выделить три этапа синтез, освобождение и разрушение АХ. Синтез АХ происходит в митохондриях синапса путем взаимодействия холииа и ацетилкоэнзима А, представляющего собой соединение свободного ацетата с активирующим его коэнзимом. Несмотря на то, что АХ как универсальный передатчик во всех органах одинаковым образом взаимодействует с холинорсцспторами, конечные эффекты его могут носить двоякий характер, что связано с различием в молекулярном строении этих рецепторов I. I, , , i I, i . I., . I., . По предложению Аничкова С. В. , , холинорецепторы делятся на два класса мускариночувствительные мхолинорецепторы и никотиночувствительные нхолинорецепторы. Мхолинорецспторы находятся в периферических синапсах постганглионарных парасимпатических волокон, а также симпатических волокон, иннервирующих потовые железы. Нхолинорецепторы расположены в нервномышечных синапсах поперечнополосатых мышц, а также во всех ганглионарных синапсах, как симпатических, так и парасимпатических. Молекулярная масса мхолинорсцсптора равна х 3 и имеет субъединиц. Молекулярная масса нхолинорецептора равна х 3, число их субъединиц колеблется от 4 до 8. Холинорецепторы находятся на постсинапитческой мембране. Она воспринимает регуляторные и пусковые сигналы нервной системы, действие многих фармакологических агентов, избирательно влияющих на эту клетку, и трансформирует эти воздействия в специфические биохимические или физиологические реакции Магазаник Л. Г., , Р. X, Комиссаров И. В., . Различают два типа холинэстеразы, которые обозначают как истинную холинэстеразу и псевдохолинэстеразу. Истинная холинэстераза в соответствии с КФ названа ацетилхолингидролаза, ее рабочее название ацетилхолинэстераза АХЭ КФ 3. Пссвдохолинэстсраза, обладающая более широкой субстратной специфичностью, названа ацетилхолинацилгидролаза, ее рабочее название холинэстераза ХЭ КФ 3. АХЭ и ХЭ различаются по многим признакам, благодаря чему их нетрудно раздельно выявить и количественно определить. АХЭ и ХЭ различаются по распространению в организме. АХЭ является типичным ферментом нейронов, локализованным прежде всего в синаптических мембранах, где он инактивирует отработанный АХ, а также в цитоплазматической сети нейронов, где он синтезируется и далее с аксотоком мигрирует в терминалы АХЭ содержится в аксолемме, причем даже и нехолинергических нервов. Тучек О. ХЭ локализована в капиллярах и нейроглии мозга, а также в сыворотке крови, печени, поджелудочной железе, слизистой оболочке кишечника и других внутренних органах. В настоящее время роль АХЭ в организме представляется достаточно определенно, се функция состоит в разрушении ацетилхолина в нервных синапсах и других структурах и прекращении тем самым действия медиатора. Биологическое значение АХЭ в значительной мере зависит от локализации в клетке. По литературным данным Еласв 1I и др. Шаповалов А. И., , внеклеточная АХЭ является функциональной и обеспечивает гидролиз выделяющегося медиатора. Внутриклеточная является резервной и служит для пополнения внеклеточной, а также участвует, повидимому, в регуляции внутринейронального обмена АХ. Важная особенность АХЭ состоит в том, что избыток субстрата тормозит ее активность, она максимально активна только при строго определенной концентрации субстрата. ХЭ этим свойством не обладает с увеличением концентрации субстрата се активность возрастает Панюков А. Н., Бресткин А. П. и др. В противоположность АХЭ, холинэстераза плазмы внеклеточный фермент гликопротеидной природы, образующийся в паренхимных клетках печени. В тканях позвоночных животных обнаружено шесть молекулярных форм АХЭ. Они различаются структурой и молекулярной массой Т. Несмотря на то, что активность АХЭ является одним из важных критериев обмена АХ, в клинических исследованиях изучению активности ферментов, разрушающих АХ, уделено недостаточно внимания. В то же время имеются убедительные данные о том, что при многих патологических состояниях активность этих ферментов изменяется Длин В. В. и др. Е., В.