Доставка любой диссертации в формате PDF и WORD за 499 руб. на e-mail - 20 мин. 800 000 наименований диссертаций и авторефератов. Все авторефераты диссертаций - БЕСПЛАТНО
Суплатов, Дмитрий Андреевич
03.01.04
Кандидатская
2011
Москва
162 с. : ил.
Стоимость:
499 руб.
Оглавление
1. Список сокращений
2. Введение
3. Литературный обзор
3.1 Множественное выравнивание — источник информации о структуре и функции гомологичных ферментов: основы построения и анализа
3.1.1 Динамическое программирование
3.1.2 Алгоритм глобального выравнивания Нидлмана-Вунша
3.1.3 Алгоритм локального выравнивания Смита-Ватермана
3.1.4 Матрицы аминокислотных замен
3.1.5 ClustalW и T-coffee - современные алгоритмы создания качественного множественного выравнивания аминокислотных последовательностей белков за разумное время
3.1.6. Mustang - алгоритм выравнивания трехмерных структур белков
3.2 Консервативные позиции - поиск общих закономерностей в семействе ферментов методами биоинформатики
3.2.2 Определение функционально-важных аминокислотных остатков по аминокислотным последовательностям ферментов одного семейства
3.2.3 Использование структурной информации для определения аминокислотных остатков, участвующих в связывании субстрата и каталитическом механизме
3.3 Вариабельные аминокислоты, ответственные за функциональное разнообразие в семействе ферментов
3.3.1 Алгоритмы поиска вариабельных функционально значимых аминокислотных остатков методами биоинформатики
3.3.2 Использование вариабельных аминокислотных остатков для изучения структурно-функциональных взаимосвязей в ферментах
3.3.3 Биоинформатический анализ вариабельных позиций для изучения молекулярных механизмов структурно-функциональных взаимосвязей в ферментах
3.4 Общие сведения о суперсемействе ферментов альфа-бета гидролаз
3.4.1 Основные структурные и функциональные характеристики суперсемейства ферментов альфа-бета гидролаз
3.4.2 Многообразие каталитической функции суперсемейства альфа-бета гидролаз
3.4.3 Липазы. Структура и функция липазы Б из Candida Antarctica. Функциональное многообразие липазы Б из Candida Antarctica
3.4.4 Гидролазы пептидов - семейство карбоксипсптидаз
3.4.5 Семейство оксинитрилаз
3.5 Общие сведения о семействе D-аминопептидаз
3.5.1 Субстратная специфичность и катализируемые реакции
3.5.2 Структура фермента и организация его активного центра
3.5.3 Исследования методами сайт-направленного мутагенеза
4. Выводы анализа литературы и постановка задачи
5. Методы и материалы
5.1 Методика реконструкции эволюционных родственников фермента по первичным и третичным структурам
5.2 Подготовка множественного выравнивания
5.3 Визуализация
5.4 Молекулярное моделирование пространственных структур ферментов
5.5 Предсказание функционально важных аминокислотных остатков в структуре ферментов
5.6 Методика компьютерного скрининга каталитических свойств ферментов
6. Результаты и обсуждение
6.1 Поиск СПП - специфических позиций подсемейства - аминокислотных остатков, определяющих функциональное разнообразие внутри семейств ферментов, на основе биоинформатического анализа
6.1.1 Концепция и структура алгоритма поиска
6.1.2 Алгоритм определения подсемейств ферментов с потенциально разными свойствами
6.1.3 Оценка функциональной значимости аминокислотных остатков в структуре фермента
6.1.4 Расчет статистической достоверности полученных результатов
6.1.5 Использование алгоритма для определения подсемейств ферментов с разными свойствами
6.1.6 Метод биоинформатического анализа больших семейств ферментов
6.2 Биоинформатический анализ ферментов семейства пенициллин-связывающих белков. Изучение роли специфических позиций подсемейства в формировании субстратной специфичности Б-аминопептидазы
6.2.1 Биоинформатический анализ суперсемейства пенициллин-связывающих белков
6.2.2 Моделирование субстратной специфичности В-аминопептидазы из ОсЬготоЬаЫпт аШгорх к Б-фенилаланинамиду путем изменения СПП
6.3 Биоинформатический анализ ферментов суперсемейства альфа-бета гидролаз на уровне сравнения структурной организации активных центров
6.3.1 Биоинформатический анализ ферментов альфа-бета гидролаз с липазной, нептидазной и оксинитрилазной активностями
6.3.2 Изучение роли специфических позиций подсемейства в проявлении липазной и
амидазной активностей в альфа-бета гидролазах
6.3.3 Изучение роли специфических позиций подсемейства в проявлении эстеразной и оксинитрилазной активностей в альфа-бета гидролазах
6.3.4 Роль специфических позиций подсемейства в проявлении различных активностей в альфа-бета гидролазах
7. Заключение
8. Основные результаты и выводы
9. Список литературы
Рисунок 6. Топология канонической альфа-бета укладки полипептидной цепи, а-спирали изображены в виде цилиндров, р-слои в виде стрелок. Пунктиром обозначены области структуры, которые были наиболее подвержены модификациям в процессе дивергентной эволюции свойств ферментов. Так называемый «локоть нуклеофила» находится на остром повороте полипептидной цепи между Р5 и аС. Показано положение аминокислот каталитической триады - нуклеофила, гистидина и кислоты.
Название работы | Автор | Дата защиты |
---|---|---|
Механизмы токсического действия бета-амилоидных пептидов на эритроциты и клетки мозга | Соломадин, Илья Николаевич | 2012 |
Геномика и протеомика литических бактериофагов Pseudomonas aeruginosa | Мирошников, Константин Анатольевич | 2013 |
Молекулярные механизмы внутриклеточной инфекции бактерии Mycoplasma gallisepticum | Матюшкина, Дарья Сергеевна | 2017 |