Активность ксантиноксидазы при некоторых острых хирургических заболеваниях органов брюшной полости (экспериментально-клиническое исследование)

• Автор: Вазанов, Андрей Аттикович
• Шифр специальности: 14.00.16
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2002
• Место защиты: Саранск
• Количество страниц: 123 с.

1.1 Ксантиноксидаза основной фермент катаболизма пуринов.

1.2 Механизмы развития гипоксии и перекисное окисление липидов

1.3 Роль биоаминов и гепарина в развитии воспаления

Глава 2 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1 Характеристика экспериментальной группы

2.2 Характеристика клинической группы

2.3 Методы исследования

2.4 Методы статистической обработки результатов

Глава 3 РОЛЬ КСАНТИНОКСИДАЗЫ В ПРОЦЕССАХ ЗАЖИВЛЕНИЯ ПОВРЕЖДЕННОЙ БРЮШИНЫ В ЭКСПЕРИМЕНТЕ
3.1 Динамика изменений активности ксантиноксидазы и связь с содержанием биоаминов и гепарина в поврежденной во время операции брюшине в эксперименте.
3.2 Влияние содержания ксантиноксидазы на характер заживления поврежденной серозной оболочки толстой кишки экспериментальных животных.
Глава 4 АКТИВНОСТЬ КСАНТИНОКСИДАЗЫ У БОЛЬНЫХ С ОСТРОЙ ХИРУРГИЧЕСКОЙ ПАТОЛОГИЕЙ ОРГАНОВ БРЮШНОЙ ПОЛОСТИ .
4.3 Активность ксантиноксидазы у больных с острой хирургической патологией в послеоперационном периоде.
4.4 Активность ксантиноксидазы у больных с острой спаечной кишечной непроходимостью.
4.5 Активность ксантиноксидазы у больных с перфоративной язвой двенадцатиперстной кишки.
4.6 Активность ксантиноксидазы у больных с острым аппендицитом.
4.7 Активность ксантиноксидазы у больных с острым холециститом
4.8 Активность ксантиноксидазы при развитии осложнений в
послеоперационном периоде
ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.
ВЫВОДЫ
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
ЛИТЕРАТУРА


КФ Классификация ферментов по Международной номенклатуре
ния на высокую активность фермента в эндотелии капилляров 3, 5, 9. Противоречивы сведения о активности фермента в миокарде. Некоторые авторы указывают на высокую активность КО в миокарде человека 3, в то же время другие авторы сообщают об отсутствии ксантиноксидазной деятельности в миокарде человека 2, 3. Согласно данным Лоициеие М. КО диффузно распространена в цитоплазме, наивысшая концентрация фермента отмечена в перинуклеарной зоне и на периферии клетки 5. КО достаточно стойкий фермент, период его полураспада составляет около 4х суток 5. Этот фермент катализирует два последовательных процесса окисление гипоксантина в ксантин и ксантина в МК. Молекула КО представляет собой белок, состоящий из двух субъединиц, каждая из которых содержит одну группу ФАД, один атом Мо и четыре железосерных группы , 5, 2. Это единственный фермент млекопитающих, который имеет атом Мо , 8, 8, 4. При наследственной недостаточности ксантиноксидазной активности, происходит накопление ксантина, что сопровождается ксантинурией и гипоурикемией , , 6, иногда приводящая к образованию ксантиновых камней в мочевом пузыре . Известно, что КО функционирует в виде 2х форм дегидрогеназной Оформы ксантиндегидрогеназа, которая имеет массу 0 кД и оксидазной 0формы ксантиноксидаза, имеющей массу 0 кД 0, 5, 6, 0. Оформа в качестве косубстратов использует воду Н и НАД, из которого в ходе реакции образуется восстановленный никотинамиддинуклеотид НАДН2 0, 6, 0.