Влияние ионов nd10 - металлов на каталитическую активность пероксидазы из хрена и концентрационные колебания при пероксидазном окислении аскорбиновой кислоты

• Автор: Гаджиева, Джанферет Абдулмажидовна
• Шифр специальности: 02.00.04
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2002
• Место защиты: Махачкала
• Количество страниц: 125 с. : ил

ОГЛАВЛЕНИЕ
ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

1.1. Структура пероксидазы хрена.

1.2. Структура, физикохимические и кинетические

свойства соединений I и И пероксидазы Е и Е2.

1.3. Субстраты пероксидазы.

1.4. Эффекторы пероксидазы. Влияние ионов металлов и их соединений на каталитическую активность пероксидазы

ГЛАВА II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

2.1. Реагенты, растворы, аппаратура.

2.2. Методика эксперимента

2.3. Результаты эксперимента
2.3.1. Исследование реакции окисления одианизидина пероксидом водорода в присутствии пероксидазы
2.3.2. Исследование реакции окисления аскорбиновой
кислоты пероксидом водорода в присутствии
пероксидазы хрена
ГЛАВА Ш. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
ЭКСПЕРИМЕНТА
3.1. Определение кинетических параметров реакции
окисления одианизидина пероксидом водорода в присутствии пероксидазы
3.1.1. Определение характера влияния ионов цинка на скорость ферментативной реакции
3.1.2. Определение характера влияния ионов кадмия
на скорость ферментативной,еакции.
3.1.3. Определение характера влияния ионов ртутиН
на скорость ферментативной реакции.
3.2. Окисление аскорбиновой кислоты пероксидом
водорода в присут ствии пероксидазы хрена
3.2. К Анализ Фурьепреобразования временного ряда.
3.2.2. Восстановление аттрактора по временной последовательности данных
3.2.3. Математическое моделирование закономерностей протекания процессов в колебательном режиме
ВЫВОДЫ.
ЛИТЕРАТУРА


Эти результаты представ. Наряду с этим получены экспериментальные данные по исследованию ранее неописанной колебательной химической системы, и показана принципиальная возможность математических подходов для описания такого типа систем. Предложенные подходы представляют большой интерес не только для химиков и физикохимиков в связи с необычными кинетическими характеристиками автоколебательных химических реакций. Апробация работы. Основные положения диссертационной работы доложены и обсуждены на IV Региональной научной конференции Химики Северного Кавказа производству г. Махачкала. III Всероссийской конференции по анализу объектов окружающей среды Экоаналитика с международным участием г. Краснодар, г. Международная конференция по аналитической химии г. Алматы, г. Международной научной конференции, посвященной 5летию РАН и летию ДНЦ РАН г. Махачкала, г. Всероссийской конференции с международным участием Актуальные проблемы химической науки и образования г. Махачкала, г. I Респ. Конф, Комплексные соединения в химии г. Баку, г. Публикации. По материалам диссертации опубликованы 4 статьи, 6 тезисов докладов. Структура и объем работы. Диссертация изложена на 5 страницах машинописного текста, состоит из введения, трех глав, выводов и приложений, иллюстрирована рисунками, содержит таблиц и список используемой литературы из 9 ццменовакий работ отечественных и зарубежных авторов. ГЛАВА. Пероксидазы представляют собой обширный класс ферментов, катализирующих окисление различных субстратов перекисью водорода. По классификации и номенклатуре ферментов пероксидаза имеет номер . ОН восстановленная, а О окисленная форма субстрата. В живых системах пероксидаза окисляет полифенолы в свободном состоянии или в форме различных сложных соединений глюкозиды, дубильные вещества и ароматические амины. Она также участвует в процессах лигнификации, фотосинтеза и регуляции и роста растения. Защитная функция этого фермента заключается в высвобождении кислорода из перекисей и окисление им трудноокисляемых веществ т. Н2О2 ЪО . Таким образом, пероксидаза наряду с каталазой служит для предотвращения накопления в живых организмах опасных концентраций пероксидов как продуктов частичного восстановления кислорода. Пероксидазы широко распространены в живой природе. Они содержатся во многих высших растениях, также входят в состав ряда животных тканей. Б человеческом организме их содержат слюна, сок поджелудочной жедезы. Несколько пероксидаз выделено в кристаллической форме 8 1 миелоиероксидаза из лейкоцитов, 2 лактопероксидаза из молока, 3 цитохромСпероксидаза из дрожжей, 4 пероксидаза из хрена. В свойствах и действии различных видов пероксидазы есть много общею, поскольку они обладают рядом сходных признаков организации белковой структуры и сходными физикохимическими свойствами. По в некоторых случаях реакции одною и того же субстрата, катализируемые ими, протекают не совсем одинаково. К настоящему времени накоплен большой материал по кинетике и механизму действия пероксидазы в реакциях с различными субаратами, сравнительному изучению пероксидаз из разных источников, а также по использованию этого фермента в прикладных целях в качестве основного компонента различных аналитических реагентов и систем детектирования физиологически активных веществ. Наиболее изученным, стабильным и доступным ферментом из пероксидаз является пероксидаза хрена, которая выступает модельным белком для исследования взаимосвязи между структурой и функциями гемсодержащих белков. Пероксидаза хрена II. С,0 Н 7, ,2, 0, 0,7. Белок, входящий в состав , состоит из различных аминокислот, в том числе цистеина и метионина, на долю которых приходится вся сера, содержащаяся в ферменте. Белковая часть представляет собой одну полипептидную цепь с молекулярной массой 0 8 аминокислотных остатков 9. Нативный фермент содержит восемь олигосахаридных цепей, ковалентно связанных с белком, содержащих глюкозамин, маннозу, ксилозу и фукозу. Д5,8тетраметил2,4дивинилпорфин6,7дипропионовой кислотой протопорфирином IX.