Изучение комплекса протеолитических ферментов при воздействии токсинов различной химической структуры в печени живородки речной

• Автор: Конин, Дмитрий Николаевич
• Шифр специальности: 03.02.08
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2011
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 127 с. : ил.

Содержание

Список используемых сокращений

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ У МОЛЛЮСКОВ (обзор литературы)

1.1. Общие понятия о протеолитических ферментах

1.1.1. Протеолиз

1.1.2.Функции протеолиза

1.1.3. Классификация протеаз

1.1.3.1. Аспартильные протеиназы

1.1.3.2. Сериновые протеиназы

1.1.3.3. Тиоловые протеиназы

1.1.3.4. Металлосодержащие протеиназы
1.1.3.4.1. Кальций-зависимые протеиназы
1.1.3.4.2. Металлопротеиназы матрикса
1.1.4. Локализация и активирование протеиназ
1.1.4. АТФ зависимый протеолиз
1.1.5. Ингибиторы протеолитических ферментов
1.1.6. Протеолитические ферменты в регуляции биологических процессов
1.1.7. Протеолитические ферменты у моллюсков

Глава И. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
II. 1. Материалы
II. 1.1. Особенности биологии подопытных животных
II. 1.2. Сбор и содержание животных в лаборатории, постановка
токсикологических экспериментов
П.2. Методы
П.2.1. Количественное определение активности ферментов
П.2.2. Определение молекулярных масс субъединиц белков методом
электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия
П.2.3. Выявление множественных форм ферментов методом энзим-
электрофореза
П.2.4. Определение протеолитической активности ферментов при
воздействии ингибиторов
П.2.5. Определение протеолитической активности ферментов при
воздействии ингибиторов с синтетическими субстратами
П.2.6. Расчет и статистическая обработка данных
Глава III. ДИНАМИКА ИЗМЕНЕНИЯ АКТИВНОСТИ КОМПЛЕКСА ПРОТЕАЗ ПРИ ВОЗДЕЙСТВИИ РАЗЛИЧНЫХ ЭКОТОКСИКАНТОВ И ОПРЕДЕЛЕНИЕ СТРУКТУРЫ КОМПЛЕКСА ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ
III. 1. Определение оптимальных параметров обнаружения активности
протеаз
Ш.2. Действие тяжелых металлов на активность протеаз живородки
речной
Ш.З. Действие хлорорганических соединений на активность протеаз живородки речной
111.4. Действие хлорбензола, бромбензола и йодбензола на активность протеаз живородки речной
111.5. Действие фенола и бензина на активность протеаз живородки речной
Ш.6. Влияние ингибиторов на протеолитические ферменты печени
моллюсков
ГО.7.1. Динамика изменения количества белка в норме и при воздействии
различных токсикантов
III.7.2. Определение молекулярных масс белков печени живородки
речной
Заключение
Выводы
Список используемой литературы

- сс-аминогруппы («1Ч-концевое правило») или специфически расположенный та субстрата;
- определенные короткие мотивы в последовательности аминокислотных остатков (а не трехмерная структура целой молекулы белка);
- нарушения вторичной структуры белка (неправильное свертывание) полипептидной цепи;
- повреждение боковых цепей остатков аминокислот, в том числе их окисление (например, окисление остатков метионина);
- избыточное гликозилирование белков и пептидов.
Убиквитин -
Еі -Фермент, активирующий убикшттн
—О- + ЕГ5Н
>-АТФ
^.ДЦФ
Убиквитин—і—5-Е,
Вг -Фермент, конъюгирующий убиквитин

Ег-ЯН
Е,-ЭН
Убиквитин
Е3 -убиквитин протеин лигаза

Белок-мишень ■ Егзн
-Лиз-ЫНз
Убиквитин—&—ЫН Лиз—Белок-мишень
Изопегттидная связь
РисЛО Схема распознавание белка и присоединение убиквитина, катализируемое специальной системой, состоящей из 3-х ферментов (Е1, Е2 и ЕЗ)