Эффективность лечения препаратом иматиниб больных хроническим миелолейкозом в хронической фазе

• Автор: Ломаиа, Елза Галактионовна
• Шифр специальности: 14.00.29
• Научная степень: Кандидатская
• Количество страниц: 134 с.

ВВЕДЕНИЕ. ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. ГЛАВА 2. ГЛАВА 3. ГЛАВА 4. ЗАКЛЮЧЕНИЕ. ВЫВОДЫ. ДНК, актином и геном пролинобогащенного региона и других доменов. Предполагается, что в норме активность тирозинкиназ строго контролируется сигналами из конца белка р5 . Возможно, потеря данного региона при возникновении химерного гена способствует повышению тирозинкиназной активности белка р0 ВСКЛ,1Ь. Белок i в примитивных гемопоэтических предшественниках и нейронных клетках располагается в основном в цитоплазме и связывается с актином цитоскслета. Кроме того, в цитоплазме р5 взаимодействует с другими белками, регулирующими клеточный цикл. Показано также, что тирозинкиназа, взаимодействуя с продуктом гена , способствует восстановлению поврежденного ДНК. В миелоидных гемопоэтических клетках по мере их созревания количество тирозинкиназы постепенно уменьшается . V , . Аналогично протеину, продукт гена может располагаться как в цитоплазме, так и в ядре клетки. Его количество также уменьшается по мере созревания миелоидных клеток.


В экспериментах показано, что протеин через связывание с 2 может влиять на передачу сигналов по пути и как усиливать пролиферацию клеток, так и подавлять апоптоз через активацию I3белков . Маги . Продукт химерного гена белок р0 располагается исключительно в цитоплазме и имеет высокую тирозинкиназную активность. Известно, что белок р0 тирозинкиназный домен получает от , а домен олигомеризации гена , вероятно, ответственен за активацию данного фермента. Показано, что делеция домена олигомеризации блокирует активность тирозинкиназы. Значимость всех участков в онкогеиной трансформации клеток до конца не изучена. Выявлено, что тирозин в позиции 7 Туг 7 является местом для связывания с 2 участком адапторного белка 2, впоследствии активирующего множество сигнальных путей, как усиливающих пролиферацию клетки МЕКМАРкиназа, так и подавляющих апоптоз 2 I3 I3 РКВАКТ . Увеличению пролиферативного потенциала клетки способствует постоянная активность онкобелков, самым известным из которых является . Высокая активность этого белка определяется в случаев онкологических заболеваний. Активация белка комплексом 2 приводит к непрерывному делению клетки и ее онкогенной трансформации. Другим важным моментом, обеспечивающим постоянную активность , является его фарнезиляция. Этот процесс является частью посттранскрипционпой трансформации онкобелка и необходим для фиксации на внутренней поверхности плазматической мембраны. Данный процесс контролирует фермент фарнезил трансфераза . Фосфатидил инозитол 3 киназа I3 еще один белок, активируемый эктопически расположенной химерной тирозин киназой р0 3 взаимодействует с р субъединицей I3. М. .