Активность матриксных металлопротеиназ при различных патогенетических вариантах воспаления

• Автор: Турна, Алия Абдурахмановна
• Шифр специальности: 03.01.04
• Научная степень: Докторская
• Год защиты: 2010
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 225 с. : 35 ил.

Список сокращений.
Введение
ОГЛАВЛЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1. Современные представления о системе протеолиза
1.1.1. Классификация и основы механизма действия протеин аз
1.1.2.Структура матриксных металлопротеиназ
1.1.3 .Активация протеиназ_______________________________________2 О
1.2. Характеристика семейства матриксных металлопротеиназ
1.2.1. Коллагеназы
1.2.2. Желатиназы
1.2.3. Стромелизины
1.2.4. Неклассифицированные металлопротеиназы
1.3.1.Металлопротеиназы и сердечно-сосудистые заболевания
1.3.2.3начение матриксинов при бронхолегочных заболеваниях
1.3.3.Роль матриксных металлопротеиназ в развитии деструктивных процессов при ревматоидном артрите
1.4.1. Основные ингибиторы матриксных металлопротеиназ
1.4.2. Альфа 2-макроглобулин
1.5.1. Значение ядерного фактора №-кВ в воспалении
1 .б.Структура соединительной ткани
1.6.1. Внеклеточный матрикс
1.6.2: Волокнистые структуры
1.6:3. Основные клеточные элементы
1.7.1.Минеральный обмен в регуляции протеолитических процессов
1.7.2. Биологическая роль и значение макро- и микроэлементов
ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
2.1 .Клиническая характеристика больных
2.2:Протокол исследования
2.3.Методы исследования
2.4.Методы статистического анализа
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
3.1.1.Активность ММП-3, ММП-7, ММП-9 у кардиологических больных
3.1.2.Концентрация А2-МГ
3.1.3.Содержание «белков острой фазы» воспаления (СРБ, серомукоида, системы компонентов комплемента)
3.1.4.Характеристика липидного обмена
3.1.5. Состояние макро- микроэлементного состава
3.2.1.Активность ММП-3, ММП-7, ММП-9 у пульмонологических больных
3.2.2.Концентрация А2-МГ_______________________________’
3.2.3.Содержание «белков острой фазы» воспалешія (СРБ, системы компонентов комплемента, серомукоида)
3.2.4.Характеристика липидного обмена
3.2.5.Состояние макро-микроэлементного состава
3.3.1.Активность ММП-3, ММП-7, ММП-9 у ревматологических больных

3.3.2.Концентрация А2-МГ
3.3.3.Содержание «белков острой фазы» воспаления (СРБ, системы компонентов комплемента, серомукоида)
3.3.4.Характеристика липидного обмена
3.3.5.Состояние макро- микроэлементного состава____________________’
3.4Л.Сравнительная характеристика активности матриксных металлопротеиназ ММП-3, ММП-7, ММП-9 у больных с острым коронарным синдромом, внебольничной пневмонией и ревматоидным
артритом ;
3.4.2.Концентрация А2-МГ у больных с острым коронарным синдромом, внебольничной пневмонией и ревматоидным артритом^

3.4.3.Содержание «белков острой фазы» воспаления (СРБ, системы компонентов комплемента, серомукоида) у больных с острым коронарным синдромом, внебольничной пневмонией и ревматоидным артритом
3.4.4.Характеристика липидного обмена у больных с острым коронарным синдромом, внебольничной пневмонией и ревматоидным артритом
3.4.5.Состояние макро- микроэлементного состава у больных с острым коронарным синдромом, внебольничной пневмонией
и ревматоидным артритом
ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
ВЫВОДЫ
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

компонентов ЕСМ, включая протеогликаны, ламинин, фибронектин и некоторые типы коллагена. Данные по клонированию кДНК и аминокислотной последовательности позволили идентифицировать стромелизины, как ряд ранее исследованных ферментов - транзины, протеогликоназа, активатор проколлагеназы [138].
Матриксная металлопротеиназа-3.
ЕС 3.4.24.
СИНОНИМЫ -ММП-3, стромелизин 1, Matrix metalloproteinase-3, Transin-1, Stromelysin-
ЛОКУСГЕНА: Ilq22-q
КОФАКТОР: связывает 4 иона кальция и 2 иона цинка МЕСТО ДЕЙСТВИЯ: на участке цистеинового «выключателя», который при связывании с ионом цинка ингибирует активность фермента. Процесс разобщения цистеина с цинковым ионом способствует активации фермента КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ: разрыв происходит в участках кодирующей области генома - РГ, Р2' и РЗ' (РГ- кодирует структурные белки, из которых строится вирусная частица, а Р2' и РЗ' - кодируют белки, необходимые для перепрограммирования клетки и репликации), которые являются гидрофобными участками. Содержит 4 гемопектин-подобных области
ФУНКЦИЯ: может деградировать фибронектин, ламинин, желатины типа I, Ш, IV, и V типа, коллагены Ш, IV, X, и IX, и хрящевой протеогликан. Активизирует проколлагеназы РЕГУЛИРОВАНИЕ ФЕРМЕНТА: не установлено ЛОКАЛИЗАЦИЯ: фибробласты.
ММП-3 на 54% имеет идентичную аминокислотную последовательность с представителями подсемейства коллагеназ, что предполагает их общее происхождение и эволюционное развитие из двух протеиназ [428]. ММП-3 секретируется как профермент с массой 57 kDa, обладает широкой субстратной специфичностью и in vivo активируется