Оценка качества коллагенсодержащих отходов и получаемых на их основе золей коллагена

• Автор: Белевцова, Дарья Валерьевна
• Шифр специальности: 05.19.08
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2006
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 141 с. : ил.

1. ОТХОДЫ КОЖЕВЕННОГО ПРОИЗВОДСТВА ПУТИ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ И ПЕРСПЕКТИВЫ ЭФФЕКТИВНОЙ ПЕРЕРАБОТКИ

1.1. Основные группы отходов и продукты их переработки

1.2. Архитектоника фибриллярного коллагена и связи, стабилизирующие его структуру

1.3. Молекулярное строение коллагена.

1.4. Способы получения продуктов растворения коллагена из отходов

кожевенного производства.

1.5. Основные направления использования золей коллагена

2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объекты исследования

2.2. Методы исследования.

2.2.1. Исследование показателей химического состава

2.2.2. Определение золя коллагена.
2.2.3. Определение степени микробной загрязненности гольевой спилковой обрези шкур крупного рогатого скота и золей коллагена методом посева на плотных питательных средах и подсчета КМАФАнМ
2.2.4. Определение теплофизических параметров структурной стабильности гольевой спилковой обрези шкур крупного рогатого скота.
2.2.5. Исследование агрегативной устойчивости золя коллагена методом поточной ультрамикроскопии
2.2.6. Определение весомости свойств и отдельных показателей качества экспертным методом.
2.2.7. Статистическая обработка результатов эксперимента.
3. ХАРАКТЕРИСТИКА ГОЛЬЕВОЙ СПИЛКОВОЙ ОБРЕЗИ ШКУР КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА КАК ИСХОДНОГО СЫРЬЯ ДЛЯ НАРАБОТКИ ЗОЛЕЙ КОЛЛАГЕНА
3.1. Оценка санитарногигиенической безопасности гольевой спилковой обрези шкур крупного рогатого скота по показателю микробиологической чистоты.
3.2. Химический состав гольевой спилковой обрези шкур крупного рогатого скота.
3.3. Характеристика теплофизических свойств гольевой спилковой обрези шкур крупного рогатого скота как исходного сырья для получения золей коллагена
4. ВЛИЯНИЕ ПЕРОКСИДНОЩЕЛОЧНЫХ ВОЗДЕЙСТВИЙ НА СВОЙСТВА ГОЛЬЕВОЙ СПИЛКОВОЙ ОБРЕЗИ ШКУР КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА В ПРОЦЕССЕ ПОЛУЧЕНИЯ ЗОЛЕЙ КОЛЛАГЕНА
4.1. Разработка новых технологических подходов к получению
высокоочищенных золей коллагена.
4.2. Сравнительная оценка влияния пероксиднощелочных и щелочносолевых композиций на показатели структурной стабильности гольевой спилковой обрези шкур крупного рогатого скота.
5. ОЦЕНКА КАЧЕСТВА КОЛЛАЗОЛЯ
5.1. Оценка санитарногигиенической безопасности коллазоля по показателю микробиологической чистоты
5.2. Оценка химической чистоты полученного золя коллагена.
5.3. Дисперсность и агрегативная стабильность частиц коллазоля, полученного пероксиднощелочным методом
5.4. Оценка качества коллагенсодержащих отходов и получаемых из
них золей коллагена.
ВЫВОДЫ.
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ


К недубленым коллагенсодержащим отходам коже
венного производства традиционно относят краевые участки шкуры лапы, лобаши и др. Па рисунке 2 представлены основные группы отходов и продукты их переработки. Рисунок 2 Основные группы отходов кожевенного производства и продукты их переработки. Большинство исследователей , , 5 отмечают, что наибольшую ценность представляют недубленые отходы, широко используемые для производства кутизина, желатина, кормовых продуктов, клея и, частично для медицинских целей. В работах , обосновывается целесообразность использования недубленых отходов с учетом их химического состава. Представленные в таблице 1 данные наглядно демонстрируют это. В последние годы в связи с расширением ассортимента и областей применения продукции, получаемой из отходов кожевенного производства, ученые уделяют все более серьезное внимание поиску новых подходов к проблеме переработки недубленых белоксодержащих отходов. Все они основаны на глубоком знании структуры и свойств составляющих их компонентов ,. Для того чтобы выделить коллаген из такой сложной системы как соединительная ткань, необходимо разрушить комплекс связей различной природы, объединяющий ее отдельные компоненты в единое целое. Основой практически всех видов белоксодержащих отходов кожевенного производства является плотная неоформленная соединительная ткань, а именно дерма, измененная в ходе начальных этапов технологического процесса. При отмоке происходит частичное вымывание растворимых глобулярных белков и эмульгированных жиров . Практически все исследователи рассматривают волокна как высший, надмолекулярный уровень структурной организации коллагена , 1, 3. Коллагеновое волокно как морфологическая единица считается гетерогенным образованием, содержащим кроме коллагена и другие химические компоненты 5, 6. Стабилизирующая функция коллагенового волокна обеспечивается за счет его необычных физикохимических и биологических свойств устойчивость к действию физических и химических агентов и т. Коллагеновое волокно состоит из фибрилл, покрытых аморфным чехлом из гликопротеинов и протеогликанов. При образовании коллагеновых волокон гликопротеины и протеогликаны входят в их состав, причем первые скрепляют между собой первичные агрегаты протофибриллы, а вторые фибриллы. Большинство современных исследователей считают, что фибрилла образуется путем соединения бок о бок первичных агрегатов молекул филаментов, протофибрилл или микрофибрилл. Диаметр ее ограничивается, по всей видимости, протеогликановым чехлом. Колебания ширины коллагеновых фибрилл обычно объясняют различной локальной концентрацией факторов, регулирующих рост фибрилл . Одним из важнейших принципов строения соединительной ткани на тканевом уровне организации является соответствие архитектоники функциональным особенностям ткани, прежде всего механической функции. Общепризнано, что главной причиной механических различий являются разные геометрические способы укладки волокон и пучков, т. В работах многих отечественных и зарубежных авторов , 9 неоднократно отмечался тот факт, что высокая прочность на разрыв, жесткость, малые величины относительных удлинений при растяжении и очень низкая растворимость тканей, архитектоника которых представлена в основном надмолекулярными коллагеновыми образованиями, свидетельствуют о наличии сложной многоуровневой сети поперечных связей различной химической природы на всех структурных уровнях коллагена. Стабилизация структуры молекулы коллагена и коллагенового волокна в процессе фибриллогенеза осуществляется по типу, характерному для белков вообще, а также с помощью специфических для белков коллагеновой группы реакций, приводящих к образованию внутри и межмолекулярных поперечных ковалентных связей , 9, 4. Имеется большое количество работ, посвященных выяснению природы некоторых внутри и межмолекулярных связей в коллагене 4, 2. Имеющиеся в настоящее время экспериментальные данные позволяют четко дифференцировать реакции, протекающие при агрегации молекул коллагена образование межмолекулярных связей, от реакций, стабилизирующих молекулярную структуру коллагена образование внутримолекулярных связей ,.