Взаимодействие ионов и наночастиц биофильных 3d-металлов с протеиназами Candida albicans

• Автор: Мухаметзянова, Алсу Ринатовна
• Шифр специальности: 02.00.01
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2013
• Место защиты: Казань
• Количество страниц: 193 с. : ил.

СОДЕРЖАНИЕ
Список сокращений
Введение
Глава 1. Литературный обзор
1.1. Протеиназы семейства СапсИс1а.
1.2. Роль ионов 3<7-металлов в ферментативном катализе
1.3. Ингибиторы ггротеиназ Candida albicans
1.4. Биологическая активность наночастиц й?-металлов
1.4.1. Общие подходы к синтезу и исследованию 36 наночастиц металлов
1.4.2. Стабилизация наноразмерных частиц 3d-
металллов полимерными структурами
1.4.3. Биологическая активность наночастиц d-
металлов
1.5. Заключение
Глава 2. Аппаратура, объекты исследования и условия
эксперимента
2.1. Объекты исследования и приготовление растворов
2.2. Методики синтеза наночастиц кобальта, меди и
цинка на платформе модифицированных частиц
диоксида кремния
2.3. Аппаратура и условия эксперимента
2.4. Обработка результатов эксперимента
2.4.1 Расчет констант устойчивости и состава
комплексных форм в растворе (метод насыщения или сдвига равновесия)
2.4.2. Математическое моделирование и расчет 63 условных констант образования комплексных форм ([IgK’) по программе CPESSP
2.4.3. Определение кажущихся констант 63 ассоциации методом Скэтчарда
2.4.4. Построение изотерм сорбции Со(П) на 65 нитратцеллюлозную мембрану с
закрепленной SAP Candida albicans
2.4.5. Определение протеолитической активности 66 протеиназы Candida albicans
2.4.6. Определение фунгицидной активности
2.4.7. Определение микотической активности в 68 присутствии «Дифлюкана»
Глава 3. Комплексообразование ионов и наночастиц кобальта,
меди и цинка с аспарагиновыми протеиназами Candida
albicans в гомо- и гетерогенных средах
3.1. Взаимодействие ионов биофильных металлов с
протеиназами Candida albicans в растворе
3.1.1. Взаимодействие ионов биофильных металлов 80 с протеиназами штамма Candida albicans с различной резистентностью к препарату «Дифлюкан» в растворе
3.1.2. Спектральные исследования
комплексообразования ионов биофильных металлов с SAP Candida albicans
3.2. Взаимодействие ионов биофильных металлов с
иммобилизованными протеиназами Candida albicans
3.2.1. Оценка параметров комплексообразования 94 Со(П) с иммобилизованными SAP2 и SAP
3.2.2. Комплексообразование Со(П) с
иммобилизованными SAP С.alb. с различной резистентностью к препаратам азольного ряда
3.3. Оценка параметров ассоциации солей биофильных
металлов с аспарагиновыми протеиназами Candida albicans
3.3.1. Определение кажущихся констант
ассоциации солей биофильных металлов с SAP2 и SAP4 в растворе
3.3.2. Оценка параметров ассоциации солей
биофильных металлов с
иммобилизованными протеиназами С. alb.
3.4. Синтез и свойства гибридных наночастиц кобальта,
меди и цинка, стабилизированных коллоидным
оксидом кремния (IV)
3.4.1. Синтез гибридных наночастиц кобальта,
меди и цинка, стабилизированных
коллоидным оксидом кремния (IV)
3.4.2. Оптические свойства гибридных наночастиц 123 кобальта, меди и цинка, стабилизированных коллоидным оксидом кремния (IV)
3.4.3. Термическая устойчивость гибридных
наночастиц кобальта, меди и цинка,
стабилизированных коллоидным оксидом кремния (IV)
3.4.4. Исследование растворов гибридных
наночастиц кобальта, меди и цинка,
стабилизированных коллоидным оксидом кремния (IV) методом динамического светорассеяния

3.4.5. Морфология поверхности гибридных 132 наночастиц кобальта, меди и цинка, стабилизированных коллоидным оксидом кремния (IV)
Глава 4. Биологическая активность ионов и наночастиц 139 кобальта, меди и цинка по отношению к
аспарагиновым протеиназам Candida albicans
4.1. Влияние ионов Co(II), Cu(II) и Zn(II) на
каталитическую активность индуцируемых секреторных аспарагиновых протеиназ Candida albicans
4.1.1. Влияние иона Co(II) на каталитическую 143 активность иммобилизованных SAP5 C. alb.
4.2. Влияние гибридных наночастиц кобальта, меди и 144 цинка на каталитическую активность секреторных аспарагиновых протеиназ Candida albicans
4.3. Кинетические параметры ферментативного
протеолиза гемоглобина в присутствии ионов металлов и наночастиц
4.4. Влияние ионов Зс/-металлов на параметры 151 адсорбции протеиназ и бластоспор Candida albicans
на нитратцеллюлозной мембране
4.4.1. Адгезия клеток Candida albicans на 155 нитратцеллюлозной мембране
4.5. Оценка фунгицидной активности гибридных 158 наночастиц на основе диоксида кремния, покрытых оболочкой переходных металлов (Со, Cu, Zn) по отношению к дрожжевым грибам семейства Candida
и к плесневым грибам Aspergillus, Pénicillium,
Rhodotorula и Trichoderma
Выводы
Список литературы
Приложение

Присоединение ингибитора изменяет конформацию фермента, а, следовательно, структуру в некоторых позициях (рис. 1.11) [67].
Рис. 1.11. Изменение конформации SAP2 при взаимодействия А70 450 с SAP C.alb.[61],
Однако данные ингибиторы имеют существенный недостаток - они угнетают активность всех протеолитических ферментов, в том числе и жизненно необходимых для усвоения азота человеческим организмом, что может привести к ухудшению здоровья человека.
В настоящее время информация по другим соединениям ингибиторам протеиназ Candida albicans отсутствует.