Клинико-патогенетическое значение исследования активности ферментов адениловой ветви пуринового метаболизма в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных остеартрозом и подагрой

• Автор: Герусов, Юрий Игоревич
• Шифр специальности: 14.00.39
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2009
• Место защиты: Волгоград
• Количество страниц: 254 с.

ОГЛАВЛЕНИЕ
ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.
ВВЕДЕНИЕ.
Часть 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
Глава 1. ЭНЗИМЫ АДЕН ИЛОВОЙ ВЕТВИ ПУРИНОВОГО
МЕТАБОЛИЗМА И ИХ ЗНАЧЕНИЕ В БИОЛОГИИ И
МЕДИЦИНЕ.
Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ.
2.1. Больные остеоартрозом.
2.2. Больные подагрой
Глава 3. МЕТОДИКИ ИССЛЕДОВАНИЙ
3.1. Выделение клеток крови и приготовление их лизатов.
3.2. Определение активности аденозиндезаминазы в лизатах клеток и плазме крови
3.3. Определение активности АМФдезаминазы в лизатах клеток
и плазме крови.
3.4. Определение активности адениндезаминазы в лизатах клеток
и плазме крови.
Глава 4. ПОКАЗАТЕЛИ АКТИВНОСТИ ЭНЗИМОВ И СОДЕРЖАНИЕ
МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ
Глава 5. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ И СОДЕРЖАНИЕ
МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ У БОЛЬНЫХ ОСТЕОАРТРОЗОМ.
5.1. Энзимные показатели крови у больных ОА в зависимости от клинических особенностей
5.1.1. Энзимные показатели и МК в зависимости от выраженности синовита
5.1.2. Узелковая и безузелковая формы остеоартроза
5.1.3. Энзимные показатели крови больных О А в зависимости от количества, стадии поражения суставов
и их функциональных возможностей
Глава 6. ЭНЗИМНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ У БОЛЬНЫХ ПОДАГРОЙ
6.1. Энзимные показатели крови у больных подагрой
в зависимости от клинических особенностей.
6.1.1. Энзимные показатели при различных клинических формах подагры
6.1.2. Энзимные показатели крови в зависимости от тяжести течения и количества пораженных суставов
6.1.3. Энзимные показатели крови у больных подагрой
в зависимости от наличия тофусов
6.1.4. Энзимные показатели крови у больных подагрой
в зависимости от поражения почек.
6.1.5. Результаты энзимных исследований у больных подагрой через 3 месяца после стационарного лечения.
6.1.6. Больные с хронической формой ПА
6.2. Сравнительные исследования энзимных показателей и МК
при остеоартрозе и подагре
ОБСУЖДЕНИЕ.
ВЫВОДЫ.
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ


Но в более поздних работах сообщается о наличии только трех изоформ АМФДА изофермент А мышечный, изофермент В печеночный и С сердечный , 8, 2. В году Т. Моризаки с коллегами сообщили о наличии у человека и крысы двух генов, кодирующих изоэнзимы АМФДА , . Энзим имеет представительство в цитоплазме клеток, в ядрах, митохондриальных мембранах и синаптосомах , 5. Биологическая роль АМФДА до настоящего времени полностью не выявлена, но экспериментальные данные показали важную роль энзима в мышечном сокращении, и что мышечная работа сопровождается резким повышением активности АМФДА , . Доказано важное значение АМФДА в регуляции обмена нуклеотидов, стабилизации аденилатного энергетического заряда клетки за счет снижения уровня АМФ, что ведет к уменьшению пула адениловых нуклеотидов, мобилизации энергии для мышечного сокращения и продукции ЛТФ , 2, 2,5. Пик ферментативной активности АМФДА приходится на . Большинство методов определения активности АМФДЛ в биологических средах основано на определении свободного аммиака, выделяющегося в ходе катализируемой реакции, с помощью фенолнитропруссидгипохлоритной реакции Бертло 5. Другие методы основаны на прямом определении инозиновой кислоты, как конечного продукта реакции в процессе дезаминирования аденозина 7. Имеется весьма чувствительный и точный метод определения активности АМФДА с помощью жидкостной хроматографии высокого давления 0, 5. Но этот метод требует дорогостоящего оборудования, и он не нашел применения в клинической практике. Активность АМФДА мало исследовалась в клинической практике.