Оксидативный стресс и система оксида азота при постнатальной адаптации и развития заболеваний у сельскохозяйственных животных

• Автор: Близнецова, Галина Николаевна
• Шифр специальности: 03.01.04
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2010
• Место защиты: Воронеж
• Количество страниц: 284 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Активные формы кислорода, окислительная модификация биологических субстратов, система антиоксидантной защиты 11 в норме, при стрессе и патологии.

1.1.1. Механизм генерации активных форм кислорода

1.1.2. Основные биологические мишени и эффекты свободнора- ^ дикального окисления

1.1.3. Система антиоксидантной защиты клеток

1.1.4. Функциональная роль активных форм кислорода в разви- ^ тии патологии

1.2. Биологическая роль оксид азота, функционирование 1ЧО-ергической стресс-лимитирующей системы в норме и при па-

тологнческих состояниях.

1.2.1. Система генерации оксида азота, цикл оксида азота

1.2.2. Биологическая роль оксида азота в норме и при патологии
1.2.3. Роль системы оксида азота в стрессорных и адаптивных ^ реакциях организма
2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.11 Определение стабильных метаболитов оксида азота ^
в сыворотке (плазме) крови
2.2 Определение субклеточной локализации генерации ^
супероксиданиона в печени
2.3. Статистическая обработка данных
3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ
3.1. Видовые и возрастные особенности системы оксида азота у сельскохозяйственных животных
3.2. Система оксида азота в период ранней постнатальной ^ адаптации телят
3.3. Интенсивность процессов свободнорадикального окисления и система антиоксидантной защиты в период ранней 93 постнатальной адаптации телят
3.4. Роль оксида азота в формировании колострального им-мунитета у новорожденных телят
3.5. Тест для оценки пассивного переноса колостральных ^ ^ иммуноглобулинов у новорожденных телят.
3.6. Свободнорадикальное окисления и состояние системы
оксида азота при заболеваниях у сельскохозяйственных жи-
вотных
3.6.1. Роль дисбаланса активных форм кислорода и азота в возникновении и течение бронхолегочной патологии у телят
3.6.2. Система оксида азота и оксидантно-антиоксидантный статус при гепатопатиях у сельскохозяйственных животных

3.6.3. Антиоксидантный статус и система оксида азота при послеродовом эндометрите коров
3.6.4. Интенсивность пероксидного окисления, состояние ан-тиоксидантной системы и системы оксида азота при субинволюции матки
3.6.5. Антиоксидантный статус и система оксида азота у коров с дисфункцией яичников
3.7. Влияние модуляции синтеза оксида азота на интенсивность свободнорадикального окисления, состояние АОС и систему оксида азота в норме и при экспериментальных патологических состояниях
3.7.1. Влияние аргинина, аминогуанидина и Ъ-ТЫАМЕ на интенсивность пероксидации липидов и белков, состояние АОС и систему оксида азота у здоровых животных
3.7.2. Влияние модуляции синтеза оксида азота на интенсивность пероксидации липидов и белков, состояние антиокси-дантной системы и системы оксида азота при эмоциональноболевом стрессе
3.7.3. Влияние аргинина,.аминогуанидина и Б-11АМЕ на интенсивность пероксидациилипидов и белков, состояние АОС и систему оксида азота при токсическом повреждении печени
3.7.4. Влияние аргинина, аминогуанидина и Б-МАМЕ на интенсивность пероксидации липидов и белков, состояние АОС и систему оксида азота при ожоге
3.7.5. Влияние соединения ФБ-26 на оксидантно-антиокси-дантный статус и систему оксида азота при эмоциональноболевом стрессе
3.7.6. Влияние соединения ФБ-26 на оксидантно-антиоксидантный статус и систему оксида азота при токсическом повреждении печени тетрахлорметаном
3.7.7. Влияние соединения ФБ-26 на оксидантно-антиоксидантный статус и систему оксида азота при ожоговой травме
ОБСУЖДЕНИЕ ПОЛУЧЕННЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ ВЫВОДЫ
ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ
NO* - оксид азота
NOS - NO-синтаза
02? - супероксид анион-радикал
ОН' - гидроксильный радикал
АДФ - аденозиндифосфат
АКМ - активированные кислородные метаболиты
АОЗ - антиоксидантная защита
АОС - антиоксидантная система
АТФ - аденозинтрифосфат
АФК - активные формы кислорода
ГПО - глутатионпероксидаза
ГР - глутатионредуктаза
ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота
МДА - малоновый диальдегид
НАД - никотинамиддинуклеотид окисленный
НАДН - никотинамиддинуклеотид восстановленный
НАДФН - никотинамиддинуклеотидфосфат восстановленный
ПОЛ - пероксидное окисление липидов
СОД - супероксиддисмутаза
СРО - свободнорадикальное окисление
цГМФ - циклический гуанозинмонофосфат
3flTA-Na2 - этилендиаминтетраацетата динатриевая соль
ЭТЦ — электрон-транспортная цепь
ЭБС - эмоционально-болевой стресс
4) блокирование повреждающего действия синглетного кислорода и других активных форм кислорода (Сторожок Н.М., Кутузова И.В., 1996).
Установлено, что а-токоферол участвует в синтезе гемоглобина, в процессе эритропоэза, увеличивает время жизни эритроцитов, способствует их функциональной полноценности и биосинтезу внутриклеточных предшественников глутатиона, а также - поддержанию активности глутатионредуктазы (Salacci Р., Hayoz D., 1998). При недостатке ТФ может произойти разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования, уменьшается поглощение кислорода, концентрация убихинона, содержание ферментов дыхательной цепи (До-рошкевич Н.А. с соавт., 1998).
Механизм, который лежит в основе всех вышеперечисленных антиокси-дантпых свойств а-токоферола представляется следующим образом. Витамин Е встраивается в биологические мембраны и структурирует их подобно холестерину. Однако, в отличие от последнего а-токоферол преимущественно включается в участки с наибольшим содержанием НЖК (в частности, со стороны цитоплазмы и во внутренней мембране митохондрий). Гидрофильное кольцо обращено к поверхности мембраны, а гидрофобный «хвост» - внутрь мембраны, обеспечивая максимальное физическое взаимодействие с НЖК, в первую очередь с длиной углеводородного радикала 16-20 атомов, т. е. сопоставимую с длиной углеводородного «хвоста» а-токоферола (Niki Е. et al., 1992). Необходимо учитывать, что это не просто «заполнение пустот», а специфическое меж-молекулярное взаимодействие. Одна молекула а-токоферола реагирует больше, чем с одной молекулой фософолипида, так как боковые метальные радикалы размещаются в карманах, где имеется цис-двойная связь НЖК. Именно такая локализация молекулы а-токоферола в биомембранах и частицах фосфолипидов обеспечивает антиоксидантные свойства витамина Е и его способность быть стабилизатором мембран (Diplock А.Т., 1994).
Антиоксидантные свойства а-токоферола в большой степени зависят от уровней других витаминов с антиоксидантными свойствами — аскорбиновой кислоты (Дмитриев Л.Ф., 1995; Кирпатовский В.И. с соавт., 1995) и витамина А