Медь в гепатоцитах каракульских овец в норме и при нарушениях ее обмена

• Автор: Сафин, Марс Габдулхакович
• Шифр специальности: 03.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1985
• Место защиты: Самарканд
• Количество страниц: 147 c. : ил

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ .

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Биологическая роль меди в организме животных . .

1.2. Содержание и обмен меди в животном организме . .

1.3. Роль печени в метаболизме меди

1.4. Нарушения обмена меди у овец.

2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

2.1. Экспериментальные животные и краткая характеристика пастбищнокормовых условий

2.2. Методика выделения субклеточных фракций .

2.3. Гельфильтрация цитозоля печени каракульских овец.

2.4. Атомноабсорбционный анализ содержания меди и цинка.
2.5. Определение активности ферментов и содержание металлотионеина .
2.6. Статистическая обработка.
3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
3.1. Содержание меди в печени каракульских овец в условиях физиологической норды
3.1.1. Распределение меди в субклеточных фракциях печени
3.1.2. Медь в митохондриях и ядерной фракции. .
3.1.3. Распределение меди в субмитохондриальных фракциях.
3.1.4. Медь в белковых фракциях цитозоля.
3.2. Содержание меди в печени каракульских овец
при медной недостаточности .
3.2.1. Энзоотическая атаксия .
3.2.2. Содержание меди в субклеточных фракциях гепатоцитов при медной недостаточности .
3.2.3. Содержание меди и активность некоторых маркерных энзимов в субмитохондриальных фракциях
3.2.4. Медь в белковых фракциях цитозоля
3.2.5. Цинк в белковых фракциях цитозоля
3.2.6. Изменение активности ферментов в крови овец при дефиците меди.
3.3. Содержание меди в печени каракульских овец при
эндемической иктерогемоглобияурии
3.3.1. Эндемическая иктерогемоглобинурия .
3.3.2. Содержание меди в субклеточных фракциях гепатоцитов.
3.3.3. Содержание меди в белках цитозоля
3.3.4. Содержание меди и нуклеиновых кислот в органах и тканях .
ЗАКЛЮЧЕНИЕ .
ВЫВОДЫ.
ПРАКТИЧЕСКОЕ ПРЕДЛОЖЕНИЕ.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Изучение явлений медной недостаточности дало возможность установить широкое участие меди в осуществлении физиологических процессов в животном организме. Так, помимо отмеченной выше рож меди в кроветворении было доказано, что она незаменима для синтеза меланина и кератинизации шерсти, миелинизации спинного мозга и остеогенеза, для образования соединительной ткани, нормального функционирования сердечнососудистой системы, для воспроизводительной функции и процессов биологического окисления ,4,1,9,9,9,,,,1,7,3,8. ДНК, РНК и белками 9,6,7,8,1,. К числу медьсодержащих ферментов относятся цитохромоксидаза к. Всего в настоящее время известно свыше медьсодержащих белков и ферментов, которые прочно удерживают в своей молекуле ионы меди. Наиболее изученные из этих ферментов приведены в таблице I. Церулоплазмин был выделен лет тому назад из плазмы крови свиней Холмбергом и Лауреллом 9,0, которые показали также связь этого белка с оксидазной активностью крови. Церулоплазмин полифункциональный белок. Он окисляет двухвалентное железо, выступая как ферроксидаза, мобилизирующая железо из его тканевых депо и способствующая насыщению этим элементом трансферрина 1, что дает основание считать данный белок основным звеном, связывающим обмен меди и железа. Бензиламкноксидаза Плазма крови 0,0, к. Сулероксиддисмутаза Эоктроцлты, к. Диаминоксидаза к. Пепт идно связа няый , лизш гидвоксили зин. Образование десмозина и изодескозина. О.З. Ткрозиказа Насекомые к. Траптойан2. З.. Окисление аооыати 6. Он может иметь также значение в балансе биогенных аминов в организме млекопитающих, действуя как оксидаза на адреналин и серотонин . Цитохромоксидаза. Наличие меди в цитохромоксидазе было обнаружено Кейлином и Хартри 9. По современным данным, единица1 цитохромоксидазы состоит из цитохромов а и а 3, каждый из которых связан с одним атомом меди. Она является терминальным ферментом в цепи дыхательных катализаторов и играет ключевую роль в процессах дыхания и окислительного фосфорилирования. Аминооксидазы. По современным представлениям, аминооксидазы являются неоднородной группой ферментов. По классификации Горкина , их подразделяют на моноаминоксидазы митохондрий, диаминоксидазы, аминоксидазы плазмы крови и лизилоксидазы. Митохондриальная моноаминокоидаза к. Этот фермент представлен двумя типами А и Б. Оба типа имеют по 8 сульфгидрильных групп, связаны с мембранами на процентов с митохондриальными. Присутствие меди в этом ферменте, предполагавшееся ранее, в настоящее время оспаривается. Возможно присутствие железа. Общими субстратами этой группы аминоксидаз являются триптамин, тирамин, дофамин. Моноаминокоидаза типа А обладает способностью окислять серотонин, норадреналин и ингибироваться низкой концентрацией хлоргилина, а моноаминокоидаза типа Б окисляет бензиламин, фенилэтиламин и ингибируется депренилом. Диаминоксидаза к. Ямадой и сотр. В качестве простетической группы этот фермент содержит пиридоксальфосфат. Его ингибиторами являются гидроксиламин, изониазид, семикарбазвд, карбонильные реагенты, аминогуанидвды. Диаминоксидаза встречается в сыворотке крови. Аминоксидазы плазмы крови, не идентичные ни с МАО, ни с ДАО, окисляют спермин, спермидин, бензиламин. Установлено наличие в их молекуле меди и сульфгидрильных групп. Их ингибиторами являются карбонильный реагент семикарбазид, в связи с чем можно предполагать, что в их молекуле также присутствует пиродоксалъфосфат. Лизилокоидаза медьсодержащий фермент, присутствующий в соединительной ткани. В его составе коферментов и сульфгидрильных групп не выявлено. Биологическая роль лизилоксидазы заключается в окислительном дезаминировании аминогрупп лизина соединительной ткани, за которым следует образование десмозина и изодесмозинааминокислот, обеспечивающих поперечную сшивку молекул эластина ,,. Хрупкость костной ткани и скелеточных образований у животных, отмечаемая при медной недостаточности, объясняется непрочностью поперечных связей в коллагене, вызванной дефицитом меди и угнетением синтеза лизилоксидазы 7.