Влияние низкой температуры на активность протеиназно-ингибиторной системы растений

• Автор: Фролова, Светлана Анатольевна
• Шифр специальности: 03.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2008
• Место защиты: Петрозаводск
• Количество страниц: 132 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Протеолитические ферменты растений и их биологические функции.

1.1.1. Классификация, строение и локализация протеииаз.

1.1.2. Биологические функции протеиназ

1.2. Ингибиторы протеиназ как полифункциональиые белки растений.

1.2.1. Классификация ингибиторов протеиназ и механизм их действия

1.2.2. Локализация и функции ингибиторов протеиназ

1.3. Роль внутриклеточных лротеолитических ферментов и их ингибиторов

в адаптации растений к действию неблагоприятных факторов среды.

1.3.1. Участие лротеолитических ферментов в защите растений
от действия неблагоприятных факторов среды
1.3.2. Ингибиторы протеиназ как составная часть защиты растений.
1.3.3. Влияние неблагоприятных факторов внешней среды на экспрессию генов лротеолитических ферментов и ингибиторов протеиназ.
ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
3.1. Влияние низкой закаливающей температуры на холодоустойчивость
и активность протеиназноингибиторной системы растений.
3.1.1. Закономерности изменения холодоустойчивости проростков озимой пшеницы при длительном действии низких закаливающих температур
3.1.2. Динамика активности протеиназноингибиторной системы пшеницы в условиях низкотемпературного закаливания.
3.1.3. Влияние низкой закаливающей температуры на активность протеиназноингибиторной системы огурца
3.2. Активность протеиназноингибиторной системы растений в начальный период действия закаливающих и повреждающих температур.
3.2.1. Динамика активности амидаз, цистеиновых протеиназ
и ингибиторов трипсина в начальный период действия на проростки пшеницы низкой закаливающей температуры
3.2.2. Действие повреждающей температуры на холодоустойчивость, активность протеиназ и ингибиторов трипсина проростков огурца
3.3. Динамика активности протеиназноингибиторной системы растений в последействии низкой закаливающей температуры
3.4. Влияние экзогенных гормонов на активность протеиназноингибиторной системы растений при действии низкой закаливающей температуры
3.4.1. Влияние АБК на активность протеиназноингибиторной системы при холодовом закаливании растений.
3.4.2. Влияние цитокинина на активность протеиназноингибиторной системы при холодовом закаливании растений.
3.5. Экспрессия генов протеолитических ферментов и ингибиторов
протеиназ при холодовом закаливании растений.
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Кулаева, Колесниченко, Колесниченко, Войников, , Войников, Титов и др. Протеолиз один из важнейших химических процессов природы включает в себя ферментативный гидролиз амидных связей в белках и пептидах. Протсазы действуют на амидные связи в белках и пептидах, а амидазы на амидные связи, иные, чем пептидные Ан тонов, . Амидгидролазы 3. Пептидазы 3. Протеиназы 3. Амидазы 3. Помимо этого в последнее время описаны треониновые и глутаминовые протеиназы . Большое число и разнообразие протеолитических ферментов связано, очевидно, с их специфичностью, зависящей от конформации субстратных белков и их способности использовать энергию присоединения субстрата для ускорения его химического превращения. Кроме того, ферменты функционируют в разных условиях в плане , температуры, состава среды, а также в разных структурах клетки Мосолов, Антонов, . В растительных клетках обнаружены четыре основных класса протеиназ сериновые, цистеиновые, аспарагиновые и металлопротеиназы, однако, для большинства вегетативных органов растений наиболее подробно описаны цистеиновые протеиназы , i, , , , большая часть из которых активна при кислых значениях i vi и, вероятнее всего, локализована в вакуоле i viv. Помимо этого вакуоли многих видов растений содержат и другие классы протеиназ рис. ВАКУОЛЬ
8 протеасома Э протеасома 5 другие
Рис. Рис. Электронномикроскопические исследования показали, что протеасомы состоят из субъединиц и представляют собой полые цилиндры рис. Абрамова и др. Два внутренних кольца протеасомы содержат или подобные субъединицы так называемое ядро, каталитические участки которых закрывают внешние кольца а или аподобные субъединицы частицы i, , . Белки, которым предстоит разрушение в протеасоме например, содержащие ошибки транскрипции или состарившиеся молекулы, метятся путем ковалентного связывания с убиквитином, активирующимся благодаря наличию тиолэфирной связи iv, , . Убиквигинированные молекулы распознаются 5частицами с использованием АТФ и попадают в ядро, где происходит их деградация. Убиквитин, в свою очередь, не разрушается и после активации используется вновь. В результате расщепления связей, осуществляемого протеасомой, обычно образуются фрагменты, содержащие от шести до девяти аминокислот i, , . Помимо вышеперечисленных протеиназ, локализованных в вакуоле, цитозоле и ядре, в последнее время появляется все больше информации о протеиназах хлоропластов , Аго, i, , . Так, изолированная из хлоропластов гороха металлопротеиназа I, вероятнее всего, локализована в стромс. I vi I разрушает большую субъединицу рибулозо1,5бифосфаткарбоксилазыоксигеназы до маленького полипептида молекулярной массой кДа . Связанная с мембраной тилакоидов АТФзависимая металлопротеиназа участвует в биогенезе хлоропластов и сборке тилакоидов i . Сериновая протеиназа , известная также как , , , активируется в условиях теплового шока Ii . Роль сериновой протеиназы , расположенной на мембране тилакоидов, пока до конца неизвестна. Однако ее локализация позволяет предположить участие в защите фотосистемы II от фотоингибироваиия путем специфической деградации 1 белка реакционного центра i . Кроме того, во втором этапе деградации 1 белка может участвовать светоиндуцирусмая протеиназа , локализованная на внутренней мембране тилакоидов i . Ii . На растениях томата показана экспрессия гена протеиназы стромы хлоропластов, гомологичной каталитической субтединице АТФзависимой бактериальной протеиназы I ii . У растений арабидопсиса сериновая протеиназа СЛрР помимо хлоропластов обнаружена и в митохондриях i . Кроме того, в строме хлоропластов синтезируется два различных гомолога протеиназы и . Усиленный синтез в строме хлоропластов индуцируется дегидратацией, пониженными температурами, высокими концентрациями солей, а также наблюдается в процессе старения i . У растений гороха Форсбергом с соавт. Да, участвующих в поддержании гомеостаза хлоропластов и регуляции фотосинтстического транспорта электронов. Одна из них локализована в строме хлоропластов, а другая связана с мембраной тилакоидов.