+
Действующая цена700 499 руб.
Товаров:
На сумму:

Электронная библиотека диссертаций

Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО

Расширенный поиск

Влияние аминокислот на активность фосфатаз и нуклеаз насекомых

  • Автор:

    Пиункова, Светлана Анатольевна

  • Шифр специальности:

    03.00.04

  • Научная степень:

    Кандидатская

  • Год защиты:

    2000

  • Место защиты:

    Москва

  • Количество страниц:

    191 с. : ил

  • Стоимость:

    700 р.

    499 руб.

до окончания действия скидки
00
00
00
00
+
Наш сайт выгодно отличается тем что при покупке, кроме PDF версии Вы в подарок получаете работу преобразованную в WORD - документ и это предоставляет качественно другие возможности при работе с документом
Страницы оглавления работы


СОДЕРЖАНИЕ
Введение
Г лава 1. Обзор литературы.
1.1. Влияние аминокислот на активность гидролаз различных 11 видов животных, растений и микроорганизмов.
1.2. Влияние аминокислот на активность различных ферментов микроорганизмов и животных.
Г лава 2. Материалы и методы.
2.1. Схема проведения эксперимента
2.1.1. Изучение влияния аминокислот in vivo.
2.1.2. Изучение влияния аминокислот in vitro.
2.2. Приготовление белкового экстракта гусениц тутового шелко- 51 пряда.
2.2.1. Приготовление белковых экстрактов гусениц мучного хру- 51 щака, вощинной моли и капустной белянки.
2.3. Определение суммарной активности кислых фосфатаз in vivo.
2.4. Определение суммарной активности кислых фосфатаз in vitro.
2.5. Определение активности множественных форм фосфатаз in 52 vivo и in vitro.
2.6. Определение активности кислых РНКаз in vivo.
2.7. Определение активности кислых РНКаз in vitro
2.8. Определение активности кислых ДНКаз in vivo и in vitro.
2.9. Определение изоэлектрической точки.
Глава 3. Влияние аминокислот на активность фосфатаз различных
видов насекомых.
3.1. Влияние аминокислот на активность фосфатаз в зависимости 56 от дозы и времени экспозиции в тканях и органах гибрида тутового шелкопряда Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo.
3.1.1. Влияние аминокислот на активность кислых фосфатаз фиб-роинового отдела шелкоотделительной железы in vivo.
3.1.2. Влияние аминокислот на активность фосфатаз жирового 57 тела гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ

in vivo.
3.1.3. Влияние аминокислот на активность фосфатаз стенки ки- 59 шечника гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ
1 in vivo.
3.1.4. Влияние аминокислот на активность фосфатаз каркаса гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo.
3.2. Влияние аминокислот на множественные формы фосфатаз 62 жирового тела гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo в зависимости от дозы вводимой аминокислоты и времени экспозиции.
3.3. Влияние аминокислот на суммарную активность фосфатаз 73 в тканях и органах гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ
2 х Кавказ 1 in vitro.
3.3.1. Влияние аминокислот на суммарную активность фосфатаз 73 фиброинового отдела шелкоотделительной железы гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vitro
3.3.2. Влияние аминокислот на суммарную активность глюкозо-1- 75 фосфатазы гемолимфы гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vitro.
3.3.3. Влияние аминокислот на суммарную активность фосфатаз 76 стенки кишечника гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ
2 х Кавказ 1 in vitro.
3.4. Влияние аминокислот на множественные формы фосфатаз
тканей и органов гусениц тутового шелкопряда гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vitro.
3.4.1. Влияние аминокислот на активность множественных форм фосфатаз фиброинового отдела шелкоотделительной железы in 78 vitro.
3.4.2. Влияние аминокислот на активность множественных форм 79 глюкозо-1-фосфатазы гемолимфы in vitro.
3.4.3. Влияние аминокислот на активность множественных форм 82 фосфатаз жирового тела in vitro.
3.4.4. Влияние аминокислот на активность множественных форм 85 фосфатаз стенки кишечника in vitro.
3.5. Влияние аминокислот на суммарную активность фосфатаз в
зависимости от дозы вводимой аминокислоты и времени экспозиции пород тутового шелкопряда Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.
3.5.1. Влияние аминокислот на активность фосфатаз фиброино-вого отдела шелкоотделительной железы гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.
3.5.2. Влияние аминокислот на активность глюкозо- 1-фосфата-зы гемолимфы гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.
3.5.3. Влияние аминокислот на активность фосфатаз жирового тела гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.
3.5.4. Влияние аминокислотна активность фосфатаз стенки кишечника железы гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.
3.5.5. Влияние аминокислот на активность фосфатаз каркаса гусениц тутового шелкопряда пород Кавказ 2 и Враца 4 in vivo.
3.6. Влияние аминокислот на активность множественных форм фосфатаз жирового тела гусениц тутового шелкопряда пород Враца 4 и Кавказ 2 in vivo в зависимости от дозы вводимой аминокислоты и времени экспозиции.
3.7. Влияние ингибиторов трансляции и транскрипции на активность и множественные формы фосфатаз в тканях и органах тутового шелкопряда породы Кавказ 2 и гибрида Кавказ 2 х Кавказ 1 in vivo, инъецированных аминокислотами.
3.7.1. Влияние ингибиторов на суммарную активность фосфатаз стенки кишечника тутового шелкопряда породы Кавказ 2 in vivo, инъецированных аминокислотами.
3.7.2. Влияние ингибиторов на суммарную активность фосфатаз каркаса тела тутового шелкопряда породы Кавказ 2 in vivo, инъецированных аминокислотами.
3.7.3. Влияние ингибиторов на суммарную активность глюкозо-1-фофатазы гемолимфы тутового шелкопряда породы Кавказ 2 in vivo, инъецированную аминокислотами .
3.7.4. Влияние ингибиторов на суммарную активность кислых

Три изоформы полифенолоксидазы (КФ 1.14.18.1) были очищены до гомогенного состояния из плодов ананаса сорта Kew. L-цистеин являются сильным ингибиторам активности фермента (Dasjhama et al., 1997).
Активность L-фенилаланин-аммиак-лиазы (КФ 4.3.1.5) из гипокоти-лей подсолнечника ингибировалась D-фенилаланином (Jisus, 1990). L- треонин в концентрации 10 мкМ ингибирует активность аспартаткиназы, a L-аланин, изолейцин, валин, метионин, напротив, активируют фермент.
Очищенный препарат фосфоенолпируваткарбоксилазы (КФ 4.1.1.31) из Thermus sp. ингибируется аспарагиновой кислотой (Nakamura et al., 1996).
Исследовано влияние предполагаемого аминокислотного трансмиттера - L-глутаминовой кислоты на активность аденилилциклазы (КФ 4.6.1.1) мембраны крысиного солитера Hymenolepis diminuta было исследовано (Eklove, Webb, 1991). Добавление глутаминовой кислоты in vitro в концентрации 1 х 10‘3и 5,5 х 10'9 М вызвало существенное повышение активности фермента, в то время как концентрации в КГ5 - 10'7 вызвали значительное снижение активности. Авторы утверждают, что L-глутаминовая кислота является нейромедиатором - модулятором у Cestode ленточных червей.
Эти данные показывают, что разные концентрации одной и той же аминокислоты могут вызвать альтернативное воздействие на активность ферментов; вероятно, это характерно для тех случаев, когда аминокислоты оказывают опосредованное воздействие на ферменты.
Показано (Wang et al., 1998), что одновременное добавление аспарагина и эпидермального фактора роста увеличивает активность орнитинде-карбоксилазы (КФ 4.1.1.17) синергическим способом в клетках кишечника крысы, однако аспарагин увеличивает уровень мРНК орнитиндекарбокси-лазы через совершенно другие механизмы, чем эпидермальный фактор роста. Затем Рей с соавторами (Ray et al., 1999) подтвердили, что аспарагин стимулирует активность орнитиндекарбоксилазы (КФ 4.1.1.17) кишечной эпителиальной клеточной линии (IC-B). Добавление 10 мМ аспарагина в

Рекомендуемые диссертации данного раздела

Время генерации: 0.107, запросов: 967