Влияние хелатов металлов с аминокислотами и гидролизатами белков на продуктивные функции и обменные процессы организма животных

• Автор: Логинов, Георгий Павлович
• Шифр специальности: 03.00.13
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2005
• Место защиты: Казань
• Количество страниц: 359 с. : ил.

Специфическое к последовательности ПС ДНКузнавание обеспечивается за счет тандемного повторения в структуре белка независимо упакованного содержащего минидомена. Рис. Модель взаимодействия цинковых пальцев ТРША с двойной спиралью ДНК. Белковая цепь располагается по одну сторону спирали ДНК, а пальцы укладываются в большую бороздку поочередно спереди и сзади. Пальцы, образующие структурно эквивалентные контакты, отделены друг от друга десятью парами нуклеотидов, при этом каждые два соседних пальца подходят к Ы7атомам остатков гуанина с разных сторон. Лигирование с ДНКсвязывающими домснами новых функциональных доменов напр. ПСспецифические негативные регуляторы генной экспрессии, которые могут найти применение в случае онкогенной трансформации или вирусной инфекции . I, . При дефиците цинка в рационе у свиней развивается паракератоз, появляются изменения роговой оболочки глаз и поражения кожи, как и при недостатке витамина А, рибофлавина, биотина, пиридоксина, панготсновой кислоты и некоторых незаменимых жирных кислот , . При недостаточности цинка в печени и эритроцитах снижается активность нуклсозидфосфорилазы, катализирующей фосфоролиз пуринов и играющей незаменимую роль в метаболизме Т и Влимфоцитов. Дефицит цинка в организме проявляется в угнетении деятельности системы иммунного ответа в результате снижения образования антител, числа лимфоцитов, уменьшения массы лимфоидной ткани вилочковой железы тимуса, миндалин, лимфатических узлов, селезенки. Тлимфоцитов и ею дефицит вызывает гипераммониемию i , , . Дефицит вызывает поражение костной системы . А.П. Авцын и др. Константа устойчивости хелатных комплексов зависит от заряда, радиуса, степени гидратации иона металла и формы электронных орбиталей, участвующих в образовании связи с хелатообразователсм, природы лиганда. По этому признаку металлорганические комплексы можно разделить на три iппы . Одна группа включает вещества, где металл связан настолько прочно, что утрачивает способность к обмену с тем же металлом в радиоактивной форме при 7 порфирины связывают железо, а кобаламин удерживает кобальт именно так. Аминокислоты, пептиды и белки входят в другую группу, где связь металла с этими соединениями также достаточно прочна, но не настолько, чтобы исключалась возможность обмена эта связь менее прочна, чем в таких соединениях, как ЭДТА и 8гидрооксихииолин, где металл сохраняет способность к обмену. Белки из трех названных соединений образуют наименее прочные соединения комплексы и связывание происходит главным образом за счет остатков цистсина и гистидина. Наиболее высокой биологической активностью обладают лиганды, образующие координационные соединения со средней величиной константы устойчивости , . Ионы многих двухвалентных переходных металлов имеют идентичные заряды и приблизительно одинаковые радиусы, так что энтропии гидратации для них одинаковы Р. Дикерсон и др. Различие равновесных значений констант образования комплексов для этих ионов, приводящее к различным значениям изменения свободной энергии при образовании комплекса, обусловлено в основном тепловым членом АН. Около общей энергии связи обусловлено последним фактором. Р.Мартин, . Естественные пурины, птеридины и рибофлавин также дают с металлами комплексные соединения. Прочность этих комплексов аналогична таковой для аминокислот И. А.Чернавина, . Прочность связи металла с органическими соединениями определяется величиной консташгы стабильности устойчивости образующегося соединения А. Альберт, Е. Сержент, . Обычно Сип, но в комплексах с лигандами, имеющими сульфгидрильную группу, Ъл бывает более активным, и последовательность приобретает вид СипЫ1 . Под термином устойчивость в металлобиохимии подразумевается константа равновесии реакции взаимодействия иона металла Мт и лиганда Ь с образованием комплекса
п тп
М I. Константа равновесия этой реакции называется константой устойчивости или константой образования обычно для Мт т 1, 2 или 3, лиганды Ьп имеют заряд 0,1 или 2. Каждую константу химического равновесия можно измерить, и общая константа К равна произведению К К2 Н. М0. М транс устойчивости к2 М1 1
К

В большинстве случаев в качестве цифровых данных применяют значение К.