Изменение показателей обмена коллагена костной ткани при аллоксановом диабете и стрессе

• Автор: Савинова, Наталья Вячеславовна
• Шифр специальности: 14.00.16
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2005
• Место защиты: Казань
• Количество страниц: 128 с. : 12 ил.

1.1. Современные представления о строении, функциях и обмене

коллагена.

1.1.1 .Строение и функции коллагена.

1.1.2. Метаболизм коллагена и его регуляция.

1.2. Особенности обмена коллагена и других биополимеров соединительной ткани при сахарном диабете
1.3. Сведения об обмене коллагена и других биополимеров соединительной ткани при стресссиндроме.

СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Глава 2. Материал и методы исследования.

Глава 3. Изменение показателей обмена коллагена в костной ткани и

крови при аллоксановом диабете и стрессе

3.1. Изменение показателей обмена коллагена в костной ткани и в крови при аллоксановом диабете
3.2. Изменение показателей обмена коллагена в костной ткани и в крови при иммобилизационном стрессе.
3.3. Изменение показателей обмена коллагена в костной ткани и в крови при сочетании иммобилизационного стресса и аллоксанового диабета .
Глава 4. Изменение показателей обмена коллагена в костной ткани и крови при аллоксановом диабете и стрессе в условиях дефицита кортикостероидных гормонов
4.1. Изменение показателей обмена коллагена в костной ткани и в крови при введении ингибитора синтеза кортикостероидных гормонов аминоглютетимида.
4.2. Изменения показателей обмена коллагена в костной ткани и в крови
при аллоксановом диабете на фоне введения аминоглютетимида . .
4.3. Изменение показателей обмена коллагена костной ткани и в крови при иммобилизационном стрессе на фоне введения
аминоглютетеимида.
Глава 5. Обсуждение полученных результатов.
ВЫВОДЫ.
ЛИТЕРАТУРА


Этот тип коллагена отличается высокой степенью гидроксилирования пролина и лизина, большим содержанием углеводных остатков, что, возможно, стабилизирует комплекс коллагена с протсогликанами. Полнпептидпые цепи коллагена IV типа, заплетенные в тройную спираль, образуют связи конец в конец, что приводит к формированию структуры, подобной сетке, находящейся в базальных мембранах Л. И.Слуцкий, . М. v . Коллагены VIII и X типов относят к так называемым короткоцепочечным коллагенам. Каждая их молекула состоит из короткого коллагенового домена, который составляет примерно половину длины интерстициальных коллагенов, и неколлагеновых фрагментов на и Сконцах. Тин VIII это коллаген с короткой тройной спиралью, формирующий гексагональную сетчатую структуру. Он обнаружен в культуре эндотелиальных клеток . Тип X коллагена найден только в кальцифицированном хряще, сходен с коллагеном VIII типа и образует подобную структуру . Иную структуру имеют коллагены IX, X и XIV, XVI и XIX типов, так называемые Iколлагсны с прерывающимися тройными спиралями, связанные с фибриллами. Эти коллагены содержат обширную неколлагеновую последовательность вблизи аминоконцевого отдела, что придаст ему гибкость . Обнаружено, что IX тин коллагена связан с фибриллами, состоящими из коллагена II типа, поперечными ковалентными связями и содержит боковую гликозамннгликановую цепь. Эти особенности обеспечивают участие коллагена IX типа в организации межклеточного матрикса в хряще М. Типы XII и XIV вступают в аналогичные взаимодействия с фибриллами, состоящими из коллагена I типа .