Разработка технологии удаления белковых загрязнений с изделий из смеси волокон: хлопок - полиэфирное волокно с использованием ферментов

• Автор: Санжеева, Елена Батуевна
• Шифр специальности: 05.19.02
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2007
• Место защиты: Москва
• Количество страниц: 206 с. : ил.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Классификация загрязнений

1.1.1. Распознавание характера белковых загрязнений.

1.1.2. Проблема белковых пятен на текстильных материалах

1.1.3. Физикохимические основы процесса загрязняемости изделий

1.1.4. Современное представление о моющем действии

1.1.5. Рассмотрение применения УЗ волн в процессе чистки

текстильных материалов

1.2. Общие представления о ферментах

1.2.1. Классификация ферментов

1.2.2. Специфичность ферментов
1.2.3. Протеолитические ферменты
1.2.3.1. Специфичность действия протеолитических ферментов
1.3. Применение ферментов в композиции для удаления
белковых пятен
ВЫВОДЫ ИЗ ОБЗОРА ЛИТЕРАТУРЫ.
ГЛАВА 2 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.
2.1 Выбор объектов исследования.
2.2. Методы исследования
2.2.1. Методика изучения моющей способности.
2.2.2. Методика определения протеолитической активности.
2.2.3. Методика проведения аминокислотного анализа
2.2.4. Методика проведения анализа крови на наличие свободных аминокислот.
2.2.5.Методика проведения анализа на наличие низкомолекулярных пептидов методом ВЭЖХ.
2.2.6. Методика определения дзетапотенциала волокна
2.2.7. Методика крашения тканей различными красителями
2.2.8. Методика определения общего цветового различия для оценки степени удаления белкового загрязнения
2.3. Методы оценки физико механических показателей
2.3.1 Методика определения жесткости ткани при изгибе.
2.3.2 Методика определения разрывной нагрузки ткани при растяжении
2.3.3 Методика определения усадки тканей
2.3.4 Методика определение несминаемости
2.3.5. Методика определения капиллярности ткани.
2.4. Методы определения структуры волокон ткани.
2.4.1 .Методика определения структуры образцов ткани и волокон методом растровой электронной спектроскопии.
2.4.2. Методика определения структуры волокон методом цифровых фотографии на цифровом микроскопе.
2.5. Аналитическая и статическая обработка результатов
ГЛАВА 3 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ
РЕЗУЛЬТАТОВ
3. Физико химические основы действия ферментов
3.1.1. Изменение активности фермента от рНсреды.
3.2. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции
3.3. Кинетика ферментативного гидролиза.
3.4. Моющая способность растворов ферментов.
3.4.1. Изучение влияния фермента Эверлаза 6.0 Т на удаление белковых загрязнений.
3.5. Влияние различных классов ПАВ на моющую способность растворов
3.5.1. Изучение влияния ПАВ на процесс удаления белковых загрязнений
с текстальных материалов
3.6. Влияние концентрации различных солей металлов на процесс удаления белковых загрязнений с текстильных материалов
3.6.1. Изучение влияния солей металлов на поверхностный заряд волокна
3.7. Влияние окислительно восстановительных систем на удаление
белковых загрязнений
3.7.1 Изучение влияния окислительно восстановительных систем на изменение поверхностного заряда волокна.
3.8. Изучение влияния вида компонентов ферментсодержащей композиции на изменение поверхностных свойств исследуемых тканей
3.9. Исследование влияния стабилизаторов на протеолитическую активность ферментсодержащей композиции.
3 Изучение капиллярных свойств исследуемых тканей.
3 Влияние гидрофобной отделки на загрязняемость и моющую способность тканей
3. Исследование влияния ультразвуковых волн на процесс удаления белковых загрязнений
3 Разрывные характеристики текстильных материалов.
3 Изменение жесткости тканей
3 Оценка влияния обработки тканей ферментативным препаратом на усадку текстильных материалов.
3 Изучение влияния ферментативного препарата на показатели несминаемости.
3 Изучение воздействия ферментативного препарата на топологию волокон
. Определения структуры образцов ткани и волокон методом
растровой электронной микроскопии
3 Аналитическая и статическая обработка результатов
ВЫВОДЫ.
Список литературы


Пятна крови имеют цвет от яркокрасного до бурого и резко очерченные контуры. Пятна яиц желтого цвета жесткие на ощупь, контуры ярко выражены. Пятна молока белого цвета жесткие на ощупь, контуры резкие, желтоватые. Свежие обширные кровяные или белковые пятна удаляются трением в холодной воде с добавлением жидкого нейтрального моющего средства и кальцинированной соды, как можно чаще меняя воду. Последняя стирка осуществляется с добавлением аммиака и уксусной кислоты 2. МАТЕРИАЛАХ. Белковые загрязнения на текстильных материалах занимают значительную долю трудноудаляемых загрязнений на предприятиях химической чистки. Распределение ассортимента тканей, поступающих на предприятия химической чистки загрязненного белковыми загрязнениями представлены на рис. Данные получены при мониторинге предприятия химической чистки сети Диана. Диаграмма 1. Из большинства встречающихся в природе аминокислот только участвуют в биосинтезе белка, а их число и порядок следования определяет каждый белок. Ил и 2 представляют собой заместители. Молекулы, построенные со многими последовательными пептидными связями называют полипептидами, а в структуру макромолекул белков входят одна или более полипептидных цепей . Сами по себе полипептиды не образуют биологически активного белка. Должна также существовать уникальная конформация или трехмерная структура, определяемая взаимодействием между полипептидом и водной средой и обусловленная такими фундаментальными силами, как силы ионного или электростатического взаимодействия, гидрофобного взаймодействия, водородных и ковалентных связей и обменного взаимодействия. Сложная трехмерная структура макромолекулы белка есть та конформация, которая обеспечивает максимальную стабильность и минимум энергии, необходимой для ее сохранения. Фактически влияние на структуру белка существует на четырех структурных уровнях трех внутримолекулярных, обусловленных одиночными полипептидными цепями, и четвертоммежмолекулярными ассоциациями внутри многоцепочной макромолекулы. Главные особенности структуры белка описаны в современных учебниках биохимии ,,,. Ныне в литературе растет количество информации об адсорбции белка, в частности, касающейся загрязнений . Исследованиями установлено, что притяжение белков и их связь с поверхностями обусловлено теми же внутренними взаимодействиями и ассоциациями внутри молекулы белка, которые обуславливают трехмерную структуру. Благодаря размеру и сложной структуре белки содержат гетерогенные модули, состоящие из электрически заряженных как отрицательно, так и положительно, гидрофобных и гидрофильных полярных областей, аналогичных по характеру участкам изделий. Белки молока. Состав молока постоянен в определенных пределах. Средний состав молока коровы следующий казеин3,0, белок сыворотки0,6, сахар4,7, жир3,7, зола0,. Наилучшим методом определения распределения белков в молоке является электрофоретический метод. Из данных электрофораграмм следует, что казеин состоит по крайней мере из трех компонентов и что в молочной сыворотке содержится не менее шести белков, таких как эуглобулин, псевдоглобулин, компонент 3, алактоальбумин, 3лактоглобулин, альбумин сыворотки крови. Белки яиц. По общему составу яичный белок составляет ный водный раствор белковых веществ, а желток эмульсию липидов и липопротеидов, содержащую около сухого остатка. Подробный обзор работ по белкам яиц дал Нидхем и Феволд. Общие вопросы химии, биологии яиц рассматриваются в обзоре Романова А. Л. и Романова А. Белки плазмы крови. Исследованиям состава плазмы крови посвящено существенное количество работ . Согласно Бернару, белки включая липопротеиды составляют основную массу компонентов плазмы. Общее количество белка в плазме определяют по плотности, посредством определения показателя преломления. Ионный состав плазмы крови следующий Иа, К, Са2, М2, органические кислоты и белки. Основным компонентом плазмы является сывороточный альбумин, с молекулярным весом около 0. Растворимость сывороточного альбумина практически во всех растворителях выше растворимости большинства других компонентов .