Исследование роли простагландинов в регуляции мочеобразования

• Автор: Боголепова, Анастасия Евгеньевна
• Шифр специальности: 03.00.13
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2004
• Место защиты: Санкт-Петербург
• Количество страниц: 150 с. : 11 ил.

Оглавление
Введение
Глава 1. Обзор литературы
1.1. Особенности мочеобразования при различных типах диуреза
1.2. Простагландин Ег в почке: синтез, механизмы действия, влияние
на функции
Глава 2. Материалы и методы
2.1. Объекты исследования
2.3. Методы исследования
Глава 3. Результаты исследования
3.1. Исследование роли простагландина Ег в регуляции мочеобразования у крыс при водном диурезе
3.2. Исследование роли простагландина Ег в регуляции мочеобразования у крыс при осмотическом диурезе
3.3. Исследование роли простагландина Ег в регуляции мочеобразования у крыс при салурезе
3.4. Исследование роли простагландина Ег в регуляции

мочеобразованияу крыс при антидиурезе

3.5. Исследование роли простагландина Е2 в осморегулирующей и ионорегулирующей функции почки при хронической
почечной недостаточности
Глава 4. Обсуждение результатов
4.1. Роль простагландина Е2 в регуляции мочеобразования при
различных типах диуреза у крыс
4.2. Участие простагландина Е2 в регуляции функций почки при хронической почечной недостаточности
Глава 5. Выводы
Список литературы

Список использованных в работе сокращений
АВП - аргинин-вазопрессин АДГ - антидиуретический гормон мРНК - матричная РНК
НСГГВ - нестероидные противовоспалительные вещества
ПГ - простагландины
ПГЕ2 - простагландин Е2
ПГГг« - простагландин F2tt
ПГІ2 - простациклин
TxAj - тромбоксан А2
ТхВ2 - тромбоксан В2
ЦО-І - коституционалъная циклооксигеназа (циклооксигеназа I типа) ЦО-ІІ - индуцибельная циклооксигеназа (циклооксигеназа II типа) ХПН - хроническая почечная недостаточность

ЕРЗ-рецепторы были первыми клонированными рецепторами ПГЕг; в целом они характеризуются способностью сокращать гладкомышечные клетки (Coleman et al., 1994). Интересно, что имеется по крайней мере 6 подтипов человеческих ЕРЗ-рецепторов, отличающихся по способу сплайсинга цитоплазматического СООН-конца (22 подтипа у крыс, мышей, кроликов и коров) (Ал et al., 1994; Schmid et al., 1995). Молекулярная масса ЕРЗ-рецепторов человека колеблется от 40 до 45 кДа (Abramovitz et al., 1995). Все подтипы ЕРЗ-рецептора связывают ПГЕг и блокируются специфическими агонистами, сульпростоном и МВ-28767. Физиологическое значение различных подтипов ЕРЗ-рецептора остается неуточненным. Сигнал этого рецептора, связанного с Gi-белком, опосредован понижением внутриклеточной концентрации цАМФ (Aoki et al., 1999). Показана относительно высокая степень экспрессии ЕРЗ-рецепторов в почке. Мыши с дефектом кодирующего ЕРЗ-рецепторы гена отличаются нарушением воспалительного ответа на введение ПГЕг и» несмотря на значительное количество ЕРЗ-рецепторов в почке (главным образом на всем протяжении собирательных трубок), только небольшим отличием в действии НСПВ на ее концентрационную функцию (Fleming et al., 1998). Эти результаты позволяют предположить участие других типов рецепторов ПГЕг в регуляции функций почек в отсутствие ЕРЗ-рецепторов.
ЕР4-рецепторы, как и ЕР2-рецепторы, действуют через повышение внутриклеточной концентрации цАМФ (Bastien et al., 1994). В настоящее время описаны у крыс, мышей, кроликов, коров и человека (Boie et al., 1997). ЕР4-рецептор человека представляет собой полипептид, состоящий из 488 аминокислот с молекулярной массой около 53 кДа (Bastien et al., 1994). Отличие ЕР4-рецепторов от ЕР1- и ЕРЗ-рецепторов заключается в его нечувствительности к сульпростону, а от ЕР4-рецепторов - нечувствительностью к бутапросту (Boie