Разработка ресурсосберегающей технологии выделки меховых шкурок с применением солей алюминия

• Автор: Кротова, Светлана Юрьевна
• Шифр специальности: 05.19.05
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2009
• Место защиты: Санкт-Петербург
• Количество страниц: 155 с. : ил.

Содержание
Введение.

Глава 1. Анализ методов дубления,

применяемых для выделки меха

1.1 Общие понятия о процессе дубления, методы и дубящие

материалы, применяющиеся в производстве меха

1.2.0собенности дубления соединениями алюминия.

1.3 Задачи диссертации.

Глава 2. Объекты и методы исследования.

2.1 Характеристика исходных материалов.

2.2 Использованные аналитические методы исследования

2.3 Оценка погрешности измерений.
Глава 3.Отработка параметров процесса совмещенного пикелеваниядубления, исследования кинетики его протекания
и особенностей связывания дубителя с коллагеном
3.1.Обоснование выбора применяемых химматериалов.
3.2 Отработка оптимальных параметров процесса пикелеваниядубления
3.3 Изучение кинетики процесса пикелеваниядубления по изменению концентрации дубящих веществв растворе.
3.4 Изучение кинетики протекания пикелеваниядубления по изменению химических и физикомеханическихсвойств кожевой ткани
3.5 Исследование особенностей взаимодействия солей алюминия, маскированных органической кислотой,
с коллагеном.
3.6 Выводы по главе 3.
Глава 4. Разработка ресурсосберегающей технологии пушномехового полуфабриката с применением совмещенного пикелеваниядубления соединениями алюминия.
4.1 Корректировка последубильных процессов .
4.2. Изучение свойств мехового полуфабриката и перспективы промышленного использования
разработанной технологии.
4.3 Выводы по главе 4.
Список литературы


Первоначально между дубящими соединениями и коллагеном происходит адсорбционное взаимодействие. Затем следует более прочное химическое связывание. Каждый последующий процесс обуславливается предыдущим и наоборот. Дубление приводит к упрочнению пространственной структуры коллагена вследствие образования поперечных связей дубящими веществами между молекулярными цепями белковой структуры. Как-известно, коллаген имеет пространственную сетчатую структуру с небольшим количеством поперечных связей. Дубление ведет к образованию новых, более устойчивых поперечных связей. Образование поперечных связей в результате дубления подтверждено различными методами исследований. Прочность же этих связей зависит от природы дубящих соединений и, следовательно, от вида дубления. Образованием прочных поперечных связей объясняют повышенную устойчивость коллагена после дубления к действию ферментов, различных гидролизующих агентов, уменьшение набухания, увеличение прочности при растяжении обводненной дермы, повышение температуры сваривания и ряд других свойств дермы. Наличие в составе белков и дубящих веществ разнообразных функциональных групп приводит к образованию связей различной природы и прочности. Свойства белков дермы и волоса, обработанных различными по природе дубильными веществами, получаются неодинаковыми вследствие различного химического состава дубящих соединений, природы полученных связей и количества этих связей между молекулярными цепями [3]. Одним из прямых доказательств образования поперечных связей в структуре белков является увеличение молекулярной массы белка, подвергнутого обработке дубящими соединениями. Это объясняется тем, что дубитель скрепляет смежные молекулы белка, вследствие чего происходит возрастание молекулярной массы. Связывание дубящих веществ с белками в процессе дубления может осуществляется и без образования поперечных связей. Повышение температуры сваривания дермы в результате дубления является основным критерием окончания процесса дубления и доказательством образования новых поперечных связей в структуре коллагена. Чем больше содержание дубящих веществ в структуре коллагена, тем больше образуется поперечных связей между молекулярными цепями, вследствие этого большему содержанию дубящих веществ в коллагене соответствует и более высокая температура сваривания. Однако после достижения определенного максимума температура сваривания начинает снижаться по мерс дальнейшего отложения дубителя на волокне. Введение дубящих веществ в структуру коллагена обуславливает его устойчивость к действию ферментов. Известно, что некоторые дубители не реагируют с пептидными группами коллагена, но повышают его ферментативную устойчивость. Следовательно, причина состоит не только в том, что пептидные группы блокированы дубящими веществами, но и в том, что образовались прочные поперечные связи. Например, сопротивление кератина действию ферментов объясняется существованием стабилизирующих дисульфидных связей. Дубленый коллаген проявляет устойчивость к действию ферментов также вследствие наличия прочных поперечных связей между смежными молекулярными цепями [4]. Недубленый, но полностью обводненный коллаген, имеет в свой структуре воду гидратации, прочно связанную с активными группами коллагена, и воду набухания, распределенную между элементами структуры белка [5]. В отличие от недубленого коллагена в дубленом коллагене незначительно уменьшается количество воды гидратации, несмотря на то, что и вода гидратации, и частицы дубящего вещества присоединяются к одним и же функциональным группам. Количество воды набухания уменьшается резко. Изучение вопроса о глубине проникания дубящих веществ в тонкую структуру белка сопряжено со значительными трудностями, связанными со сложностью структуры дермы и волоса, а так же с различным размером дубящих молекул. Для такого дубителя как формальдегид, препятствий в проникании к молекулам коллагена не возникает. Молекулы формальдегида могут реагировать со всеми полипептидными цепями или их ответвлениями независимо от того, где они расположены - на поверхности 'грехспиралыюй спирали или внутри ее.