Роль полиаминсинтезирующей системы в формировании физиологического состояния Escherichia coli

• Автор: Чудинов, Анатолий Аркадьевич
• Шифр специальности: 03.00.07
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1991
• Место защиты: Пермь
• Количество страниц: 148 с. : ил

У термофильных микроорганизмов встречаются необычные соединения, такие как термин, т ерш спермин, квльдопентамкн и другие, которые представляют собой четвертичные амины, образукн щкеся путем наращивания алифатической цепи обычных полиаминов с помощью аминопропилтраноферазы. Установлено, что грампололительные бактерии имеют более низкие концентрации полиаминов по сравнению с грамотрицательныыи , У i , , . Например, содержание полиаминов в клетках i ii намного меньше, чем у Е. СО , , хотя пулы сперщдина у этих видов являются сравнимыми , , . Бактерии содержат лишь следовые количества полиаминов , i , . Причины таких различий между грамположителькьали и грамэтрипательными бактериями остаются невыясненными. Высокое содержание лолиаминов обнаружено у бактериофагов и вирусов. Например, у четного бактериолога . I0. У вируса герпеса количества полиаминов достаточно для нейтрализации отрицательно заряженных фосфатных групп вирусной нуклеиновой КИСЛОТЫ i , i. ИХ соотношение И концентрация , , . В норме экспоненциально растущая на глгакозожнеральной среде культура к. При расчете на внутриклеточное содержание воды их концентрация составляет 0,9 М для путресцина и 0,6 М для спермщщна. Более высоких пул этих соединений был характерен для этого организма, выращенного на богатых питательных средах . При этом концентрация полиаминов увеличивалась изза поглощения их из среды, либо в результате декарбоксилирования накопленного пула орнитина или аргияина ТаЪог , ТаЪог , . На состав полиаминов могут влиять различные специфические условия культивирования бактерий. Некоторые исследования показали, что клетки к. Этот диамин и его производное, и 3аминопропил1,5диашнопентан, были такле обнаружены у мутанта . Форш, такие как моноацетилпутресцин и шноацетилспермидин i , , I0 , i , , , . В услозиях закисления среды и частичного анаэробиоза в клетках стационарной культуры . Распределение полиаминов в бактериальной клетке в настоящее время остается не изучекым. Поэтому локализация полиаминов в выделенных клеточных структурах может не соответствовать их распределению i viv . Однако некоторые исследователи на основе кинетического анализа доказывают наличке двух отдельных внутриклеточным пулов путресцина у . Прочное связывание полиаминов с дНК i viv установлено только на примере ЛШсодер. Т 4 ,i , I0 и вируса герпеса i3, i , . Кроме того, методом авторадиографии в ядрах слюнных яелез дрозофилы был обнаружен сперхлкдин i , , . В последнее время появились данные, что кадаверда и путресцин являются незаменимыми компонентами пе птидоглика но во го слоя грэмотркцательного анаэроба i. Таким образом, систематические исследования выявили широкий спектр биогенных полиаминов у микроорганизмов, количественный и качественный состав которого определяется не только видовой принадлежностью, ко к во многом зависит от состава среды и условии культивирования. Биосинтез ПОЛШМИНОВ у . Пути биосинтеза полиаминов у ьсикрооргакизмоз впервые и наиболее полно были изучены на примере . I6I , , i , I i , , , , . К настоящегу времени идентифицировано большинство генов, связанных с биосинтезом полиаминов, определены их размеры и поло . Для каждого гена были получены хлутанты, полностью утратившее способность синтезировать тот пли иной полиамзш. Такие дефицитные по полиаминам линии бактерий и дрэжовй имели один и тот . I0 , , , что указызает на их ваную роль в биосинтетических процессах. Дрямым предшественником полиаминов является 1оркитин, зшнокислота, не обнаруживаемая в белках и не имеющая специфического кодона или т. Представляет интерес предположение, что орнитик присутствовал в древних белках, но в процессе эзолюцип был за. Рбза , . Это обеспечило систему синтеза полпамкноз собственной специфической аминокислотой, не участвующей в биосинтезе белка. У бактерий путресцин может образовываться двумя альтернативными путями i , , . Первый прямое декарбоксилкроваяие оркитпна, осуществляемое орнитиндекарбоксилазой. Пторой путь начинается декарбоксилирозанием аргинина аргиниздекарбоксилазой с образовашем агматкна, который затем гидролизуется агматинуреагидролазой на мочевину и путресцин рис. Х. При наличии у . У Е.