Комплексный анализ деформационно-прочностных свойств шерстяных волокон

• Автор: Дарвиш, Диана Махмудовна
• Шифр специальности: 05.19.01
• Научная степень: Кандидатская
• Год защиты: 2008
• Место защиты: Санкт-Петербург
• Количество страниц: 201 с. : ил.

Введение.

1 Особенности Структуры и механических свойств шерстяных волокон.

1.1 Общие понятия о строении белков, образующих шерстяные волокна

1.2 Молекулярная и надмолекулярная структура шерстяного волокна

1.2.1 Первичная структура и аминокислотный состав кератина шерсти

1.2.2 Вторичная структура кератина.

1.2.3 Надмолекулярное строение и морфология шерсти.

1.3 Виды шерсти

1.4 Механические свойства волокон шерсти.

1.4.1 Методы определения механических свойств шерсти.

1.4.2 Диаграмма растяжения шерстяного волокна. Современные представления о взаимосвязи механических свойств со структурными процессами
1.4.3 Влияние влаги и температуры на механические свойства шерсти
1.4.4 Влияние растягивающих деформаций на структуру и свойства шерстяного волокна
1.4.5 Релаксационные свойства шерстяного волокна.
1.5 Влияние ферментов на структуру и механические свойства шерстяного волокна
1.5.1 Понятие фермента, структура, свойства и классификация ферментов
1.5.2 Изменение структуры и механических свойств шерсти под действием ферментов
2 Материалы и методы исследования
2.1 Материалы
2.1.1 Шерсть.
2.1.2 Ферменты.
2.2 Методы исследования
2.2.1 Механические методы исследования.
2.2.2 Методы исследования структурных процессов.
2.3 Статистическая обработка результатов измерений. Оценка погрешностей измерений.
3 Деформационнопрочностные свойства одиночных волокон овечьей шерсти
3.1 Особенности деформационнопрочностных свойств одиночных волокон шерсти различных видов. Методы комплексной оценки деформационнопрочностных характеристик шерстяных волокон по диаграмме растяжения
3.2 Разработка метода оценки и исследование влияния растягивающих деформаций на характеристики механических свойств шерстяного волокна
3.3 Оценка конформационных изменений, внутри и межмолекулярных водородных связей в процессе деформирования шерстяных волокон методом инфракрасной спектроскопии
3.4 Взаимосвязь характеристик механических свойств шерстяных волокон со структурными процессами.
3.5 Структурная модель шерстяного волокна
4.1 Релаксация напряжений в волокнах шерсти. Проявление линейных и нелинейных вязкоупругих свойств
4.2 Процессы эластического восстановления в волокнах шерсти
5. Влияние влаги и температуры на деформационнопрочностные свойства и структуру шерстяных волокон
5.1 Влияние влаги на деформационнопрочностные свойства шерстяных волокон .
5.2 Влияние температуры на изменение механических свойств шерстяного волокна
5.3 Влияние влаги и температуры на структуру шерстяного волокна
5.4 Структурная интерпретация изменения деформационнопрочностных свойств шерстяных волокон под действием влаги и температуры
5.5 Структурная интерпретация характеристик механических свойств
6 Влияние ферментного препарата В.ИскепогтБ на свойства и структуру шерстяного волокна
6.1 Обработка шерсти ферментным препаратом В.ИсИепоппв.
6.2 Влияние ферментного препарата В.сгепогти на деформационнопрочностные свойства волокон шерсти.
6.3 Влияние ферментного препарата В.сИепогть на морфологию поверхности шерстяного волокна
6.4 Обобщение результатов и интерпретация полученных экспериментальных данных
ОБЩИН ИТОГИ РАБОТЫ
СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ ИСТОЧНИКОВ


На каждый виток классической аспирали приходится примерно 3,6 аминокислотных остатка остатков на 5 витков рисунок 1. Витки спирали стабилизированы водородными связями между СО и ЫНгруппами соседних витков и направлены параллельно оси спирали. А на аминокислотный остаток, диаметр витка составляет порядка 4,5 А, а окружающие его боковые группы занимают расстояние более 5 А. Таким образом, аспираль заключена внутри воображаемого цилиндра диаметром около А 6. АпИрагаНе
. Рисунок 1. Различают параллельное и антипараллельное расположение иолипептидных цепей в 3форме рисунок 1. Классическим примером анти параллельно го расположения полипептидных цепей является фиброин тутового шелкопряда рисунок 1. Данные о расположении полипептидный цепей в растянутом кератиновом волокне имеют противоречивый характер. На основании первых результатов, полученных Полингом и его коллегами 3,5 предполагается параллельное расположение полипептидных цепей в рформе, однако ряд авторов придерживается другой точки зрения. Что касается ферментов, то их вторичная структура в большей степени сос тоит из случайных или других структур 4. Третичная структура отражает информацию о трехмерном расположении элементов вторичной структуры в одиночной автономной белковой молекуле или субъединице. Третичная структура белковой молекулы или субъединицы есть расположение в пространстве всех атомов, безотносительно к взаимодействию с соседствующими молекулами или субъединицами. Это определение подразумевает, что белки могут состоять из субъединиц. Каждая субъединица состоит из одной полипептидной цени и может содержать кофакторы 4. Четвертичная структура есть расположение субъединиц в пространстве с образованием контактов между субъединицами, безотносительно к их внутренней геометрии. Обычно субъединицы образуют четвертичную структуру путем нековалентных ассоциаций, дисульфидиые мостики и химические линкеры между субъединицами являются редкими исключениями 4. Шерсть гетерогенный белок, состоящий из смеси полипептидов кератинов небелковые вещества в шерсти составляют не более 1. Кератин характеризуется высоким содержанием цистина глицина, серина, лейцина, глутаминовой кислоты и аргинина. Высокое содержание цистина является основным отличительным признаком кератина, определяющим особенности реакционной способности и механических свойств шерсти. Минимальное количество серы, без которого волос не формируется, 2. Аминокислотный состав шерсти млекопитающих отличается незначительно, но возможны вариации аминокислотного состава в зависимости от возраста животного, климатических условий, рациона питания и т. У тонкорунных овец относительно больше пролина, серина, фенилаланина, а также цистина и тирозина от которых зависит пластичность и прочность шерсти, но меньше метионина и глутаминовой кислоты. В пухе больше цистина, аланина, тирозина, метионина, но меньше лизина и фенилаланина. У ягнят преобладает аргинин, аспарагиновая кислота, глицин и лейцин, но меньше цистина, глутаминовой кислоты, тирозина, метионина, валина. Эти особенности состава шерсти могут быть причиной ослабления прочности волокна грубошерстных овец и ягнят 9. Аминокислотный состав целого шерстяного волокна и его гистологических элементов также имеет некоторые отличия таблица 1. Содержание цистина, серина, пролина и глицина в кутикуле превосходит те же показатели по сравнению с кортексом. Значительная кератенизация кутикулы по сравнению с кортексом, вероятно, связана с ее защитной функцией. Таблица 1. СМКВ и белки с повышенным содержанием глицина и ароматических аминокислот. Указанные фракции имеют различный характеристики по аминокислотному составу, содержанию серы, относительной молекулярной массе и располагаются в разных элементах волокна . Низкосеросоцержащие кератины БСМКА имеют наиболее высокую молекулярную массу по сравнению с другими белковыми фракциями 7,. Макромолекулы такой фракции находятся преимущественно в форме схспирали около и более и, по мнению большинства исследователей, формируют кристаллическую структуру волокна прото и микрофибриллы.