Кинетика гтдролиза и окисления сложных эфиров в гетерофазных системах

• Автор: Клековкина, Галина Николаевна
• Шифр специальности: 02.00.15
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 1984
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 179 c. : ил

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ.

1. ОСОБЕННОСТИ КИНЕТИКИ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ

В 1ЕТЕР0ФАЗНЫХ СИСТЕМАХ Обзор литературы

1.1. Влияние мицелло о бра з ования на кинетику химических реакций в растворах поверхностноактивных веществ

1.1.1. Свойства мицелл и мицеллярных растворов поверхностноактивных веществ.

1.1.2. Особенности химических реакций в мицеллярных растворах поверхностноактивных веществ Ю

1.2. Физикохимические процессы в искусственных модельных мембранах

1.2.1. Искусственные модельные мембраны и их свойства

1.2.2. Кинетика химических реакций в искусственных мембранах

1.3. Реакции в замороженных растворах

1.3.1. Замороженные растворы и их
свойства .
1.3.2. Влияние понижения температуры и замораживания на кинетику
химических реакций .
1.3.3. Низкие температуры и проблемы консервирования пищевых продуктов .
2. МЕТОДИКА ЭКСПЕРИМЕНТА
2.1. Исходные вещества и растворы
2.2. Приготовление и определение состава реакционной смеси при исследовании катализируемого пероксидазой окисления
2,3диметил1,4наготохинол1диметил
фосфата перекисью водорода .
2.3. Приготовление искусственных гоосоюлипидных мембран
2.3.1. Плоские мембраны .
2.3.2. Липидные везикулы
2.4. Спектрофотометрические методики изучения
физикохимических процессов в искусственных мембранах .
2.4.1. Оценка проницаемости мембран для компонентов раствора .
2.4.2. Определение п нитрофенилпальшта
та в суспензии фосфолшшдннх везикул .
3. КИНЕТИКА. КАТАЛИЗИРУ1ГОГ0 ПЕРОКСЭДАЗОЙ ОКИСЛЕНИЯ
2,3ДИМЕТИ,4НАФТ0ХИН0Л1ДИМНИШ0СФАТА ПЕРЕКИСЬЮ ВОДОРОДА
3.1. Кинетика катализируемого пероксидазой окисления 2,Здиметил1,4найтохинол1дт,тетилфосфата перекисью водорода в лидкой фазе в присутствии добавок поверхностноактивных веществ
3.2. Зависимость скорости катализируемого пероксида зой окисления 2,Здиметил1,4нагатохинол1диметшгоюсфата перекисью водорода от состава замороженного раствора .
3.3. Изменение активности пероксидазы и скорости окисления при замораживании и понижении температуры.
4. КИНЕТИКА ГИДРОЛИЗА Л НИТРОФЕНИШШШ,ШТАТА,
ВКЛЮЧЕННОГО В ФОССйОЖПИДНЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
4.1. Зависимость проницаемости искусственных фосфолипидных мембран для воды от температуры и состава раствора .
4.2. Влияние температуры на кинетику гидролиза
нитрофенилпальмитата, включенного в фосфолинидные везикулы .
4.2.1. Температурные зависимости приведенной начальной скорости и глубины гидролиза .
4.2.2. Влияние циклического изменения температуры на предельную глубину гидролиза
4.3. Кинетика гидролиза включенного в фосфолипидные везикулы нитрофенилпальштата при замораживают и в присутствии добавок.
4.3.1. Влияние замораживания на кинетику гидролиза
4.3.2. Гидролиз включенного в везикулы П нитросоенклпалыдитата в присутствии добавок.
5. ШШЕТЖА ЕЩРОЖЗА И ОКИСЛЕНИЯ СЛОЕВЫХ ЭФИРОВ В
ГЕТЕРОФАЗНЫХ СИСТЕМАХ Обсуждение результатов .
5.1. Влияние физикохшжческих свойств мицеллярной и липидной фаз на начальные скорости и глубины превращений исследуемых реакций
5.2. Зависимость физюсохишческих процессов в исследуемых системах от тешературы.
5.3. Влияние замораживания растворов на кинетику изучаемых реакций.
5.4. Глубина гидролиза 7 штрофенилпальштата, включенного в фосфолипидные везикулы, как тест на структурнофазовые изменения
в системе
вывода.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Сходство мицелл ПАВ с глобулярными белками позволяет использовать мицеллы в качестве моделей при исследовании гидрофобных взаимодействий в ферментативных реакциях. Влияние мицеллообразования на ферментативные реакции в настоящее время вызывает пристальное внимание исследователей. Это связано с тем, что по некоторым свойствам мицеллы поверхностноактивных веществ похожи на биологические мембраны, которые, как известно, являются местом локализации ферментативных систем оть пгоМ . Приведем несколько примеров влияния ПАВ на скорости ферментативных реакций, В работах , , отмечено ускорение катализируемого декарбоксилазой декарбоксилирования глутамина в мицеллярных растворах бромистого цетилтриметиламмония, замедление реакции в присутствии додецилсульфата натрия и отсутствие влияния неионогенных ПАВ на скорость реакции. Это позволило авторам предположить, что существенное значение в активации или ингибировании ферментативной реакции имеет заряд поверхности мицелл ПАВ. Наблкдаемые ускорение гидролиза лецитина в присутствии фосфолипазы В в растворах додецилсульфата натрия и замедление в растворах бромистого цетилтриметиламмония также объясняют электростатическими взаимодействиями . Влияние дезоксихолата натрия и ТритонаХ0 на активность лактатдегидрогеназы объяснили изменением конформации фермента под влиянием мицелл ПАВ, что, в свою очередь, приводило к изменению активности реакционного центра . Изменение конформации фермента происходит при гидрофобном связывании мицелл ПАВ с молекулами белков . При анализе влияния Твкна и ТритонаХ0 на активность аденплатциклазы также учитывали только гидрофобные взаимодействия между ферментом и мицеллами . Из приведенных примеров видно, что при объяснении наблюдаемых изменений скоростей ферментативных реакций в растворах ПАВ авторы опираются лишь на отдельные аспекты взаимодействий в этих весьма сложных системах. Значение биологических мембран в организации функционирования живой клетки велико. Они отделяют ее от окружающей среды, подразделяют ее внутреннюю часть на ряд отделений и являются местом легализации многих важнейших биохимических систем и процессов . Биологические мембраны представляют собой бислойные фосфолипидные структуры, в которые включены молекулы глобулярных белков ферментов . В этой связи важно изучение функций фосгоолипидных компонентов мембран и возможности изменения их структуры под влиянием внешних факторов. X соответствует спирту . В организмах высших растений и животных в наибольшем количестве встречаются фосфатидщлэтаноламин и фосфатидилхолин фосфолипиды, содержащие в качестве группы X этаноламин и холин . Я и Я. В положении 2 обычно находится остаток ненасыщенной жирной кислоты. В построении молекулы фосфатидилхолина часто участвуют предельные кислоты пальмитиновая и стеариновая и непредельные линолевая и олеиновая . Фосфолипиды в бислоях ориентированы анизотропно. Углеводородные цепи и располагаются в объеме бислоя, а полярная группа находится на его поверхности, то есть практически в водной фазе . У фосфолипидов с заряженной полярной группой дополнительным ориентирующим фактором является электростатическое взаимодействие. Протяженные бислойные структуры образуют лишь фосфолипиды с числом атомов углерода в углеводородных цепях большим . Исключение составляет фосфатидилсерин, который дает стабильные бислои при добавлении холестерина или других фосфолипидов . Значение вандерваальсовых сил в структурировании фосфолипидов в воде незначительно и заключается, вероятно, в обеспечении наиболее плотной упаковки углеводородных цепей . Структура и функции мембран определяются наряду с фосфолипидами и другими молекулами, входящим в их состав и участвующими в электростатических и в межмолекулярных вандерваальсовых взаимодействиях . Так, например, холестерин, составляющий около мол. Зб, контролируя вязкость гидрофобной области мембраны . Фосфатидилхолины с неразветвленными углеводородными цепями, благодаря усилению гидрофобного взаимодействия, занимают тем меньший объем, чем длиннее углеводородная цепь.